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万見
- EMDB-24387: Cryo-EM structure of the unliganded form of NLR family apoptosis ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-24387
タイトルCryo-EM structure of the unliganded form of NLR family apoptosis inhibitory protein 5 (NAIP5)
マップデータ
試料
  • 細胞: pre-liganded form of NAIP5
    • タンパク質・ペプチド: Baculoviral IAP repeat-containing protein 1e
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
機能・相同性
機能・相同性情報


IPAF inflammasome complex / pyroptotic inflammatory response / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / detection of bacterium / positive regulation of interleukin-1 beta production / perikaryon / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to bacterium / inflammatory response / symbiont entry into host cell ...IPAF inflammasome complex / pyroptotic inflammatory response / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / detection of bacterium / positive regulation of interleukin-1 beta production / perikaryon / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to bacterium / inflammatory response / symbiont entry into host cell / innate immune response / neuronal cell body / apoptotic process / negative regulation of apoptotic process / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Baculoviral IAP repeat-containing protein 1 / NLRC4, helical domain / NLRC4 helical domain / NOD2, winged helix domain / NOD2 winged helix domain / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / NACHT-NTPase domain profile. / BIR repeat. / BIR repeat ...Baculoviral IAP repeat-containing protein 1 / NLRC4, helical domain / NLRC4 helical domain / NOD2, winged helix domain / NOD2 winged helix domain / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / NACHT-NTPase domain profile. / BIR repeat. / BIR repeat / Inhibitor of Apoptosis domain / BIR repeat profile. / Baculoviral inhibition of apoptosis protein repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Baculoviral IAP repeat-containing protein 1e
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Paidimuddala B / Cao J / Xie Q / Wu H / Zhang L
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI) 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2023
タイトル: Mechanism of NAIP-NLRC4 inflammasome activation revealed by cryo-EM structure of unliganded NAIP5.
著者: Bhaskar Paidimuddala / Jianhao Cao / Grady Nash / Qing Xie / Hao Wu / Liman Zhang /
要旨: The nucleotide-binding domain (NBD), leucine rich repeat (LRR) domain containing protein family (NLR family) apoptosis inhibitory proteins (NAIPs) are cytosolic receptors that play critical roles in ...The nucleotide-binding domain (NBD), leucine rich repeat (LRR) domain containing protein family (NLR family) apoptosis inhibitory proteins (NAIPs) are cytosolic receptors that play critical roles in the host defense against bacterial infection. NAIPs interact with conserved bacterial ligands and activate the NLR family caspase recruitment domain containing protein 4 (NLRC4) to initiate the NAIP-NLRC4 inflammasome pathway. Here we found the process of NAIP activation is completely different from NLRC4. Our cryo-EM structure of unliganded mouse NAIP5 adopts an unprecedented wide-open conformation, with the nucleating surface fully exposed and accessible to recruit inactive NLRC4. Upon ligand binding, the winged helix domain (WHD) of NAIP5 undergoes roughly 20° rotation to form a steric clash with the inactive NLRC4, which triggers the conformational change of NLRC4 from inactive to active state. We also show the rotation of WHD places the 17-18 loop at a position that directly bind the active NLRC4 and stabilize the NAIP5-NLRC4 complex. Overall, these data provide structural mechanisms of inactive NAIP5, the process of NAIP5 activation and NAIP-dependent NLRC4 activation.
履歴
登録2021年7月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年1月11日-
マップ公開2023年1月11日-
更新2023年3月1日-
現状2023年3月1日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_24387.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_24387.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.0694 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.13
最小 - 最大-0.0016931666 - 1.9440949
平均 (標準偏差)0.0009218555 (±0.023368588)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 273.7664 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_24387_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_24387_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : pre-liganded form of NAIP5

全体名称: pre-liganded form of NAIP5
要素
  • 細胞: pre-liganded form of NAIP5
    • タンパク質・ペプチド: Baculoviral IAP repeat-containing protein 1e
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

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超分子 #1: pre-liganded form of NAIP5

超分子名称: pre-liganded form of NAIP5 / タイプ: cell / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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分子 #1: Baculoviral IAP repeat-containing protein 1e

分子名称: Baculoviral IAP repeat-containing protein 1e / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 161.128156 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MDYKDDDDKL AEHGESSEDR ISEIDYEFLP ELSALLGVDA FQVAKSQEEE EHKERMKMKK GFNSQMRSEA KRLKTFETYD TFRSWTPQE MAAAGFYHTG VRLGVQCFCC SLILFGNSLR KLPIERHKKL RPECEFLQGK DVGNIGKYDI RVKRPEKMLR G GKARYHEE ...文字列:
MDYKDDDDKL AEHGESSEDR ISEIDYEFLP ELSALLGVDA FQVAKSQEEE EHKERMKMKK GFNSQMRSEA KRLKTFETYD TFRSWTPQE MAAAGFYHTG VRLGVQCFCC SLILFGNSLR KLPIERHKKL RPECEFLQGK DVGNIGKYDI RVKRPEKMLR G GKARYHEE EARLESFEDW PFYAHGTSPR VLSAAGFVFT GKRDTVQCFS CGGSLGNWEE GDDPWKEHAK WFPKCEFLQS KK SSEEIAQ YIQSYEGFVH VTGEHFVKSW VRRELPMVSA YCNDSVFANE ELRMDMFKDW PQESPVGVEA LVRAGFFYTG KKD IVRCFS CGGCLEKWAE GDDPMEDHIK FFPECVFLQT LKSSAEVIPT LQSQYALPEA TETTRESNHG DAAAVHSTVV DLGR SEAQW FQEARSLSEQ LRDNYTKATF RHMNLPEVCS SLGTDHLLSC DVSIISKHIS QPVQEALTIP EVFSNLNSVM CVEGE TGSG KTTFLKRIAF LWASGCCPLL YRFQLVFYLS LSSITPDQGL ANIICAQLLG AGGCISEVCL SSSIQQLQHQ VLFLLD DYS GLASLPQALH TLITKNYLSR TCLLIAVHTN RVRDIRLYLG TSLEIQEFPF YNTVSVLRKF FSHDIICVEK LIIYFID NK DLQGVYKTPL FVAAVCTDWI QNASAQDKFQ DVTLFQSYMQ YLSLKYKATA EPLQATVSSC GQLALTGLFS SCFEFNSD D LAEAGVDEDE KLTTLLMSKF TAQRLRPVYR FLGPLFQEFL AAVRLTELLS SDRQEDQDLG LYYLRQIDSP LKAINSFNI FLYYVSSHSS SKAAPTVVSH LLQLVDEKES LENMSENEDY MKLHPQTFLW FQFVRGLWLV SPESSSSFVS EHLLRLALIF AYESNTVAE CSPFILQFLR GKTLALRVLN LQYFRDHPES LLLLRSLKVS INGNKMSSYV DYSFKTYFEN LQPPAIDEEY T SAFEHISE WRRNFAQDEE IIKNYENIRP RALPDISEGY WKLSPKPCKI PKLEVQVNNT DAADQALLQV LMEVFSASQS IE FRLFNSS GFLESICPAL ELSKASVTKC SMSRLELSRA EQELLLTLPA LQSLEVSETN QLPEQLFHNL HKFLGLKELC VRL DGKPNV LSVLPREFPN LLHMEKLSIQ TSTESDLSKL VKFIQNFPNL HVFHLKCDFL SNCESLMAVL ASCKKLREIE FSGR CFEAM TFVNILPNFV SLKILNLKDQ QFPDKETSEK FAQALGSLRN LEELLVPTGD GIHQVAKLIV RQCLQLPCLR VLTFH DILD DDSVIEIARA ATSGGFQKLE NLDISMNHKI TEEGYRNFFQ ALDNLPNLQE LNICRNIPGR IQVQATTVKA LGQCVS RLP SLIRLHMLSW LLDEEDMKVI NDVKERHPQS KRLIIFWKLI VPFSPVILE

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分子 #2: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態cell

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試料調製

濃度0.30 mg/mL
緩衝液pH: 8
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 52.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

5yud

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 159513
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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原子モデル構築 1

初期モデル(PDB ID:

5yud

,

6b5b

)
精密化空間: REAL / プロトコル: BACKBONE TRACE
得られたモデル

PDB-7rav:
Cryo-EM structure of the unliganded form of NLR family apoptosis inhibitory protein 5 (NAIP5)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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