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万見
- EMDB-24381: Composite map of axonemal microtubule doublet in 16 nm repeat fro... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-24381
タイトルComposite map of axonemal microtubule doublet in 16 nm repeat from a Tetrahymena thermophila mutant fap115 knockout
マップデータComposite structure of axonemal microtubule doublet in 16 nm repeat from a Tetrahymena thermophila mutant fap115 knockout
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Axonemal microtubule doublet from Tetrahymena thermophile
生物種Tetrahymena thermophila (真核生物)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.6 Å
データ登録者Li S / Fernandez JJ / Fabritius A / Agard DA / Winey M
資金援助 米国, スペイン, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5R01GM127571-04 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5R35GM118099-05 米国
Spanish National Research CouncilSAF2017-84565-R スペイン
引用ジャーナル: Life Sci Alliance / 年: 2022
タイトル: Electron cryo-tomography structure of axonemal doublet microtubule from .
著者: Sam Li / Jose-Jesus Fernandez / Amy S Fabritius / David A Agard / Mark Winey /
要旨: Doublet microtubules (DMTs) provide a scaffold for axoneme assembly in motile cilia. Aside from α/β tubulins, the DMT comprises a large number of non-tubulin proteins in the luminal wall of DMTs, ...Doublet microtubules (DMTs) provide a scaffold for axoneme assembly in motile cilia. Aside from α/β tubulins, the DMT comprises a large number of non-tubulin proteins in the luminal wall of DMTs, collectively named the microtubule inner proteins (MIPs). We used cryoET to study axoneme DMT isolated from We present the structures of DMT at nanometer and sub-nanometer resolution. The structures confirm that MIP RIB72A/B binds to the luminal wall of DMT by multiple DM10 domains. We found FAP115, an MIP-containing multiple EF-hand domains, located at the interface of four-tubulin dimers in the lumen of A-tubule. It contacts both lateral and longitudinal tubulin interfaces and playing a critical role in DMT stability. We observed substantial structure heterogeneity in DMT in an knockout strain, showing extensive structural defects beyond the FAP115-binding site. The defects propagate along the axoneme. Finally, by comparing DMT structures from and , we have identified a number of conserved MIPs as well as MIPs that are unique to each organism. This conservation and diversity of the DMT structures might be linked to their specific functions. Our work provides structural insights essential for understanding the roles of MIPs during motile cilium assembly and function, as well as their relationships to human ciliopathies.
履歴
登録2021年7月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年12月29日-
マップ公開2021年12月29日-
更新2022年1月19日-
現状2022年1月19日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.407
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.407
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_24381.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_24381.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 45.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Composite structure of axonemal microtubule doublet in 16 nm repeat from a Tetrahymena thermophila mutant fap115 knockout
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.65 Å/pix.
x 206 pix.
= 545.9 Å		2.65 Å/pix.
x 217 pix.
= 575.05 Å		2.65 Å/pix.
x 269 pix.
= 712.85 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.65 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.407 / ムービー #1: 0.407
最小 - 最大-0.9639637 - 1.8235072
平均 (標準偏差)0.012344436 (±0.084900625)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ217269206
Spacing269217206
セルA: 712.85004 Å / B: 575.05005 Å / C: 545.9 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.652.652.65
M x/y/z269217206
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z712.850575.050545.900
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS269217206
D min/max/mean-0.9641.8240.012

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Axonemal microtubule doublet from Tetrahymena thermophile

全体名称: Axonemal microtubule doublet from Tetrahymena thermophile
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Axonemal microtubule doublet from Tetrahymena thermophile

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超分子 #1: Axonemal microtubule doublet from Tetrahymena thermophile

超分子名称: Axonemal microtubule doublet from Tetrahymena thermophile
タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Tetrahymena thermophila (真核生物) / 株: B2086_2 fap115 Knockout / Organelle: Flagellum / 細胞中の位置: Cell Surface

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER/RHODIUM / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 70.0 K / 最高: 70.0 K
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均露光時間: 0.36 sec. / 平均電子線量: 1.31 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 2.0 µm / 倍率（補正後）: 18868 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 倍率（公称値）: 33000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF
詳細: This is a composite map. The resolution is not directly assessed by the FSC method. It is taken from the lowest value from one of its component maps.
使用したサブトモグラム数: 17133
抽出トモグラム数: 64 / 使用した粒子像数: 25952
最終 角度割当タイプ: OTHER

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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