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- EMDB-23944: Bartonella henselae NrnC complexed with pAGG. C1 reconstruction. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-23944
タイトルBartonella henselae NrnC complexed with pAGG. C1 reconstruction.
マップデータ
試料
  • 複合体: NrnC octamer complexed with pAGG.
    • 複合体: NrnC octamer
      • タンパク質・ペプチド: NanoRNase C
    • 複合体: pAGG
      • RNA: RNA (5'-R(P*AP*GP*G)-3')
キーワードRNase / bacteria / enzyme / RNA BINDING PROTEIN / RNA BINDING PROTEIN-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleobase-containing compound metabolic process / 3'-5' exonuclease activity / nucleic acid binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / 3'-5' exonuclease / 3'-5' exonuclease / 3'-5' exonuclease domain / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Bartonella henselae (バクテリア) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.69 Å
データ登録者Lormand JD / Brownfield B
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI142400 米国
引用ジャーナル: Elife / : 2021
タイトル: Structural characterization of NrnC identifies unifying features of dinucleotidases.
著者: Justin D Lormand / Soo-Kyoung Kim / George A Walters-Marrah / Bryce A Brownfield / J Christopher Fromme / Wade C Winkler / Jonathan R Goodson / Vincent T Lee / Holger Sondermann /
要旨: RNA degradation is fundamental for cellular homeostasis. The process is carried out by various classes of endolytic and exolytic enzymes that together degrade an RNA polymer to mono-ribonucleotides. ...RNA degradation is fundamental for cellular homeostasis. The process is carried out by various classes of endolytic and exolytic enzymes that together degrade an RNA polymer to mono-ribonucleotides. Within the exoribonucleases, nano-RNases play a unique role as they act on the smallest breakdown products and hence catalyze the final steps in the process. We recently showed that oligoribonuclease (Orn) acts as a dedicated diribonucleotidase, defining the ultimate step in RNA degradation that is crucial for cellular fitness (Kim et al., 2019). Whether such a specific activity exists in organisms that lack Orn-type exoribonucleases remained unclear. Through quantitative structure-function analyses, we show here that NrnC-type RNases share this narrow substrate length preference with Orn. Although NrnC and Orn employ similar structural features that distinguish these two classes of dinucleotidases from other exonucleases, the key determinants for dinucleotidase activity are realized through distinct structural scaffolds. The structures, together with comparative genomic analyses of the phylogeny of DEDD-type exoribonucleases, indicate convergent evolution as the mechanism of how dinucleotidase activity emerged repeatedly in various organisms. The evolutionary pressure to maintain dinucleotidase activity further underlines the important role these analogous proteins play for cell growth.
履歴
登録2021年5月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年9月15日-
マップ公開2021年9月15日-
更新2024年5月29日-
現状2024年5月29日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.0543
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.0543
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7mqe
  • 表面レベル: 0.0543
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_23944.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 10.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.24 Å/pix.
x 140 pix.
= 173.6 Å
1.24 Å/pix.
x 140 pix.
= 173.6 Å
1.24 Å/pix.
x 140 pix.
= 173.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.24 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0543 / ムービー #1: 0.0543
最小 - 最大-0.14494921 - 0.24960412
平均 (標準偏差)0.0013369829 (±0.011586017)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ140140140
Spacing140140140
セルA=B=C: 173.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.241.241.24
M x/y/z140140140
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z173.600173.600173.600
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS140140140
D min/max/mean-0.1450.2500.001

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添付データ

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追加マップ: #1

ファイルemd_23944_additional_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_23944_half_map_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_23944_half_map_2.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : NrnC octamer complexed with pAGG.

全体名称: NrnC octamer complexed with pAGG.
要素
  • 複合体: NrnC octamer complexed with pAGG.
    • 複合体: NrnC octamer
      • タンパク質・ペプチド: NanoRNase C
    • 複合体: pAGG
      • RNA: RNA (5'-R(P*AP*GP*G)-3')

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超分子 #1: NrnC octamer complexed with pAGG.

超分子名称: NrnC octamer complexed with pAGG. / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
分子量理論値: 186.621 kDa/nm

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超分子 #2: NrnC octamer

超分子名称: NrnC octamer / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Bartonella henselae (バクテリア)

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超分子 #3: pAGG

超分子名称: pAGG / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Bartonella henselae (バクテリア) / Synthetically produced: Yes

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分子 #1: NanoRNase C

分子名称: NanoRNase C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bartonella henselae (バクテリア)
分子量理論値: 23.446725 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: SMTEIRVHQG DLPNLDNYRI DAVAVDTETL GLQPHRDRLC VVQLSSGDGT ADVIQIAKGQ KSAPNLVRLL SDRDITKIFH FGRFDLAIL AHTFGVMPDV VFCTKIASKL TRTYTDRHGL KEICGELLNV NISKQQQSSD WAAETLSRAQ IEYAASDVLY L HRLKDIFE ...文字列:
SMTEIRVHQG DLPNLDNYRI DAVAVDTETL GLQPHRDRLC VVQLSSGDGT ADVIQIAKGQ KSAPNLVRLL SDRDITKIFH FGRFDLAIL AHTFGVMPDV VFCTKIASKL TRTYTDRHGL KEICGELLNV NISKQQQSSD WAAETLSRAQ IEYAASDVLY L HRLKDIFE ERLKREERES VAKACFQFLP MRANLDLLGW SEIDIFAHS

UniProtKB: 3'-5' exonuclease

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分子 #2: RNA (5'-R(P*AP*GP*G)-3')

分子名称: RNA (5'-R(P*AP*GP*G)-3') / タイプ: rna / ID: 2 / コピー数: 8
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 974.66 Da
配列文字列:
AGG

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称
150.0 mMNaClSolium chloride
25.0 mMC4H11NO3Tris
0.01 %H(C2H4O)nO(C6H4)C9H19NP-40
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.69 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 94063
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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