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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-23517 | |||||||||
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タイトル | Nse5-6 complex | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | SMC5/6 / Nse5-6 / Nse5 / Nse6 / complex / SUMO-binding / STRUCTURAL PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Smc5-Smc6 complex / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMO is proteolytically processed / SUMOylation of transcription factors / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / SUMOylation of transcription cofactors / septin ring / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins ...Smc5-Smc6 complex / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMO is proteolytically processed / SUMOylation of transcription factors / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / SUMOylation of transcription cofactors / septin ring / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SUMOylation of DNA replication proteins / ATPase inhibitor activity / SUMOylation of SUMOylation proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / SUMOylation of RNA binding proteins / chromatin looping / SUMOylation of chromatin organization proteins / regulation of telomere maintenance / ubiquitin-like protein ligase binding / protein sumoylation / condensed nuclear chromosome / double-strand break repair via homologous recombination / protein tag activity / chromosome, telomeric region / DNA repair / identical protein binding / nucleus / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å | |||||||||
データ登録者 | Yu Y / Li SB | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2021 タイトル: Integrative analysis reveals unique structural and functional features of the Smc5/6 complex. 著者: You Yu / Shibai Li / Zheng Ser / Tanmoy Sanyal / Koyi Choi / Bingbing Wan / Huihui Kuang / Andrej Sali / Alex Kentsis / Dinshaw J Patel / Xiaolan Zhao / 要旨: Structural maintenance of chromosomes (SMC) complexes are critical chromatin modulators. In eukaryotes, the cohesin and condensin SMC complexes organize chromatin, while the Smc5/6 complex directly ...Structural maintenance of chromosomes (SMC) complexes are critical chromatin modulators. In eukaryotes, the cohesin and condensin SMC complexes organize chromatin, while the Smc5/6 complex directly regulates DNA replication and repair. The molecular basis for the distinct functions of Smc5/6 is poorly understood. Here, we report an integrative structural study of the budding yeast Smc5/6 holo-complex using electron microscopy, cross-linking mass spectrometry, and computational modeling. We show that the Smc5/6 complex possesses several unique features, while sharing some architectural characteristics with other SMC complexes. In contrast to arm-folded structures of cohesin and condensin, Smc5 and Smc6 arm regions do not fold back on themselves. Instead, these long filamentous regions interact with subunits uniquely acquired by the Smc5/6 complex, namely the Nse2 SUMO ligase and the Nse5/Nse6 subcomplex, with the latter also serving as a linchpin connecting distal parts of the complex. Our 3.0-Å resolution cryoelectron microscopy structure of the Nse5/Nse6 core further reveals a clasped-hand topology and a dimeric interface important for cell growth. Finally, we provide evidence that Nse5/Nse6 uses its SUMO-binding motifs to contribute to Nse2-mediated sumoylation. Collectively, our integrative study identifies distinct structural features of the Smc5/6 complex and functional cooperation among its coevolved unique subunits. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_23517.map.gz | 78.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-23517-v30.xml emd-23517.xml | 12.3 KB 12.3 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_23517.png | 163.8 KB | ||
Filedesc metadata | emd-23517.cif.gz | 6 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-23517 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-23517 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_23517_validation.pdf.gz | 498.8 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_23517_full_validation.pdf.gz | 498.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_23517_validation.xml.gz | 6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_23517_validation.cif.gz | 6.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-23517 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-23517 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_23517.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.064 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Nse5-Nse6 complex
全体 | 名称: Nse5-Nse6 complex |
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要素 |
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-超分子 #1: Nse5-Nse6 complex
超分子 | 名称: Nse5-Nse6 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) |
分子量 | 理論値: 133 KDa |
-分子 #1: Non-structural maintenance of chromosome element 5
分子 | 名称: Non-structural maintenance of chromosome element 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) |
分子量 | 理論値: 65.276961 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) |
配列 | 文字列: MADLNWISAG HMDGALINSV LYVSPRNGAH YFVELTEKHL LAFEMLNSMC LLENYDHVLL FLECQFGKSH NLAVIPFDII LVLFTLSTL SEYYKEPILR ANDPYNTSRE TLSRRALKLL QKYLAILKEF DSEQYNLYDL ELLRCQFFLA IDTLTPKKQK W GFDRFRRT ...文字列: MADLNWISAG HMDGALINSV LYVSPRNGAH YFVELTEKHL LAFEMLNSMC LLENYDHVLL FLECQFGKSH NLAVIPFDII LVLFTLSTL SEYYKEPILR ANDPYNTSRE TLSRRALKLL QKYLAILKEF DSEQYNLYDL ELLRCQFFLA IDTLTPKKQK W GFDRFRRT KSESGVTYRQ NASVDPELDQ AKTFKNPYRS YISCLEQRNT ILGNRLLNLK LNEPGEFINM ILWTLSNSLQ ES TPLFLSS HEIWMPLLEI LIDLFSCRQD YFIQHEVAQN VSKSLFVQRL SESPLAVFFE SLNTRNFANR FSEYVFLNCD YKL PSDNYA TPVHPVYNGE NTIVDTYIPT IKCSPLYKSQ KSLALRRKLI GSCFKLLLRV PDGHRLITPR IVADDVIQGI SRTL ASFND ILQFKKFFMT ENLSQESYFI PLLAEGTLSE ILKDTQECVV ILTLVENLSD GVSFCNEVIG LVKSKCFAFT EQCSQ ASYE EAVLNIEKCD VCLLVLLRYL LHLIGTEAIL DAKEQLEMLH AIEKNDSGRR QWAKALNLGN DPPLLYPIVS QMFGVH DKS VIIE UniProtKB: Non-structural maintenance of chromosome element 5 |
-分子 #2: Ubiquitin-like protein SMT3,DNA repair protein KRE29 chimera
分子 | 名称: Ubiquitin-like protein SMT3,DNA repair protein KRE29 chimera タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) |
分子量 | 理論値: 67.64518 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) |
配列 | 文字列: MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MASMSDSEVN QEAKPEVKPE VKPETHINLK VSDGSSEIFF KIKKTTPLRR LMEAFAKRQG KEMDSLRFL YDGIRIQADQ TPEDLDMEDN DIIEAHREQI GGSMGSVNSS PNEEFETVPD SQISGFDSPL IPTSVGSYFR D DDDDEKVH ...文字列: MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MASMSDSEVN QEAKPEVKPE VKPETHINLK VSDGSSEIFF KIKKTTPLRR LMEAFAKRQG KEMDSLRFL YDGIRIQADQ TPEDLDMEDN DIIEAHREQI GGSMGSVNSS PNEEFETVPD SQISGFDSPL IPTSVGSYFR D DDDDEKVH PNFISDPEND SLNSDEEFSS LENSDLNLSG AKAESGDDFD PILKRTIISK RKAPSNNEDE EIVKTPRKLV NY VPLKIFN LGDSFDDTIT TTVAKLQDLK KEILDSPRSN KSIVITSNTV AKSELQKSIK FSGSIPEIYL DVVTKETISD KYK DWHFIS KNCHYEQLMD LEMKDTAYSF LFGSSRSQGK VPEFVHLKCP SITNLLVLFG VNQEKCNSLK INYEKKENSR YDNL CTIFP VNKMLKFLMY FYSDDDNDDV REFFLKAFIC LILDRKVFNA MESDHRLCFK VLELFNEAHF INSYFEIVDK NDFFL HYRL LQIFPHLQSA LLRRRFSEKQ GRTETIQQNI IKEFNEFFDC KNYKNLLYFI LTMYGSKFIP FGPKCQVTEY FKDCIL DIS NETTNDVEIS ILKGILNLFS KIR UniProtKB: Ubiquitin-like protein SMT3, DNA repair protein KRE29 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.3 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.5 |
グリッド | モデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 120 sec. |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 53.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 倍率(補正後): 47262 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 22500 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: OTHER |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 188986 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |