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万見
- EMDB-2348: Structure of the 26S proteasome with ATP-yS bound provides insigh... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2348
タイトルStructure of the 26S proteasome with ATP-yS bound provides insights into the mechanism of nucleotide-dependent substrate translocation
マップデータReconstruction of 26S Proteasome in ATP-yS
試料
  • 試料: 26S Proteasome from Saccharomyces cerevisiae
  • タンパク質・ペプチド: 26S Proteasome
キーワードProteasome / AAA-ATPase / ATP-analog
機能・相同性
機能・相同性情報


SAGA complex localization to transcription regulatory region / : / proteasome regulatory particle assembly / proteasome storage granule assembly / transcription export complex 2 / peroxisome fission / protein deneddylation / maintenance of DNA trinucleotide repeats / filamentous growth / COP9 signalosome ...SAGA complex localization to transcription regulatory region / : / proteasome regulatory particle assembly / proteasome storage granule assembly / transcription export complex 2 / peroxisome fission / protein deneddylation / maintenance of DNA trinucleotide repeats / filamentous growth / COP9 signalosome / proteasome regulatory particle / protein-containing complex localization / mitochondrial fission / proteasome-activating activity / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / proteasome regulatory particle, base subcomplex / metal-dependent deubiquitinase activity / ER-Phagosome pathway / Antigen processing: Ub, ATP-independent proteasomal degradation / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / proteasome core complex assembly / nuclear outer membrane-endoplasmic reticulum membrane network / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / nonfunctional rRNA decay / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of PTEN stability and activity / proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / KEAP1-NFE2L2 pathway / Neddylation / peptide catabolic process / proteasome binding / Orc1 removal from chromatin / MAPK6/MAPK4 signaling / regulation of protein catabolic process / proteasome storage granule / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / polyubiquitin modification-dependent protein binding / protein deubiquitination / proteasome endopeptidase complex / proteasome core complex, beta-subunit complex / Ub-specific processing proteases / endopeptidase activator activity / proteasome assembly / threonine-type endopeptidase activity / mRNA export from nucleus / proteasome core complex, alpha-subunit complex / enzyme regulator activity / ERAD pathway / Neutrophil degranulation / protein folding chaperone / proteasome complex / ubiquitin binding / nucleotide-excision repair / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / double-strand break repair via homologous recombination / metallopeptidase activity / positive regulation of protein catabolic process / peroxisome / ubiquitin-dependent protein catabolic process / endopeptidase activity / protein-macromolecule adaptor activity / molecular adaptor activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / regulation of cell cycle / chromatin remodeling / protein domain specific binding / mRNA binding / ubiquitin protein ligase binding / endoplasmic reticulum membrane / structural molecule activity / endoplasmic reticulum / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rpn9, C-terminal helix / Rpn9 C-terminal helix / Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1 / Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1, Pru domain superfamily / Rpn13/ADRM1, Pru domain / Proteasome complex subunit Rpn13, Pru domain / Pru (pleckstrin-like receptor for ubiquitin) domain profile. / : / 26S proteasome regulatory subunit RPN7/PSMD6 C-terminal helix / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit Rpn12 ...Rpn9, C-terminal helix / Rpn9 C-terminal helix / Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1 / Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1, Pru domain superfamily / Rpn13/ADRM1, Pru domain / Proteasome complex subunit Rpn13, Pru domain / Pru (pleckstrin-like receptor for ubiquitin) domain profile. / : / 26S proteasome regulatory subunit RPN7/PSMD6 C-terminal helix / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit Rpn12 / 26S proteasome regulatory subunit, C-terminal / Proteasome regulatory subunit C-terminal / 26S proteasome regulatory subunit RPN5, C-terminal domain / : / 26S proteasome regulatory subunit RPN5 C-terminal domain / PSD13 N-terminal repeats / 26S proteasome regulatory subunit Rpn6, N-terminal / 6S proteasome subunit Rpn6, C-terminal helix domain / 26S proteasome regulatory subunit RPN6 N-terminal domain / 26S proteasome subunit RPN6 C-terminal helix domain / 26S Proteasome non-ATPase regulatory subunit 13 / : / 26S proteasome subunit RPN2, N-terminal domain / 26S proteasome regulatory complex, non-ATPase subcomplex, Rpn2/Psmd1 subunit / 26S proteasome regulatory subunit RPN2, C-terminal / 26S proteasome regulatory subunit RPN2 C-terminal domain / Proteasome subunit Rpn10 / 26S Proteasome non-ATPase regulatory subunit 7/8 / DSS1/SEM1 / : / DSS1/SEM1 family / 26S proteasome regulatory subunit RPN11 C-terminal domain / DSS1_SEM1 / 26S proteasome regulatory complex, non-ATPase subcomplex, Rpn1 subunit / RPN1, N-terminal / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit RPN1, C-terminal / RPN1 N-terminal domain / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit RPN1 C-terminal / Proteasome/cyclosome repeat / : / 26S proteasome regulatory subunit 7, OB domain / Proteasome/cyclosome repeat / : / : / : / PSMD12/CSN4, N-terminal / 26S proteasome regulatory subunit Rpn7/COP9 signalosome complex subunit 1 / 26S proteasome regulatory subunit Rpn7, N-terminal / 26S proteasome subunit RPN7 / 26S Proteasome non-ATPase regulatory subunit 12/COP9 signalosome complex subunit 4 / von Willebrand factor type A domain / : / PCI/PINT associated module / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / HEAT repeats / CSN8/PSMD8/EIF3K / CSN8/PSMD8/EIF3K family / Rpn11/EIF3F, C-terminal / Maintenance of mitochondrial structure and function / : / motif in proteasome subunits, Int-6, Nip-1 and TRIP-15 / PCI domain / Proteasome component (PCI) domain / PCI domain profile. / Ubiquitin interacting motif / Ubiquitin-interacting motif (UIM) domain profile. / JAB1/Mov34/MPN/PAD-1 ubiquitin protease / Proteasome beta subunit, C-terminal / Proteasome beta subunits C terminal / Proteasome subunit beta 4 / Proteasome subunit beta 2 / Proteasome beta 3 subunit / Proteasome subunit alpha5 / Proteasome subunit alpha6 / Proteasome beta-type subunits signature. / Peptidase T1A, proteasome beta-subunit / Proteasome beta-type subunit, conserved site / Proteasome subunit A N-terminal signature / Proteasome alpha-type subunits signature. / Proteasome alpha-subunit, N-terminal domain / Proteasome subunit A N-terminal signature Add an annotation / VWFA domain profile. / Proteasome B-type subunit / Proteasome beta-type subunit profile. / : / Proteasome alpha-type subunit / Proteasome alpha-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta / von Willebrand factor, type A / TPR repeat region circular profile. / JAB/MPN domain / JAB1/MPN/MOV34 metalloenzyme domain / TPR repeat profile. / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / MPN domain / MPN domain profile. / ATPase, AAA-type, conserved site
類似検索 - ドメイン・相同性
26S proteasome regulatory subunit RPN13 / 26S proteasome complex subunit SEM1 / Probable proteasome subunit alpha type-7 / Proteasome subunit alpha type-1 / Proteasome subunit beta type-4 / Proteasome subunit alpha type-3 / Proteasome subunit alpha type-2 / Proteasome subunit beta type-6 / Proteasome subunit beta type-2 / Proteasome subunit beta type-3 ...26S proteasome regulatory subunit RPN13 / 26S proteasome complex subunit SEM1 / Probable proteasome subunit alpha type-7 / Proteasome subunit alpha type-1 / Proteasome subunit beta type-4 / Proteasome subunit alpha type-3 / Proteasome subunit alpha type-2 / Proteasome subunit beta type-6 / Proteasome subunit beta type-2 / Proteasome subunit beta type-3 / Proteasome subunit beta type-5 / Proteasome subunit beta type-7 / Proteasome subunit alpha type-5 / 26S proteasome regulatory subunit RPN12 / 26S proteasome regulatory subunit RPN2 / 26S proteasome regulatory subunit 6A / 26S proteasome regulatory subunit 6B homolog / 26S proteasome regulatory subunit 7 homolog / Proteasome subunit beta type-1 / 26S proteasome regulatory subunit RPN1 / 26S proteasome regulatory subunit RPN10 / 26S proteasome regulatory subunit RPN3 / Proteasome subunit alpha type-6 / Proteasome subunit alpha type-4 / 26S proteasome regulatory subunit 4 homolog / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase RPN11 / 26S proteasome subunit RPT4 / 26S proteasome regulatory subunit 8 homolog / 26S proteasome regulatory subunit RPN9 / 26S proteasome regulatory subunit RPN7 / 26S proteasome regulatory subunit RPN8 / 26S proteasome regulatory subunit RPN5 / 26S proteasome regulatory subunit RPN6
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.8 Å
データ登録者Sledz P / Unverdorben P / Beck F / Pfeifer G / Schweitzer A / Foerster F / Baumeister W
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2013
タイトル: Structure of the 26S proteasome with ATP-γS bound provides insights into the mechanism of nucleotide-dependent substrate translocation.
著者: Paweł Śledź / Pia Unverdorben / Florian Beck / Günter Pfeifer / Andreas Schweitzer / Friedrich Förster / Wolfgang Baumeister /
要旨: The 26S proteasome is a 2.5-MDa, ATP-dependent multisubunit proteolytic complex that processively destroys proteins carrying a degradation signal. The proteasomal ATPase heterohexamer is a key module ...The 26S proteasome is a 2.5-MDa, ATP-dependent multisubunit proteolytic complex that processively destroys proteins carrying a degradation signal. The proteasomal ATPase heterohexamer is a key module of the 19S regulatory particle; it unfolds substrates and translocates them into the 20S core particle where degradation takes place. We used cryoelectron microscopy single-particle analysis to obtain insights into the structural changes of 26S proteasome upon the binding and hydrolysis of ATP. The ATPase ring adopts at least two distinct helical staircase conformations dependent on the nucleotide state. The transition from the conformation observed in the presence of ATP to the predominant conformation in the presence of ATP-γS induces a sliding motion of the ATPase ring over the 20S core particle ring leading to an alignment of the translocation channels of the ATPase and the core particle gate, a conformational state likely to facilitate substrate translocation. Two types of intersubunit modules formed by the large ATPase domain of one ATPase subunit and the small ATPase domain of its neighbor exist. They resemble the contacts observed in the crystal structures of ClpX and proteasome-activating nucleotidase, respectively. The ClpX-like contacts are positioned consecutively and give rise to helical shape in the hexamer, whereas the proteasome-activating nucleotidase-like contact is required to close the ring. Conformational switching between these forms allows adopting different helical conformations in different nucleotide states. We postulate that ATP hydrolysis by the regulatory particle ATPase (Rpt) 5 subunit initiates a cascade of conformational changes, leading to pulling of the substrate, which is primarily executed by Rpt1, Rpt2, and Rpt6.
履歴
登録2013年3月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年4月24日-
マップ公開2013年4月24日-
更新2014年2月12日-
現状2014年2月12日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.768
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.768
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-4cr4
  • 表面レベル: 0.768
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-4cr4
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

2348-imgMap....

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2348.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 81.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of 26S Proteasome in ATP-yS
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.99 Å/pix.
x 280 pix.
= 557.2 Å		1.99 Å/pix.
x 280 pix.
= 557.2 Å		1.99 Å/pix.
x 280 pix.
= 557.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.99 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.768 / ムービー #1: 0.768
最小 - 最大-6.50146055 - 10.82479858
平均 (標準偏差)0.02356705 (±0.29060796)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 557.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.991.991.99
M x/y/z280280280
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z557.200557.200557.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ00-40
NX/NY/NZ555581
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS280280280
D min/max/mean-6.50110.8250.024

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : 26S Proteasome from Saccharomyces cerevisiae

全体名称: 26S Proteasome from Saccharomyces cerevisiae
要素
  • 試料: 26S Proteasome from Saccharomyces cerevisiae
  • タンパク質・ペプチド: 26S Proteasome

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超分子 #1000: 26S Proteasome from Saccharomyces cerevisiae

超分子名称: 26S Proteasome from Saccharomyces cerevisiae / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1
分子量実験値: 2.5 MDa / 理論値: 2.5 MDa

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分子 #1: 26S Proteasome

分子名称: 26S Proteasome / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: baker's yeast
分子量実験値: 2.5 MDa / 理論値: 2.5 MDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 1 mM ATP-yS, 40 mM NaCL, 20MM HEPES, 10mM MgCl2
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 手法: Blot for 2 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
日付2012年2月28日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F816 (8k x 8k)
実像数: 10000 / 平均電子線量: 20 e/Å2 / ビット/ピクセル: 14
Tilt angle min0
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 151456 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 47000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: micrograph
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: xmipp / 使用した粒子像数: 280000

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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