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万見
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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2346
タイトルBacteriophage phi6 procapsids with different composition of accessory proteins
マップデータrecombinant phi6 procapsid composed of P1 and P4 subunits (i.e. without the P2 and P7 subunits)
試料
  • 試料: recombinant phi6 procapsid composed of P1 and P4 subunits
  • ウイルス: Pseudomonas phage phi6 (ファージ)
キーワードdsRNA virus / Cystoviridae / procapsid / RNA polymerase / P7 subunit / location / occupancy
生物種Pseudomonas phage phi6 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 12.4 Å
データ登録者Nemecek D / Qiao J / Mindich L / Steven AC / Heymann JB
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2012
タイトル: Packaging accessory protein P7 and polymerase P2 have mutually occluding binding sites inside the bacteriophage 6 procapsid.
著者: Daniel Nemecek / Jian Qiao / Leonard Mindich / Alasdair C Steven / J Bernard Heymann /
要旨: Bacteriophage 6 is a double-stranded RNA (dsRNA) virus whose genome is packaged sequentially as three single-stranded RNA (ssRNA) segments into an icosahedral procapsid which serves as a compartment ...Bacteriophage 6 is a double-stranded RNA (dsRNA) virus whose genome is packaged sequentially as three single-stranded RNA (ssRNA) segments into an icosahedral procapsid which serves as a compartment for genome replication and transcription. The procapsid shell consists of 60 copies each of P1(A) and P1(B), two nonequivalent conformers of the P1 protein. Hexamers of the packaging ATPase P4 are mounted over the 5-fold vertices, and monomers of the RNA-dependent RNA polymerase (P2) attach to the inner surface, near the 3-fold axes. A fourth protein, P7, is needed for packaging and also promotes assembly. We used cryo-electron microscopy to localize P7 by difference mapping of procapsids with different protein compositions. We found that P7 resides on the interior surface of the P1 shell and appears to be monomeric. Its binding sites are arranged around the 3-fold axes, straddling the interface between two P1(A) subunits. Thus, P7 may promote assembly by stabilizing an initiation complex. Only about 20% of the 60 P7 binding sites were occupied in our preparations. P7 density overlaps P2 density similarly mapped, implying mutual occlusion. The known structure of the 12 homolog fits snugly into the P7 density. Both termini-which have been implicated in RNA binding-are oriented toward the adjacent 5-fold vertex, the entry pathway of ssRNA segments. Thus, P7 may promote packaging either by interacting directly with incoming RNA or by modulating the structure of the translocation pore.
履歴
登録2013年3月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年4月10日-
マップ公開2013年4月10日-
更新2013年4月10日-
現状2013年4月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-2346.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2346.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 238.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈recombinant phi6 procapsid composed of P1 and P4 subunits (i.e. without the P2 and P7 subunits)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.63 Å/pix.
x 400 pix.
= 652. Å		1.63 Å/pix.
x 400 pix.
= 652. Å		1.63 Å/pix.
x 400 pix.
= 652. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.63 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 2.0 / ムービー #1: 2
最小 - 最大-6.46691418 - 8.03649235
平均 (標準偏差)0.0 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-200-200-200
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 652.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.631.631.63
M x/y/z400400400
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z652.000652.000652.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-27-15-36
NX/NY/NZ553173
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-200-200-200
NC/NR/NS400400400
D min/max/mean-6.4678.0360.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : recombinant phi6 procapsid composed of P1 and P4 subunits

全体名称: recombinant phi6 procapsid composed of P1 and P4 subunits
要素
  • 試料: recombinant phi6 procapsid composed of P1 and P4 subunits
  • ウイルス: Pseudomonas phage phi6 (ファージ)

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超分子 #1000: recombinant phi6 procapsid composed of P1 and P4 subunits

超分子名称: recombinant phi6 procapsid composed of P1 and P4 subunits
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: icosahedral shell without acessory proteins / Number unique components: 3
分子量理論値: 12.6 MDa

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超分子 #1: Pseudomonas phage phi6

超分子名称: Pseudomonas phage phi6 / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: bacteriophage phi6 / NCBI-ID: 10879 / 生物種: Pseudomonas phage phi6 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes / Syn species name: bacteriophage phi6
宿主生物種: Pseudomonas syringae (バクテリア) / 別称: BACTERIA(EUBACTERIA)
Host system生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: phi6 / 組換細胞: JM109 / 組換プラスミド: pLM358
分子量理論値: 12.6 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 直径: 450 Å / T番号(三角分割数): 2

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度10 mg/mL
緩衝液pH: 8 / 詳細: 10mM Tris, 5mM MgCl2
グリッド詳細: Q-foil 2/2/300 mesh copper grid
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 80 % / チャンバー内温度: 120 K / 装置: FEI VITROBOT MARK I / 手法: Blot for 2 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM200FEG
日付2011年2月20日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
デジタル化 - スキャナー: NIKON SUPER COOLSCAN 9000
デジタル化 - サンプリング間隔: 6.35 µm / 実像数: 4047 / 平均電子線量: 15 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 38800 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.05 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.65 µm / 倍率（公称値）: 38000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

詳細particles were selected manually, CTF was determined from whole micrographs
CTF補正詳細: CTF was determined from whole micrographs
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 12.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.33 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Bsoft / 使用した粒子像数: 4047

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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