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- EMDB-23066: Protective antigen pore translocating lethal factor N-terminal domain -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-23066
タイトルProtective antigen pore translocating lethal factor N-terminal domain
マップデータAnthrax Toxin Translocation Complex
試料
  • 複合体: Anthrax toxin protective antigen translocating lethal factor N-terminal domain
    • タンパク質・ペプチド: Lethal factor
    • タンパク質・ペプチド: Protective antigen
  • リガンド: CALCIUM ION
キーワードtranslocation / complex / anthrax / refolding / TOXIN
機能・相同性
機能・相同性情報


anthrax lethal factor endopeptidase / positive regulation of apoptotic process in another organism / host cell cytosol / Uptake and function of anthrax toxins / negative regulation of MAPK cascade / host cell endosome membrane / protein homooligomerization / metalloendopeptidase activity / metallopeptidase activity / toxin activity ...anthrax lethal factor endopeptidase / positive regulation of apoptotic process in another organism / host cell cytosol / Uptake and function of anthrax toxins / negative regulation of MAPK cascade / host cell endosome membrane / protein homooligomerization / metalloendopeptidase activity / metallopeptidase activity / toxin activity / host cell plasma membrane / proteolysis / zinc ion binding / extracellular region / identical protein binding / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Anthrax toxin lethal factor, central domain / Anthrax toxin lethal factor, middle domain / Protective antigen domain 4 / : / Anthrax protective antigen, immunoglobulin-like domain / Anthrax toxin, lethal/endema factor / Anthrax toxin, lethal/endema factor, N-/C-terminal / : / Anthrax toxin lethal factor, N- and C-terminal domain / Anthrax toxin lethal factor (ATLF)-like domain profile. ...Anthrax toxin lethal factor, central domain / Anthrax toxin lethal factor, middle domain / Protective antigen domain 4 / : / Anthrax protective antigen, immunoglobulin-like domain / Anthrax toxin, lethal/endema factor / Anthrax toxin, lethal/endema factor, N-/C-terminal / : / Anthrax toxin lethal factor, N- and C-terminal domain / Anthrax toxin lethal factor (ATLF)-like domain profile. / Bacterial exotoxin B / Protective antigen, heptamerisation domain / Protective antigen, Ca-binding domain / Clostridial binary toxin B/anthrax toxin PA, domain 3 / Protective antigen, heptamerisation domain superfamily / Clostridial binary toxin B/anthrax toxin PA Ca-binding domain / Clostridial binary toxin B/anthrax toxin PA domain 2 / Clostridial binary toxin B/anthrax toxin PA domain 3 / PA14/GLEYA domain / PA14 domain profile. / PA14 domain / PA14 / PA14 domain / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature.
類似検索 - ドメイン・相同性
Protective antigen / Lethal factor
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus anthracis (炭疽菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Machen AJ / Freudenthal BD
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R03-AI142361 米国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2021
タイトル: Anthrax toxin translocation complex reveals insight into the lethal factor unfolding and refolding mechanism.
著者: Alexandra J Machen / Mark T Fisher / Bret D Freudenthal /
要旨: Translocation is essential to the anthrax toxin mechanism. Protective antigen (PA), the binding component of this AB toxin, forms an oligomeric pore that translocates lethal factor (LF) or edema ...Translocation is essential to the anthrax toxin mechanism. Protective antigen (PA), the binding component of this AB toxin, forms an oligomeric pore that translocates lethal factor (LF) or edema factor, the active components of the toxin, into the cell. Structural details of the translocation process have remained elusive despite their biological importance. To overcome the technical challenges of studying translocation intermediates, we developed a method to immobilize, transition, and stabilize anthrax toxin to mimic important physiological steps in the intoxication process. Here, we report a cryoEM snapshot of PA translocating the N-terminal domain of LF (LF). The resulting 3.3 Å structure of the complex shows density of partially unfolded LF near the canonical PA binding site. Interestingly, we also observe density consistent with an α helix emerging from the 100 Å β barrel channel suggesting LF secondary structural elements begin to refold in the pore channel. We conclude the anthrax toxin β barrel aids in efficient folding of its enzymatic payload prior to channel exit. Our hypothesized refolding mechanism has broader implications for pore length of other protein translocating toxins.
履歴
登録2020年12月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年7月14日-
マップ公開2021年7月14日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1.6
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7kxr
  • 表面レベル: 1.6
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_23066.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_23066.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Anthrax Toxin Translocation Complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.61 Å/pix.
x 200 pix.
= 321. Å		1.61 Å/pix.
x 200 pix.
= 321. Å		1.61 Å/pix.
x 200 pix.
= 321. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.605 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.6 / ムービー #1: 1.6
最小 - 最大-25.293061999999999 - 40.06006
平均 (標準偏差)0.00060687563 (±0.85370934)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 321.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.6051.6051.605
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z321.000321.000321.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ300300300
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS200200200
D min/max/mean-25.29340.0600.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Anthrax toxin protective antigen translocating lethal factor N-te...

全体名称: Anthrax toxin protective antigen translocating lethal factor N-terminal domain
要素
  • 複合体: Anthrax toxin protective antigen translocating lethal factor N-terminal domain
    • タンパク質・ペプチド: Lethal factor
    • タンパク質・ペプチド: Protective antigen
  • リガンド: CALCIUM ION

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超分子 #1: Anthrax toxin protective antigen translocating lethal factor N-te...

超分子名称: Anthrax toxin protective antigen translocating lethal factor N-terminal domain
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Bacillus anthracis (炭疽菌)

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分子 #1: Lethal factor

分子名称: Lethal factor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: anthrax lethal factor endopeptidase
由来(天然)生物種: Bacillus anthracis (炭疽菌)
分子量理論値: 30.520408 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: AGGHGDVGMH VKEKEKNKDE NKRKDEERNK TQEEHLKEIM KHIVKIEVKG EEAVKKEAAE KLLEKVPSDV LEMYKAIGGK IYIVDGDIT KHISLEALSE DKKKIKDIYG KDALLHEHYV YAKEGYCPVL VIQSSEDYVE NTEKALNVYY EIGKILSRDI L SKINQPYQ ...文字列:
AGGHGDVGMH VKEKEKNKDE NKRKDEERNK TQEEHLKEIM KHIVKIEVKG EEAVKKEAAE KLLEKVPSDV LEMYKAIGGK IYIVDGDIT KHISLEALSE DKKKIKDIYG KDALLHEHYV YAKEGYCPVL VIQSSEDYVE NTEKALNVYY EIGKILSRDI L SKINQPYQ KFLDVLNTIK NASDSDGQDL LFTNQLKEHP TDFSVEFLEQ NSNEVQEVFA KAFAYYIEPQ HRDVLQLYAP EA FNYMDKF NEQEINLSLE ELKDQR

UniProtKB: Lethal factor

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分子 #2: Protective antigen

分子名称: Protective antigen / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacillus anthracis (炭疽菌)
分子量理論値: 63.019012 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: TVPDRDNDGI PDSLEVEGYT VDVKNKRTFL SPWISNIHEK KGLTKYKSSP EKWSTASDPY SDFEKVTGRI DKNVSPEARH PLVAAYPIV HVDMENIILS KNEDQSTQNT DSQTRTISKN TSTSRTHTSE VHGNAEVHAS FFDIGGSVSA GFSNSNSSTV A IDHSLSLA ...文字列:
TVPDRDNDGI PDSLEVEGYT VDVKNKRTFL SPWISNIHEK KGLTKYKSSP EKWSTASDPY SDFEKVTGRI DKNVSPEARH PLVAAYPIV HVDMENIILS KNEDQSTQNT DSQTRTISKN TSTSRTHTSE VHGNAEVHAS FFDIGGSVSA GFSNSNSSTV A IDHSLSLA GERTWAETMG LNTADTARLN ANIRYVNTGT APIYNVLPTT SLVLGKNQTL ATIKAKENQL SQILAPNNYY PS KNLAPIA LNAQDDFSST PITMNYNQFL ELEKTKQLRL DTDQVYGNIA TYNFENGRVR VDTGSNWSEV LPQIQETTAR IIF NGKDLN LVERRIAAVN PSDPLETTKP DMTLKEALKI AFGFNEPNGN LQYQGKDITE FDFNFDQQTS QNIKNQLAEL NATN IYTVL DKIKLNAKMN ILIRDKRFHY DRNNIAVGAD ESVVKEAHRE VINSSTEGLL LNIDKDIRKI LSGYIVEIED TEGLK EVIN DRYDMLNISS LRQDGKTFID FKKYNDKLPL YISNPNYKVN VYAVTKENTI INPSENGDTS TNGIKKILIF SKKGYE IG

UniProtKB: Protective antigen

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分子 #3: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 14 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 5.5
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 122651
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.15) / 詳細: ab initio
最終 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.0.1)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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