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万見
- EMDB-2251: negative stain single-particle reconstruction of conformation IV ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2251
タイトルnegative stain single-particle reconstruction of conformation IV of the Ltn1 E3 ubiquitin Ligase
マップデータconformational snapshot IV of Ltn1
試料
  • 試料: snapshot IV of Ltn1 conformer
  • タンパク質・ペプチド: Ltn1
キーワードconformational heterogeneity / Ltn1/Listerin / RING E3 ubiquitin ligase / translational surveillance / neurodegenerative disease
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 47.1 Å
データ登録者Lyumkis D / Doamekpor SK / Bengtson MH / Lee JW / Toro TB / Petroski MD / Lima CD / Potter CS / Carragher B / Joazeiro CAP
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2013
タイトル: Single-particle EM reveals extensive conformational variability of the Ltn1 E3 ligase.
著者: Dmitry Lyumkis / Selom K Doamekpor / Mario H Bengtson / Joong-Won Lee / Tasha B Toro / Matthew D Petroski / Christopher D Lima / Clinton S Potter / Bridget Carragher / Claudio A P Joazeiro /
要旨: Ltn1 is a 180-kDa E3 ubiquitin ligase that associates with ribosomes and marks certain aberrant, translationally arrested nascent polypeptide chains for proteasomal degradation. In addition to its ...Ltn1 is a 180-kDa E3 ubiquitin ligase that associates with ribosomes and marks certain aberrant, translationally arrested nascent polypeptide chains for proteasomal degradation. In addition to its evolutionarily conserved large size, Ltn1 is characterized by the presence of a conserved N terminus, HEAT/ARM repeats predicted to comprise the majority of the protein, and a C-terminal catalytic RING domain, although the protein's exact structure is unknown. We used numerous single-particle EM strategies to characterize Ltn1's structure based on negative stain and vitreous ice data. Two-dimensional classifications and subsequent 3D reconstructions of electron density maps show that Ltn1 has an elongated form and presents a continuum of conformational states about two flexible hinge regions, whereas its overall architecture is reminiscent of multisubunit cullin-RING ubiquitin ligase complexes. We propose a model of Ltn1 function based on its conformational variability and flexibility that describes how these features may play a role in cotranslational protein quality control.
履歴
登録2012年12月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年1月16日-
マップ公開2013年1月16日-
更新2013年7月3日-
現状2013年7月3日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.8
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.8
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-2251.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2251.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈conformational snapshot IV of Ltn1
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.18 Å/pix.
x 160 pix.
= 348.8 Å		2.18 Å/pix.
x 160 pix.
= 348.8 Å		2.18 Å/pix.
x 160 pix.
= 348.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.18 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.8 / ムービー #1: 0.8
最小 - 最大-0.94793558 - 2.36540723
平均 (標準偏差)0.0017125 (±0.1452816)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ160160160
Spacing160160160
セルA=B=C: 348.80002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.182.182.18
M x/y/z160160160
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z348.800348.800348.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-36-30-80
NX/NY/NZ7361161
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS160160160
D min/max/mean-0.9482.3650.002

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : snapshot IV of Ltn1 conformer

全体名称: snapshot IV of Ltn1 conformer
要素
  • 試料: snapshot IV of Ltn1 conformer
  • タンパク質・ペプチド: Ltn1

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超分子 #1000: snapshot IV of Ltn1 conformer

超分子名称: snapshot IV of Ltn1 conformer / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1
分子量実験値: 180 MDa / 理論値: 180 MDa / 手法: SDS-PAGE

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分子 #1: Ltn1

分子名称: Ltn1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Listerin / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Baker's Yeast
分子量実験値: 180 MDa / 理論値: 180 MDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.01 mg/mL
緩衝液pH: 8 / 詳細: 190 mM NaCl, 20 mM Tris, 1mM BME
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: 3 microliters of sample at a concentration of 0.01 mg/mL was applied to a C-flat grid with 2-micron-diameter holes overlaid by thin 1.5 nm continuous carbon. The specimen was stained with 2% ...詳細: 3 microliters of sample at a concentration of 0.01 mg/mL was applied to a C-flat grid with 2-micron-diameter holes overlaid by thin 1.5 nm continuous carbon. The specimen was stained with 2% uranyl formate 3 times, then let air-dry.
グリッド詳細: c-flat grids overlaid with thin (~1.5 nm) carbon
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
温度平均: 298 K
日付2011年3月23日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
実像数: 489 / 平均電子線量: 15 e/Å2
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 50000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: single-tilt room temperature / 試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC / Tilt angle min: -55
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細random-conical tilt reconstruction
CTF補正詳細: each micrograph
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 47.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Spider, Appion / 使用した粒子像数: 391
最終 2次元分類クラス数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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