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- EMDB-22259: Human 20S proteasome bound to an engineered 11S (PA26) activator -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-22259
タイトルHuman 20S proteasome bound to an engineered 11S (PA26) activator
マップデータSharpened and masked
試料
  • 複合体: PA26-bound proteasome
    • 複合体: Proteasome
      • タンパク質・ペプチド: x 14種
    • 複合体: mutant PA26
      • タンパク質・ペプチド: x 1種
キーワード11S-bound / 20S proteasome / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


proteasome activator complex / purine ribonucleoside triphosphate binding / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / proteasome core complex / Somitogenesis / myofibril / regulation of proteasomal protein catabolic process / NF-kappaB binding ...proteasome activator complex / purine ribonucleoside triphosphate binding / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / proteasome core complex / Somitogenesis / myofibril / regulation of proteasomal protein catabolic process / NF-kappaB binding / proteasome endopeptidase complex / proteasome core complex, beta-subunit complex / proteasome assembly / threonine-type endopeptidase activity / proteasome core complex, alpha-subunit complex / immune system process / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / proteasome complex / proteolysis involved in protein catabolic process / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / sarcomere / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Degradation of AXIN / Hh mutants are degraded by ERAD / Activation of NF-kappaB in B cells / Degradation of GLI1 by the proteasome / Hedgehog ligand biogenesis / G2/M Checkpoints / Defective CFTR causes cystic fibrosis / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / Regulation of RUNX3 expression and activity / Hedgehog 'on' state / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / MAPK6/MAPK4 signaling / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / lipopolysaccharide binding / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / ABC-family proteins mediated transport / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / P-body / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / CLEC7A (Dectin-1) signaling / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / FCERI mediated NF-kB activation / Regulation of PTEN stability and activity / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / Regulation of RAS by GAPs / response to virus / Regulation of RUNX2 expression and activity / nuclear matrix / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Separation of Sister Chromatids / KEAP1-NFE2L2 pathway / UCH proteinases / Downstream TCR signaling / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Neddylation / peptidase activity / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / ER-Phagosome pathway / response to oxidative stress / regulation of inflammatory response / secretory granule lumen / endopeptidase activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ficolin-1-rich granule lumen / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Ub-specific processing proteases / nuclear body / cilium / ciliary basal body / ribosome / cadherin binding / intracellular membrane-bounded organelle / ubiquitin protein ligase binding / centrosome / Neutrophil degranulation / mitochondrion / proteolysis / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Proteasome activator PA28, C-terminal domain / Proteasome activator superfamily / Proteasome activator PA28, C-terminal domain superfamily / Proteasome activator PA28, C-terminal / Proteasome subunit alpha 1 / Proteasome beta subunit, C-terminal / Proteasome beta subunits C terminal / Proteasome subunit beta 4 / Proteasome subunit beta 2 / Proteasome beta 3 subunit ...Proteasome activator PA28, C-terminal domain / Proteasome activator superfamily / Proteasome activator PA28, C-terminal domain superfamily / Proteasome activator PA28, C-terminal / Proteasome subunit alpha 1 / Proteasome beta subunit, C-terminal / Proteasome beta subunits C terminal / Proteasome subunit beta 4 / Proteasome subunit beta 2 / Proteasome beta 3 subunit / Proteasome subunit alpha5 / Proteasome subunit alpha6 / Proteasome beta-type subunits signature. / Peptidase T1A, proteasome beta-subunit / Proteasome beta-type subunit, conserved site / Proteasome subunit A N-terminal signature / Proteasome alpha-type subunits signature. / Proteasome alpha-subunit, N-terminal domain / Proteasome subunit A N-terminal signature Add an annotation / Proteasome B-type subunit / Proteasome beta-type subunit profile. / : / Proteasome alpha-type subunit / Proteasome alpha-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Proteasome subunit alpha type-7 / Proteasome subunit beta type-1 / Proteasome subunit alpha type-1 / Proteasome subunit alpha type-2 / Proteasome subunit alpha type-3 / Proteasome subunit alpha type-4 / Proteasome subunit alpha type-5 / Proteasome subunit beta type-4 / Proteasome subunit beta type-6 / Proteasome subunit beta type-5 ...Proteasome subunit alpha type-7 / Proteasome subunit beta type-1 / Proteasome subunit alpha type-1 / Proteasome subunit alpha type-2 / Proteasome subunit alpha type-3 / Proteasome subunit alpha type-4 / Proteasome subunit alpha type-5 / Proteasome subunit beta type-4 / Proteasome subunit beta type-6 / Proteasome subunit beta type-5 / Proteasome subunit beta type-3 / Proteasome subunit beta type-2 / Proteasome subunit alpha type-6 / Proteasome subunit beta type-7 / Proteasome activator protein PA26
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Trypanosoma brucei (トリパノソーマ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者de la Pena AH / Opoku-Nsiah KA / Williams SK / Chopra N / Sali A / Gestwicki JE / Lander GC
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)DP2-EB020402 米国
American Cancer Society132279-PF-18-189-01- DMC 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: The YΦ motif defines the structure-activity relationships of human 20S proteasome activators.
著者: Kwadwo A Opoku-Nsiah / Andres H de la Pena / Sarah K Williams / Nikita Chopra / Andrej Sali / Gabriel C Lander / Jason E Gestwicki /
要旨: The 20S proteasome (20S) facilitates turnover of most eukaryotic proteins. Substrate entry into the 20S first requires opening of gating loops through binding of HbYX motifs that are present at the C- ...The 20S proteasome (20S) facilitates turnover of most eukaryotic proteins. Substrate entry into the 20S first requires opening of gating loops through binding of HbYX motifs that are present at the C-termini of certain proteasome activators (PAs). The HbYX motif has been predominantly characterized in the archaeal 20S, whereas little is known about the sequence preferences of the human 20S (h20S). Here, we synthesize and screen ~120 HbYX-like peptides, revealing unexpected differences from the archaeal system and defining the h20S recognition sequence as the Y-F/Y (YФ) motif. To gain further insight, we create a functional chimera of the optimized sequence, NLSYYT, fused to the model activator, PA26. A cryo-EM structure of PA26-h20S is used to identify key interactions, including non-canonical contacts and gate-opening mechanisms. Finally, we demonstrate that the YФ sequence preferences are tuned by valency, allowing multivalent PAs to sample greater sequence space. These results expand the model for termini-mediated gating and provide a template for the design of h20S activators.
履歴
登録2020年6月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年7月22日-
マップ公開2020年7月22日-
更新2024年5月15日-
現状2024年5月15日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.08
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面レベル: 0.08
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  • 原子モデル: PDB-6xmj
  • 表面レベル: 0.08
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_22259.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened and masked
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.03 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.08 / ムービー #1: 0.08
最小 - 最大-0.21817514 - 0.37889218
平均 (標準偏差)0.000872798 (±0.016095666)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 263.68 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.031.031.03
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z263.680263.680263.680
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ368368368
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.2180.3790.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : PA26-bound proteasome

全体名称: PA26-bound proteasome
要素
  • 複合体: PA26-bound proteasome
    • 複合体: Proteasome
      • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-6
      • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-2
      • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-4
      • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-7
      • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-5
      • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-1
      • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-3
      • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit beta type-6
      • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit beta type-7
      • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit beta type-3
      • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit beta type-2
      • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit beta type-5
      • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit beta type-1
      • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit beta type-4
    • 複合体: mutant PA26
      • タンパク質・ペプチド: Proteasome activator protein PA26

+
超分子 #1: PA26-bound proteasome

超分子名称: PA26-bound proteasome / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all

+
超分子 #2: Proteasome

超分子名称: Proteasome / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#14
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #3: mutant PA26

超分子名称: mutant PA26 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #15
由来(天然)生物種: Trypanosoma brucei (トリパノソーマ)

+
分子 #1: Proteasome subunit alpha type-6

分子名称: Proteasome subunit alpha type-6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 27.186174 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
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SRGSSAGFDR HITIFSPEGR LYQVEYAFKA INQGGLTSVA VRGKDCAVIV TQKKVPDKLL DSSTVTHLFK ITENIGCVMT GMTADSRSQ VQRARYEAAN WKYKYGYEIP VDMLCKRIAD ISQVYTQNAE MRPLGCCMIL IGIDEEQGPQ VYKCDPAGYY C GFKATAAG VKQTESTSFL EKKVKKKFDW TFEQTVETAI TCLSTVLSID FKPSEIEVGV VTVENPKFRI LTEAEIDAHL VA LAER

UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-6

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分子 #2: Proteasome subunit alpha type-2

分子名称: Proteasome subunit alpha type-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 25.796338 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
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AERGYSFSLT TFSPSGKLVQ IEYALAAVAG GAPSVGIKAA NGVVLATEKK QKSILYDERS VHKVEPITKH IGLVYSGMGP DYRVLVHRA RKLAQQYYLV YQEPIPTAQL VQRVASVMQE YTQSGGVRPF GVSLLICGWN EGRPYLFQSD PSGAYFAWKA T AMGKNYVN GKTFLEKRYN EDLELEDAIH TAILTLKESF EGQMTEDNIE VGICNEAGFR RLTPTEVKDY LAAIA

UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-2

+
分子 #3: Proteasome subunit alpha type-4

分子名称: Proteasome subunit alpha type-4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 28.118189 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
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UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-4

+
分子 #4: Proteasome subunit alpha type-7

分子名称: Proteasome subunit alpha type-7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 27.382178 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: SYDRAITVFS PDGHLFQVEY AQEAVKKGST AVGVRGRDIV VLGVEKKSVA KLQDERTVRK ICALDDNVCM AFAGLTADAR IVINRARVE CQSHRLTVED PVTVEYITRY IASLKQRYTQ SNGRRPFGIS ALIVGFDFDG TPRLYQTDPS GTYHAWKANA I GRGAKSVR ...文字列:
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UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-7

+
分子 #5: Proteasome subunit alpha type-5

分子名称: Proteasome subunit alpha type-5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 25.569957 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: YDRGVNTFSP EGRLFQVEYA IEAIKLGSTA IGIQTSEGVC LAVEKRITSP LMEPSSIEKI VEIDAHIGCA MSGLIADAKT LIDKARVET QNHWFTYNET MTVESVTQAV SNLALQFGEE DADPGAMSRP FGVALLFGGV DEKGPQLFHM DPSGTFVQCD A RAIGSASE ...文字列:
YDRGVNTFSP EGRLFQVEYA IEAIKLGSTA IGIQTSEGVC LAVEKRITSP LMEPSSIEKI VEIDAHIGCA MSGLIADAKT LIDKARVET QNHWFTYNET MTVESVTQAV SNLALQFGEE DADPGAMSRP FGVALLFGGV DEKGPQLFHM DPSGTFVQCD A RAIGSASE GAQSSLQEVY HKSMTLKEAI KSSLIILKQV MEEKLNATNI ELATVQPGQN FHMFTKEELE EVIKDI

UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-5

+
分子 #6: Proteasome subunit alpha type-1

分子名称: Proteasome subunit alpha type-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 26.728428 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: NQYDNDVTVW SPQGRIHQIE YAMEAVKQGS ATVGLKSKTH AVLVALKRAQ SELAAHQKKI LHVDNHIGIS IAGLTADARL LCNFMRQEC LDSRFVFDRP LPVSRLVSLI GSKTQIPTQR YGRRPYGVGL LIAGYDDMGP HIFQTCPSAN YFDCRAMSIG A RSQSARTY ...文字列:
NQYDNDVTVW SPQGRIHQIE YAMEAVKQGS ATVGLKSKTH AVLVALKRAQ SELAAHQKKI LHVDNHIGIS IAGLTADARL LCNFMRQEC LDSRFVFDRP LPVSRLVSLI GSKTQIPTQR YGRRPYGVGL LIAGYDDMGP HIFQTCPSAN YFDCRAMSIG A RSQSARTY LERHMSEFME CNLNELVKHG LRALRETLPA EQDLTTKNVS IGIVGKDLEF TIYDDDDVSP FLEGLEERPQ

UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-1

+
分子 #7: Proteasome subunit alpha type-3

分子名称: Proteasome subunit alpha type-3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 27.2871 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: SSIGTGYDLS ASTFSPDGRV FQVEYAMKAV ENSSTAIGIR CKDGVVFGVE KLVLSKLYEE GSNKRLFNVD RHVGMAVAGL LADARSLAD IAREEASNFR SNFGYNIPLK HLADRVAMYV HAYTLYSAVR PFGCSFMLGS YSVNDGAQLY MIDPSGVSYG Y WGCAIGKA ...文字列:
SSIGTGYDLS ASTFSPDGRV FQVEYAMKAV ENSSTAIGIR CKDGVVFGVE KLVLSKLYEE GSNKRLFNVD RHVGMAVAGL LADARSLAD IAREEASNFR SNFGYNIPLK HLADRVAMYV HAYTLYSAVR PFGCSFMLGS YSVNDGAQLY MIDPSGVSYG Y WGCAIGKA RQAAKTEIEK LQMKEMTCRD IVKEVAKIIY IVHDEVKDKA FELELSWVGE LTNGRHEIVP KDIREEAEKY AK ESLKE

UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-3

+
分子 #8: Proteasome subunit beta type-6

分子名称: Proteasome subunit beta type-6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 21.656527 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: TTIMAVQFDG GVVLGADSRT TTGSYIANRV TDKLTPIHDR IFCCRSGSAA DTQAVADAVT YQLGFHSIEL NEPPLVHTAA SLFKEMCYR YREDLMAGII IAGWDPQEGG QVYSVPMGGM MVRQSFAIGG SGSSYIYGYV DATYREGMTK EECLQFTANA L ALAMERDG ...文字列:
TTIMAVQFDG GVVLGADSRT TTGSYIANRV TDKLTPIHDR IFCCRSGSAA DTQAVADAVT YQLGFHSIEL NEPPLVHTAA SLFKEMCYR YREDLMAGII IAGWDPQEGG QVYSVPMGGM MVRQSFAIGG SGSSYIYGYV DATYREGMTK EECLQFTANA L ALAMERDG SSGGVIRLAA IAESGVERQV LLGDQIPKFA VATL

UniProtKB: Proteasome subunit beta type-6

+
分子 #9: Proteasome subunit beta type-7

分子名称: Proteasome subunit beta type-7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 23.745256 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: TTIAGVVYKD GIVLGADTRA TEGMVVADKN CSKIHFISPN IYCCGAGTAA DTDMTTQLIS SNLELHSLST GRLPRVVTAN RMLKQMLFR YQGYIGAALV LGGVDVTGPH LYSIYPHGST DKLPYVTMGS GSLAAMAVFE DKFRPDMEEE EAKNLVSEAI A AGIFNDLG ...文字列:
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UniProtKB: Proteasome subunit beta type-7

+
分子 #10: Proteasome subunit beta type-3

分子名称: Proteasome subunit beta type-3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 10 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 22.841701 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: SIMSYNGGAV MAMKGKNCVA IAADRRFGIQ AQMVTTDFQK IFPMGDRLYI GLAGLATDVQ TVAQRLKFRL NLYELKEGRQ IKPYTLMSM VANLLYEKRF GPYYTEPVIA GLDPKTFKPF ICSLDLIGCP MVTDDFVVSG TCAEQMYGMC ESLWEPNMDP D HLFETISQ ...文字列:
SIMSYNGGAV MAMKGKNCVA IAADRRFGIQ AQMVTTDFQK IFPMGDRLYI GLAGLATDVQ TVAQRLKFRL NLYELKEGRQ IKPYTLMSM VANLLYEKRF GPYYTEPVIA GLDPKTFKPF ICSLDLIGCP MVTDDFVVSG TCAEQMYGMC ESLWEPNMDP D HLFETISQ AMLNAVDRDA VSGMGVIVHI IEKDKITTRT LKARMD

UniProtKB: Proteasome subunit beta type-3

+
分子 #11: Proteasome subunit beta type-2

分子名称: Proteasome subunit beta type-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 11 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 22.720146 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
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MEYLIGIQGP DYVLVASDRV AASNIVQMKD DHDKMFKMSE KILLLCVGEA GDTVQFAEYI QKNVQLYKMR NGYELSPTAA ANFTRRNLA DCLRSRTPYH VNLLLAGYDE HEGPALYYMD YLAALAKAPF AAHGYGAFLT LSILDRYYTP TISRERAVEL L RKCLEELQ KRFILNLPTF SVRIIDKNGI HDLDNISFPK Q

UniProtKB: Proteasome subunit beta type-2

+
分子 #12: Proteasome subunit beta type-5

分子名称: Proteasome subunit beta type-5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 12 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 22.199072 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
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UniProtKB: Proteasome subunit beta type-5

+
分子 #13: Proteasome subunit beta type-1

分子名称: Proteasome subunit beta type-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 13 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 23.578986 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: RFSPYVFNGG TILAIAGEDF AIVASDTRLS EGFSIHTRDS PKCYKLTDKT VIGCSGFHGD CLTLTKIIEA RLKMYKHSNN KAMTTGAIA AMLSTILYSR RFFPYYVYNI IGGLDEEGKG AVYSFDPVGS YQRDSFKAGG SASAMLQPLL DNQVGFKNMQ N VEHVPLSL ...文字列:
RFSPYVFNGG TILAIAGEDF AIVASDTRLS EGFSIHTRDS PKCYKLTDKT VIGCSGFHGD CLTLTKIIEA RLKMYKHSNN KAMTTGAIA AMLSTILYSR RFFPYYVYNI IGGLDEEGKG AVYSFDPVGS YQRDSFKAGG SASAMLQPLL DNQVGFKNMQ N VEHVPLSL DRAMRLVKDV FISAAERDVY TGDALRICIV TKEGIREETV SLRKD

UniProtKB: Proteasome subunit beta type-1

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分子 #14: Proteasome subunit beta type-4

分子名称: Proteasome subunit beta type-4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 14 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 24.138453 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: TQNPMVTGTS VLGVKFEGGV VIAADMLGSY GSLARFRNIS RIMRVNNSTM LGASGDYADF QYLKQVLGQM VIDEELLGDG HSYSPRAIH SWLTRAMYSR RSKMNPLWNT MVIGGYADGE SFLGYVDMLG VAYEAPSLAT GYGAYLAQPL LREVLEKQPV L SQTEARDL ...文字列:
TQNPMVTGTS VLGVKFEGGV VIAADMLGSY GSLARFRNIS RIMRVNNSTM LGASGDYADF QYLKQVLGQM VIDEELLGDG HSYSPRAIH SWLTRAMYSR RSKMNPLWNT MVIGGYADGE SFLGYVDMLG VAYEAPSLAT GYGAYLAQPL LREVLEKQPV L SQTEARDL VERCMRVLYY RDARSYNRFQ IATVTEKGVE IEGPLSTETN WDIAHMISG

UniProtKB: Proteasome subunit beta type-4

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分子 #15: Proteasome activator protein PA26

分子名称: Proteasome activator protein PA26 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 15 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Trypanosoma brucei (トリパノソーマ)
分子量理論値: 24.959373 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: KRAALIQNLR DSYTETSSFA VIEEWAAGTL QEIEGIAKAA AEAHGVIRNS TYGRAQAEKS PEQLLGVLQR YQDLCHNVYC QAETIRTVI AIRIPEHKEA DNLGVAVQHA VLKIIDELEI KTLGSGEKSG SGGAPTPIGM YALREYLSAR STVEDKLLGS V DAESGKTK ...文字列:
KRAALIQNLR DSYTETSSFA VIEEWAAGTL QEIEGIAKAA AEAHGVIRNS TYGRAQAEKS PEQLLGVLQR YQDLCHNVYC QAETIRTVI AIRIPEHKEA DNLGVAVQHA VLKIIDELEI KTLGSGEKSG SGGAPTPIGM YALREYLSAR STVEDKLLGS V DAESGKTK GGSQSPSLLL ELRQIDADFM LKVELATTHL STMVRAVINA YLLNWKKLIQ PRTGNLSYYT

UniProtKB: Proteasome activator protein PA26

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度20 mg/mL
緩衝液pH: 7.6
構成要素:
濃度名称式
20.0 mMHEPES
25.0 mMsodium chlorideNaCl
25.0 mMpotassium chlorideKCl
1.0 mMTCEP
0.05 % (w/v)Nonidet P-40
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER
詳細: Specimens were manually blotted with Whatman #1 filter paper..

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
詳細Images were acquired in nanoprobe mode.
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3710 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3838 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-25 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 11656 / 平均露光時間: 6.25 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: -3.0 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: -1.5 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: -2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -1.0 µm / 倍率（公称値）: 29000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Camera was operated in counting mode.
粒子像選択選択した数: 579361
詳細: Particles were selected using the Relion template-based particle picker.
初期モデル#0 - モデルのタイプ: PDB ENTRY
#0 - PDBモデル - PDB ID:

1yau


#0 - 詳細: PA26 activator / #1 - モデルのタイプ: PDB ENTRY
#1 - PDBモデル - PDB ID:

5a0q


#1 - 詳細: human 20S proteasome
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1) / 使用した粒子像数: 234960
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-6xmj:
Human 20S proteasome bound to an engineered 11S (PA26) activator

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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