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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-21564 | |||||||||
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タイトル | Structure of yeast RNase MRP holoenzyme | |||||||||
マップデータ | RNase MRP holoenzyme | |||||||||
試料 |
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キーワード | ribozyme / RNP / ribonucleoprotein / HYDROLASE | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 nuclear-transcribed mRNA catabolic process, RNase MRP-dependent / intronic box C/D snoRNA processing / ribonuclease MRP activity / nucleolar ribonuclease P complex / ribonuclease MRP complex / ribonuclease P RNA binding / ribonuclease P complex / plasmid partitioning / ribonuclease P / nuclease activity ...nuclear-transcribed mRNA catabolic process, RNase MRP-dependent / intronic box C/D snoRNA processing / ribonuclease MRP activity / nucleolar ribonuclease P complex / ribonuclease MRP complex / ribonuclease P RNA binding / ribonuclease P complex / plasmid partitioning / ribonuclease P / nuclease activity / rRNA primary transcript binding / ribonuclease P activity / tRNA 5'-leader removal / telomerase holoenzyme complex / maturation of 5.8S rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / tRNA processing / maturation of 5.8S rRNA / mRNA processing / rRNA processing / nucleolus / RNA binding / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å | |||||||||
データ登録者 | Perederina A / Li D | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020 タイトル: Cryo-EM structure of catalytic ribonucleoprotein complex RNase MRP. 著者: Anna Perederina / Di Li / Hyunwook Lee / Carol Bator / Igor Berezin / Susan L Hafenstein / Andrey S Krasilnikov / 要旨: RNase MRP is an essential eukaryotic ribonucleoprotein complex involved in the maturation of rRNA and the regulation of the cell cycle. RNase MRP is related to the ribozyme-based RNase P, but it has ...RNase MRP is an essential eukaryotic ribonucleoprotein complex involved in the maturation of rRNA and the regulation of the cell cycle. RNase MRP is related to the ribozyme-based RNase P, but it has evolved to have distinct cellular roles. We report a cryo-EM structure of the S. cerevisiae RNase MRP holoenzyme solved to 3.0 Å. We describe the structure of this 450 kDa complex, interactions between its components, and the organization of its catalytic RNA. We show that some of the RNase MRP proteins shared with RNase P undergo an unexpected RNA-driven remodeling that allows them to bind to divergent RNAs. Further, we reveal how this RNA-driven protein remodeling, acting together with the introduction of new auxiliary elements, results in the functional diversification of RNase MRP and its progenitor, RNase P, and demonstrate structural underpinnings of the acquisition of new functions by catalytic RNPs. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_21564.map.gz | 475.3 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-21564-v30.xml emd-21564.xml | 20.1 KB 20.1 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_21564.png | 36.9 KB | ||
Filedesc metadata | emd-21564.cif.gz | 7.2 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-21564 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-21564 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_21564_validation.pdf.gz | 584.3 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_21564_full_validation.pdf.gz | 583.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_21564_validation.xml.gz | 7.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_21564_validation.cif.gz | 9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-21564 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-21564 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_21564.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | RNase MRP holoenzyme | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.665 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : Ribonuclease MRP
+超分子 #1: Ribonuclease MRP
+分子 #1: RNA component of RNase MRP NME1
+分子 #2: Ribonucleases P/MRP protein subunit POP1
+分子 #3: RNases MRP/P 32.9 kDa subunit
+分子 #4: Ribonuclease P/MRP protein subunit POP5
+分子 #5: Ribonucleases P/MRP protein subunit POP6
+分子 #6: Ribonucleases P/MRP protein subunit POP7
+分子 #7: Ribonucleases P/MRP protein subunit POP8
+分子 #8: Ribonuclease P/MRP protein subunit RPP1
+分子 #9: Ribonuclease MRP protein subunit SNM1
+分子 #10: Ribonuclease MRP protein subunit RMP1
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | cell |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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グリッド | 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 詳細: unspecified |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 39.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: NONE |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 155205 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |