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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-2156 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of axonemal dynein-c in the ADP.Vi state | |||||||||
マップデータ | Reconstruction of axonemal dynein-c prepared in the ADP.Vi state | |||||||||
試料 |
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キーワード | Dynein / motor protein / microtubule / cytoskeleton / cilia / flagella / axoneme / AAA+ ATPase / cryo-electron microscopy | |||||||||
生物種 | Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 22.0 Å | |||||||||
データ登録者 | Roberts AJ / Malkova B / Walker ML / Sakakibara H / Numata N / Kon T / Ohkura R / Edwards TA / Knight PJ / Sutoh K ...Roberts AJ / Malkova B / Walker ML / Sakakibara H / Numata N / Kon T / Ohkura R / Edwards TA / Knight PJ / Sutoh K / Oiwa K / Burgess SA | |||||||||
引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2012 タイトル: ATP-driven remodeling of the linker domain in the dynein motor. 著者: Anthony J Roberts / Bara Malkova / Matt L Walker / Hitoshi Sakakibara / Naoki Numata / Takahide Kon / Reiko Ohkura / Thomas A Edwards / Peter J Knight / Kazuo Sutoh / Kazuhiro Oiwa / Stan A Burgess / 要旨: Dynein ATPases are the largest known cytoskeletal motors and perform critical functions in cells: carrying cargo along microtubules in the cytoplasm and powering flagellar beating. Dyneins are ...Dynein ATPases are the largest known cytoskeletal motors and perform critical functions in cells: carrying cargo along microtubules in the cytoplasm and powering flagellar beating. Dyneins are members of the AAA+ superfamily of ring-shaped enzymes, but how they harness this architecture to produce movement is poorly understood. Here, we have used cryo-EM to determine 3D maps of native flagellar dynein-c and a cytoplasmic dynein motor domain in different nucleotide states. The structures show key sites of conformational change within the AAA+ ring and a large rearrangement of the "linker" domain, involving a hinge near its middle. Analysis of a mutant in which the linker "undocks" from the ring indicates that linker remodeling requires energy that is supplied by interactions with the AAA+ modules. Fitting the dynein-c structures into flagellar tomograms suggests how this mechanism could drive sliding between microtubules, and also has implications for cytoplasmic cargo transport. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_2156.map.gz | 2.6 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-2156-v30.xml emd-2156.xml | 8.2 KB 8.2 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | EMD-2156.png emd_2156.png | 60.1 KB 60.1 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-2156 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-2156 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_2156_validation.pdf.gz | 190.4 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_2156_full_validation.pdf.gz | 189.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_2156_validation.xml.gz | 5.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-2156 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-2156 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_2156.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Reconstruction of axonemal dynein-c prepared in the ADP.Vi state | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 2.16 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Axonemal dynein-c prepared in the ADP.Vi state
全体 | 名称: Axonemal dynein-c prepared in the ADP.Vi state |
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要素 |
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-超分子 #1000: Axonemal dynein-c prepared in the ADP.Vi state
超分子 | 名称: Axonemal dynein-c prepared in the ADP.Vi state / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1 |
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-分子 #1: Dynein-c
分子 | 名称: Dynein-c / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 組換発現: No |
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由来(天然) | 生物種: Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス) Organelle: Axoneme |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.19 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.5 / 詳細: 10 mM MOPS, 3 mM MgCl2, 1 mM EGTA |
グリッド | 詳細: Quantifoil or lacey carbon film, glow discharged |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TECNAI F20 |
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日付 | 2006年5月1日 |
撮影 | カテゴリ: CCD フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k) 実像数: 228 / 平均電子線量: 25 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 倍率(補正後): 69444 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN |
実験機器 | モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
CTF補正 | 詳細: Phase flipping |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 22.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Spider / 使用した粒子像数: 22667 |
最終 2次元分類 | クラス数: 799 |