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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-21487
タイトルArabidopsis thaliana acetohydroxyacid synthase complex with valine bound
マップデータ
試料
  • 複合体: Acetohydroxyacid synthase quaternary complex with valine bound
    • タンパク質・ペプチド: Acetolactate synthase, chloroplastic
    • タンパク質・ペプチド: Acetolactate synthase small subunit 2, chloroplastic
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE
  • リガンド: THIAMINE DIPHOSPHATE
  • リガンド: VALINE
キーワードComplex / PLANT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


acetolactate synthase regulator activity / acetolactate synthase / acetolactate synthase complex / acetolactate synthase activity / regulation of catalytic activity / valine biosynthetic process / isoleucine biosynthetic process / response to herbicide / thiamine pyrophosphate binding / chloroplast stroma ...acetolactate synthase regulator activity / acetolactate synthase / acetolactate synthase complex / acetolactate synthase activity / regulation of catalytic activity / valine biosynthetic process / isoleucine biosynthetic process / response to herbicide / thiamine pyrophosphate binding / chloroplast stroma / amino acid biosynthetic process / chloroplast / peroxisome / : / flavin adenine dinucleotide binding / response to hypoxia / magnesium ion binding / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
ACT domain / Acetolactate synthase, small subunit, C-terminal / Small subunit of acetolactate synthase / Acetolactate synthase, small subunit / AHAS, ACT domain / Acetolactate synthase/Transcription factor NikR, C-terminal / Acetolactate synthase, large subunit, biosynthetic / Acetolactate synthase large subunit, TPP binding domain / ACT domain / Thiamine pyrophosphate enzyme ...ACT domain / Acetolactate synthase, small subunit, C-terminal / Small subunit of acetolactate synthase / Acetolactate synthase, small subunit / AHAS, ACT domain / Acetolactate synthase/Transcription factor NikR, C-terminal / Acetolactate synthase, large subunit, biosynthetic / Acetolactate synthase large subunit, TPP binding domain / ACT domain / Thiamine pyrophosphate enzyme / TPP-binding enzyme, conserved site / Thiamine pyrophosphate enzymes signature. / ACT domain profile. / ACT domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, central domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, central domain / ACT-like domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, N-terminal TPP-binding domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, N-terminal TPP binding domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, C-terminal TPP-binding / Thiamine pyrophosphate enzyme, C-terminal TPP binding domain / Thiamin diphosphate-binding fold / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Acetolactate synthase, chloroplastic / Acetolactate synthase small subunit 1, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.45 Å
データ登録者Guddat LW / Low YS
資金援助 オーストラリア, 2件
OrganizationGrant number
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1087713 オーストラリア
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1147297 オーストラリア
引用ジャーナル: Nature / : 2020
タイトル: Structures of fungal and plant acetohydroxyacid synthases.
著者: Thierry Lonhienne / Yu Shang Low / Mario D Garcia / Tristan Croll / Yan Gao / Quan Wang / Lou Brillault / Craig M Williams / James A Fraser / Ross P McGeary / Nicholas P West / Michael J ...著者: Thierry Lonhienne / Yu Shang Low / Mario D Garcia / Tristan Croll / Yan Gao / Quan Wang / Lou Brillault / Craig M Williams / James A Fraser / Ross P McGeary / Nicholas P West / Michael J Landsberg / Zihe Rao / Gerhard Schenk / Luke W Guddat /
要旨: Acetohydroxyacid synthase (AHAS), also known as acetolactate synthase, is a flavin adenine dinucleotide-, thiamine diphosphate- and magnesium-dependent enzyme that catalyses the first step in the ...Acetohydroxyacid synthase (AHAS), also known as acetolactate synthase, is a flavin adenine dinucleotide-, thiamine diphosphate- and magnesium-dependent enzyme that catalyses the first step in the biosynthesis of branched-chain amino acids. It is the target for more than 50 commercial herbicides. AHAS requires both catalytic and regulatory subunits for maximal activity and functionality. Here we describe structures of the hexadecameric AHAS complexes of Saccharomyces cerevisiae and dodecameric AHAS complexes of Arabidopsis thaliana. We found that the regulatory subunits of these AHAS complexes form a core to which the catalytic subunit dimers are attached, adopting the shape of a Maltese cross. The structures show how the catalytic and regulatory subunits communicate with each other to provide a pathway for activation and for feedback inhibition by branched-chain amino acids. We also show that the AHAS complex of Mycobacterium tuberculosis adopts a similar structure, thus demonstrating that the overall AHAS architecture is conserved across kingdoms.
履歴
登録2020年2月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年7月15日-
マップ公開2020年7月15日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6vz8
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_21487.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.82 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.15 / ムービー #1: 0.2
最小 - 最大-1.1275145 - 2.134252
平均 (標準偏差)-0.00036394835 (±0.040076617)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 419.84 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.820.820.82
M x/y/z512512512
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z419.840419.840419.840
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS512512512
D min/max/mean-1.1282.134-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Acetohydroxyacid synthase quaternary complex with valine bound

全体名称: Acetohydroxyacid synthase quaternary complex with valine bound
要素
  • 複合体: Acetohydroxyacid synthase quaternary complex with valine bound
    • タンパク質・ペプチド: Acetolactate synthase, chloroplastic
    • タンパク質・ペプチド: Acetolactate synthase small subunit 2, chloroplastic
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE
  • リガンド: THIAMINE DIPHOSPHATE
  • リガンド: VALINE

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超分子 #1: Acetohydroxyacid synthase quaternary complex with valine bound

超分子名称: Acetohydroxyacid synthase quaternary complex with valine bound
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2 / 詳細: Recombinant expression from E. coli.
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
分子量理論値: 720 KDa

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分子 #1: Acetolactate synthase, chloroplastic

分子名称: Acetolactate synthase, chloroplastic / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO / EC番号: acetolactate synthase
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
分子量理論値: 64.025203 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MTFISRFAPD QPRKGADILV EALERQGVET VFAYPGGASM EIHQALTRSS SIRNVLPRHE QGGVFAAEGY ARSSGKPGIC IATSGPGAT NLVSGLADAL LDSVPLVAIT GQVPRRMIGT DAFQETPIVE VTRSITKHNY LVMDVEDIPR IIEEAFFLAT S GRPGPVLV ...文字列:
MTFISRFAPD QPRKGADILV EALERQGVET VFAYPGGASM EIHQALTRSS SIRNVLPRHE QGGVFAAEGY ARSSGKPGIC IATSGPGAT NLVSGLADAL LDSVPLVAIT GQVPRRMIGT DAFQETPIVE VTRSITKHNY LVMDVEDIPR IIEEAFFLAT S GRPGPVLV DVPKDIQQQL AIPNWEQAMR LPGYMSRMPK PPEDSHLEQI VRLISESKKP VLYVGGGCLN SSDELGRFVE LT GIPVAST LMGLGSYPCD DELSLHMLGM HGTVYANYAV EHSDLLLAFG VRFDDRVTGK LEAFASRAKI VHIDIDSAEI GKN KTPHVS VCGDVKLALQ GMNKVLENRA EELKLDFGVW RNELNVQKQK FPLSFKTFGE AIPPQYAIKV LDELTDGKAI ISTG VGQHQ MWAAQFYNYK KPRQWLSSGG LGAMGFGLPA AIGASVANPD AIVVDIDGDG SFIMNVQELA TIRVENLPVK VLLLN NQHL GMVMQWEDRF YKANRAHTFL GDPAQEDEIF PNMLLFAAAC GIPAARVTKK ADLREAIQTM LDTPGPYLLD VICPHQ EHV LPMIPSGGTF NDVITEGDGR IKY

UniProtKB: Acetolactate synthase, chloroplastic

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分子 #2: Acetolactate synthase small subunit 2, chloroplastic

分子名称: Acetolactate synthase small subunit 2, chloroplastic
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
分子量理論値: 53.948906 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MAAISVSSSP SIRCLRSACS DSSPALVSST RVSFPAKISY LSGISSHRGD EMGKRMEGFV RSVDGKISDA SFSEASSATP KSKVRKHTI SVFVGDESGM INRIAGVFAR RGYNIESLAV GLNRDKALFT IVVCGTERVL QQVIEQLQKL VNVLKVEDIS S EPQVEREL ...文字列:
MAAISVSSSP SIRCLRSACS DSSPALVSST RVSFPAKISY LSGISSHRGD EMGKRMEGFV RSVDGKISDA SFSEASSATP KSKVRKHTI SVFVGDESGM INRIAGVFAR RGYNIESLAV GLNRDKALFT IVVCGTERVL QQVIEQLQKL VNVLKVEDIS S EPQVEREL MLVKVNAHPE SRAEIMWLVD TFRARVVDIA EHALTIEVTG DPGKMIAVER NLKKFQIREI VRTGKIALRR EK MGATAPF WRFSAASYPD LKEQAPVSVL RSSKKGAIVP QKETSAGGDV YPVEPFFDPK VHRILDAHWG LLTDEDTSGL RSH TLSLLV NDIPGVLNIV TGVFARRGYN IQSLAVGHAE TKGISRITTV IPATDESVSK LVQQLYKLVD VHEVHDLTHL PFSE RELML IKIAVNAAAR RDVLDIASIF RAKAVDVSDH TITLQLTGDL DKMVALQRLL EPYGICEVAR TGRVALARES GVDSK YLRG YSFPLTG

UniProtKB: Acetolactate synthase small subunit 1, chloroplastic

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分子 #3: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 8 / : MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #4: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE

分子名称: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 8 / : FAD
分子量理論値: 785.55 Da
Chemical component information

ChemComp-FAD:
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / FAD*YM

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分子 #5: THIAMINE DIPHOSPHATE

分子名称: THIAMINE DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 8 / : TPP
分子量理論値: 425.314 Da
Chemical component information

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分子 #6: VALINE

分子名称: VALINE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 8 / : VAL
分子量理論値: 117.146 Da
Chemical component information

ChemComp-VAL:
VALINE / バリン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300
凍結凍結剤: ETHANE
詳細Glutaraldehyde cross linked

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 3 / 平均露光時間: 3.2 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C4 (4回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.45 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 290516
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-6vz8:
Arabidopsis thaliana acetohydroxyacid synthase complex with valine bound

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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