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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-21112 | |||||||||
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タイトル | VRC03 and 10-1074 Bound BG505 F14 HIV-1 SOSIP Envelope Trimer Structure | |||||||||
マップデータ | VRC03 and 10-1074 Bound BG505 F14/Vt8 HIV-1 SOSIP Envelope Trimer | |||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 immunoglobulin complex / positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / positive regulation of establishment of T cell polarity / host cell endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / adaptive immune response / viral protein processing / fusion of virus membrane with host plasma membrane / virus-mediated perturbation of host defense response ...immunoglobulin complex / positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / positive regulation of establishment of T cell polarity / host cell endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / adaptive immune response / viral protein processing / fusion of virus membrane with host plasma membrane / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / apoptotic process / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス) / Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å | |||||||||
データ登録者 | Henderson R / Acharya P / Bartesaghi A / Zhou Y | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020 タイトル: Disruption of the HIV-1 Envelope allosteric network blocks CD4-induced rearrangements. 著者: Rory Henderson / Maolin Lu / Ye Zhou / Zekun Mu / Robert Parks / Qifeng Han / Allen L Hsu / Elizabeth Carter / Scott C Blanchard / R J Edwards / Kevin Wiehe / Kevin O Saunders / Mario J ...著者: Rory Henderson / Maolin Lu / Ye Zhou / Zekun Mu / Robert Parks / Qifeng Han / Allen L Hsu / Elizabeth Carter / Scott C Blanchard / R J Edwards / Kevin Wiehe / Kevin O Saunders / Mario J Borgnia / Alberto Bartesaghi / Walther Mothes / Barton F Haynes / Priyamvada Acharya / S Munir Alam / 要旨: The trimeric HIV-1 Envelope protein (Env) mediates viral-host cell fusion via a network of conformational transitions, with allosteric elements in each protomer orchestrating host receptor-induced ...The trimeric HIV-1 Envelope protein (Env) mediates viral-host cell fusion via a network of conformational transitions, with allosteric elements in each protomer orchestrating host receptor-induced exposure of the co-receptor binding site and fusion elements. To understand the molecular details of this allostery, here, we introduce Env mutations aimed to prevent CD4-induced rearrangements in the HIV-1 BG505 Env trimer. Binding analysis and single-molecule Förster Resonance Energy Transfer confirm that these mutations prevent CD4-induced transitions of the HIV-1 Env. Structural analysis by single-particle cryo-electron microscopy performed on the BG505 SOSIP mutant Env proteins shows rearrangements in the gp120 topological layer contacts with gp41. Displacement of a conserved tryptophan (W571) from its typical pocket in these Env mutants renders the Env insensitive to CD4 binding. These results reveal the critical function of W571 as a conformational switch in Env allostery and receptor-mediated viral entry and provide insights on Env conformation that are relevant for vaccine design. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_21112.map.gz | 43 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-21112-v30.xml emd-21112.xml | 18.8 KB 18.8 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_21112.png | 44.3 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-21112 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-21112 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_21112_validation.pdf.gz | 569.6 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_21112_full_validation.pdf.gz | 569.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_21112_validation.xml.gz | 6.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_21112_validation.cif.gz | 7.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-21112 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-21112 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_21112.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 46.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | VRC03 and 10-1074 Bound BG505 F14/Vt8 HIV-1 SOSIP Envelope Trimer | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.08312 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : Complex between VRC03, 10-1074, and BG505 F14 HIV-1 SOSIP Env Trimer
+超分子 #1: Complex between VRC03, 10-1074, and BG505 F14 HIV-1 SOSIP Env Trimer
+超分子 #2: BG505 F14/Vt8 HIV-1 SOSIP Env Trimer
+超分子 #3: VRC03
+超分子 #4: 10-1074
+分子 #1: Envelope glycoprotein gp120
+分子 #2: envelope glycoprotein gp41
+分子 #3: 10-1074 Fab Heavy Chain
+分子 #4: 10-1074 Fab Light Chain
+分子 #5: VRC03 Fab Heavy Chain
+分子 #6: VRC03 Fab Light Chain
+分子 #11: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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グリッド | 詳細: unspecified |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 平均電子線量: 54.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 84378 |
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初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |