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- EMDB-20956: Portal vertex structure of bacteriophage T4 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20956
タイトルPortal vertex structure of bacteriophage T4
マップデータlow-pass filtered and B-factor sharpened map
試料
  • ウイルス: Escherichia virus T4 (T4ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Major capsid protein
    • タンパク質・ペプチド: Portal protein
キーワードportal protein assembly / gp20 / gp23 / portal vertex / VIRUS (ウイルス)
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont genome ejection through host cell envelope, contractile tail mechanism / T=13 icosahedral viral capsid / viral portal complex / viral genome packaging / viral release from host cell / カプシド / host cell plasma membrane / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Portal protein Gp20 / Bacteriophage T4-like portal protein (Gp20) / Major capsid protein, Myoviridae / Major capsid protein Gp23 / Capsid protein, T4-like bacteriophage-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Major capsid protein / Portal protein
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ) / Escherichia virus T4 (T4ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Fang Q / Fokine A
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI081726 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Structural morphing in a symmetry-mismatched viral vertex.
著者: Qianglin Fang / Wei-Chun Tang / Pan Tao / Marthandan Mahalingam / Andrei Fokine / Michael G Rossmann / Venigalla B Rao /
要旨: Large biological structures are assembled from smaller, often symmetric, sub-structures. However, asymmetry among sub-structures is fundamentally important for biological function. An extreme form of ...Large biological structures are assembled from smaller, often symmetric, sub-structures. However, asymmetry among sub-structures is fundamentally important for biological function. An extreme form of asymmetry, a 12-fold-symmetric dodecameric portal complex inserted into a 5-fold-symmetric capsid vertex, is found in numerous icosahedral viruses, including tailed bacteriophages, herpesviruses, and archaeal viruses. This vertex is critical for driving capsid assembly, DNA packaging, tail attachment, and genome ejection. Here, we report the near-atomic in situ structure of the symmetry-mismatched portal vertex from bacteriophage T4. Remarkably, the local structure of portal morphs to compensate for symmetry-mismatch, forming similar interactions in different capsid environments while maintaining strict symmetry in the rest of the structure. This creates a unique and unusually dynamic symmetry-mismatched vertex that is central to building an infectious virion.
履歴
登録2019年11月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年4月29日-
マップ公開2020年4月29日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 2.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 2.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6uzc
  • 表面レベル: 2.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6uzc
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20956.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20956.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 476.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈low-pass filtered and B-factor sharpened map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.44 Å
密度
表面レベル登録者による: 2.5 / ムービー #1: 2.5
最小 - 最大-18.706944 - 30.373089
平均 (標準偏差)0.019396635 (±0.6027698)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-250-250100
サイズ500500500
Spacing500500500
セルA=B=C: 720.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.441.441.44
M x/y/z500500500
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z720.000720.000720.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ350350350
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-250-250100
NC/NR/NS500500500
D min/max/mean-18.70730.3730.019

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添付データ

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追加マップ: unfiltered map

ファイルemd_20956_additional_1.map
注釈unfiltered map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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添付マップデータ: emd 20956 additional 2.map

ファイルemd_20956_additional_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Escherichia virus T4

全体名称: Escherichia virus T4 (T4ファージ)
要素
  • ウイルス: Escherichia virus T4 (T4ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Major capsid protein
    • タンパク質・ペプチド: Portal protein

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超分子 #1: Escherichia virus T4

超分子名称: Escherichia virus T4 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 10665 / 生物種: Escherichia virus T4 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: OTHER / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes

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分子 #1: Major capsid protein

分子名称: Major capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 30 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Enterobacteria phage T4 (ファージ)
分子量理論値: 56.074242 KDa
配列文字列: MTIKTKAELL NKWKPLLEGE GLPEIANSKQ AIIAKIFENQ EKDFQTAPEY KDEKIAQAFG SFLTEAEIGG DHGYNATNIA AGQTSGAVT QIGPAVMGMV RRAIPNLIAF DICGVQPMNS PTGQVFALRA VYGKDPVAAG AKEAFHPMYG PDAMFSGQGA A KKFPALAA ...文字列:
MTIKTKAELL NKWKPLLEGE GLPEIANSKQ AIIAKIFENQ EKDFQTAPEY KDEKIAQAFG SFLTEAEIGG DHGYNATNIA AGQTSGAVT QIGPAVMGMV RRAIPNLIAF DICGVQPMNS PTGQVFALRA VYGKDPVAAG AKEAFHPMYG PDAMFSGQGA A KKFPALAA STQTTVGDIY THFFQETGTV YLQASVQVTI DAGATDAAKL DAEIKKQMEA GALVEIAEGM ATSIAELQEG FN GSTDNPW NEMGFRIDKQ VIEAKSRQLK AAYSIELAQD LRAVHGMDAD AELSGILATE IMLEINREVV DWINYSAQVG KSG MTLTPG SKAGVFDFQD PIDIRGARWA GESFKALLFQ IDKEAVEIAR QTGRGEGNFI IASRNVVNVL ASVDTGISYA AQGL ATGFS TDTTKSVFAG VLGGKYRVYI DQYAKQDYFT VGYKGPNEMD AGIYYAPYVA LTPLRGSDPK NFQPVMGFKT RYGIG INPF AESAAQAPAS RIQSGMPSIL NSLGKNAYFR RVYVKGI

UniProtKB: Major capsid protein

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分子 #2: Portal protein

分子名称: Portal protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Enterobacteria phage T4 (ファージ)
分子量理論値: 61.117082 KDa
配列文字列: MKFNVLSLFA PWAKMDERNF KDQEKEDLVS ITAPKLDDGA REFEVSSNEA ASPYNAAFQT IFGSYEPGMK TTRELIDTYR NLMNNYEVD NAVSEIVSDA IVYEDDTEVV ALNLDKSKFS PKIKNMMLDE FSDVLNHLSF QRKGSDHFRR WYVDSRIFFH K IIDPKRPK ...文字列:
MKFNVLSLFA PWAKMDERNF KDQEKEDLVS ITAPKLDDGA REFEVSSNEA ASPYNAAFQT IFGSYEPGMK TTRELIDTYR NLMNNYEVD NAVSEIVSDA IVYEDDTEVV ALNLDKSKFS PKIKNMMLDE FSDVLNHLSF QRKGSDHFRR WYVDSRIFFH K IIDPKRPK EGIKELRRLD PRQVQYVREI ITETEAGTKI VKGYKEYFIY DTAHESYACD GRMYEAGTKI KIPKAAVVYA HS GLVDCCG KNIIGYLHRA VKPANQLKLL EDAVVIYRIT RAPDRRVWYV DTGNMPARKA AEHMQHVMNT MKNRVVYDAS TGK IKNQQH NMSMTEDYWL QRRDGKAVTE VDTLPGADNT GNMEDIRWFR QALYMALRVP LSRIPQDQQG GVMFDSGTSI TRDE LTFAK FIRELQHKFE EVFLDPLKTN LLLKGIITED EWNDEINNIK IEFHRDSYFA ELKEAEILER RINMLTMAEP FIGKY ISHR TAMKDILQMT DEEIEQEAKQ IEEESKEARF QDPDQEQEDF

UniProtKB: Portal protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 23.1 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 53608

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-6uzc:
Portal vertex structure of bacteriophage T4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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