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万見
- EMDB-20847: Human HCN1 channel Y289D mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20847
タイトルHuman HCN1 channel Y289D mutant
マップデータSharpened map
試料
  • 複合体: Human HCN1 channel Y289D
    • タンパク質・ペプチド: Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 1
  • リガンド: ADENOSINE-3',5'-CYCLIC-MONOPHOSPHATE
キーワードIon channel / membrane protein
機能・相同性
機能・相同性情報


intracellular cAMP-activated cation channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / HCN channels / general adaptation syndrome, behavioral process / HCN channel complex / retinal cone cell development / regulation of membrane depolarization / intracellularly cAMP-activated cation channel activity / apical protein localization / voltage-gated monoatomic cation channel activity / voltage-gated sodium channel activity ...intracellular cAMP-activated cation channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / HCN channels / general adaptation syndrome, behavioral process / HCN channel complex / retinal cone cell development / regulation of membrane depolarization / intracellularly cAMP-activated cation channel activity / apical protein localization / voltage-gated monoatomic cation channel activity / voltage-gated sodium channel activity / voltage-gated potassium channel activity / potassium channel activity / sodium ion transmembrane transport / neuronal action potential / presynaptic active zone membrane / cAMP binding / cellular response to cAMP / potassium ion transmembrane transport / regulation of membrane potential / postsynaptic membrane / protein homotetramerization / axon / glutamatergic synapse / dendrite / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ion transport N-terminal / Ion transport protein N-terminal / Potassium channel, voltage-dependent, EAG/ELK/ERG / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily ...Ion transport N-terminal / Ion transport protein N-terminal / Potassium channel, voltage-dependent, EAG/ELK/ERG / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / RmlC-like jelly roll fold / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.54 Å
データ登録者Lee C-H / MacKinnon R
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)GM43949 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2019
タイトル: Voltage Sensor Movements during Hyperpolarization in the HCN Channel.
著者: Chia-Hsueh Lee / Roderick MacKinnon /
要旨: The hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated (HCN) channel is a voltage-gated cation channel that mediates neuronal and cardiac pacemaker activity. The HCN channel exhibits reversed ...The hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated (HCN) channel is a voltage-gated cation channel that mediates neuronal and cardiac pacemaker activity. The HCN channel exhibits reversed voltage dependence, meaning it closes with depolarization and opens with hyperpolarization. Different from Na, Ca, and Kv1-Kv7 channels, the HCN channel does not have domain-swapped voltage sensors. We introduced a reversible, metal-mediated cross bridge into the voltage sensors to create the chemical equivalent of a hyperpolarized conformation and determined the structure using cryoelectron microscopy (cryo-EM). Unlike the depolarized HCN channel, the S4 helix is displaced toward the cytoplasm by two helical turns. Near the cytoplasm, the S4 helix breaks into two helices, one running parallel to the membrane surface, analogous to the S4-S5 linker of domain-swapped voltage-gated channels. These findings suggest a basis for allosteric communication between voltage sensors and the gate in this kind of channel. They also imply that voltage sensor movements are not the same in all voltage-gated channels.
履歴
登録2019年10月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年12月11日-
マップ公開2019年12月11日-
更新2024年3月20日-
現状2024年3月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.35
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.35
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6uqg
  • 表面レベル: 0.35
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20847.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20847.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.03 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.35 / ムービー #1: 0.35
最小 - 最大-1.1447064 - 2.0436404
平均 (標準偏差)0.0012442039 (±0.05418863)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 329.59998 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.031.031.03
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z329.600329.600329.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-200-200-200
NX/NY/NZ401401401
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-1.1452.0440.001

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添付データ

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ハーフマップ: Half map 1

ファイルemd_20847_half_map_1.map
注釈Half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 2

ファイルemd_20847_half_map_2.map
注釈Half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human HCN1 channel Y289D

全体名称: Human HCN1 channel Y289D
要素
  • 複合体: Human HCN1 channel Y289D
    • タンパク質・ペプチド: Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 1
  • リガンド: ADENOSINE-3',5'-CYCLIC-MONOPHOSPHATE

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超分子 #1: Human HCN1 channel Y289D

超分子名称: Human HCN1 channel Y289D / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-ga...

分子名称: Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 74.595648 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MEGGGKPNSS SNSRDDGNSV FPAKASATGA GPAAAEKRLG TPPGGGGAGA KEHGNSVCFK VDGGGGGGGG GGGGEEPAGG FEDAEGPRR QYGFMQRQFT SMLQPGVNKF SLRMFGSQKA VEKEQERVKT AGFWIIHPYS DFRFYWDLIM LIMMVGNLVI I PVGITFFT ...文字列:
MEGGGKPNSS SNSRDDGNSV FPAKASATGA GPAAAEKRLG TPPGGGGAGA KEHGNSVCFK VDGGGGGGGG GGGGEEPAGG FEDAEGPRR QYGFMQRQFT SMLQPGVNKF SLRMFGSQKA VEKEQERVKT AGFWIIHPYS DFRFYWDLIM LIMMVGNLVI I PVGITFFT EQTTTPWIIF NVASDTVFLL DLIMNFRTGT VNEDSSEIIL DPKVIKMNYL KSWFVVDFIS SIPVDYIFLI VE KGMDSEV YKTARALRIV RFTKILSLLR LLRLSRLIRY IHQWEEIFHM TDDLASAVVR IFNLIGMMLL LCHWDGCLQF LVP LLQDFP PDCWVSLNEM VNDSWGKQYS YALFKAMSHM LCIGYGAQAP VSMSDLWITM LSMIVGATCY AMFVGHATAL IQSL DSSRR QYQEKYKQVE QYMSFHKLPA DMRQKIHDYY EHRYQGKIFD EENILNELND PLREEIVNFN CRKLVATMPL FANAD PNFV TAMLSKLRFE VFQPGDYIIR EGAVGKKMYF IQHGVAGVIT KSSKEMKLTD GSYFGEICLL TKGRRTASVR ADTYCR LYS LSVDNFNEVL EEYPMMRRAF ETVAIDRLDR IGKKNSILLQ KFQKDLNTGV FNNQENEILK QIVKHDREMV QAALPRE SS SVLNTDPDAE KPRFASNL

UniProtKB: Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 1, Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 1

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分子 #2: ADENOSINE-3',5'-CYCLIC-MONOPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-3',5'-CYCLIC-MONOPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 4 / 式: CMP
分子量理論値: 329.206 Da
Chemical component information

ChemComp-CMP:
ADENOSINE-3',5'-CYCLIC-MONOPHOSPHATE / cAMP

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 75.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C4 (4回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.54 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 43040
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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