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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-20323 | |||||||||
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タイトル | Yeast Vo motor in complex with 2 VopQ molecules | |||||||||
マップデータ | em-volume_P1 | |||||||||
試料 |
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キーワード | complex / TRANSPORT PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 cell wall mannoprotein biosynthetic process / ATPase-coupled ion transmembrane transporter activity / protein localization to vacuolar membrane / cellular response to alkaline pH / Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / polyphosphate metabolic process / ROS and RNS production in phagocytes / Amino acids regulate mTORC1 / Golgi lumen acidification ...cell wall mannoprotein biosynthetic process / ATPase-coupled ion transmembrane transporter activity / protein localization to vacuolar membrane / cellular response to alkaline pH / Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / polyphosphate metabolic process / ROS and RNS production in phagocytes / Amino acids regulate mTORC1 / Golgi lumen acidification / P-type proton-exporting transporter activity / vacuolar transport / endosomal lumen acidification / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V0 domain / protein targeting to vacuole / vacuole organization / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / proton-transporting V-type ATPase complex / fungal-type vacuole / vacuolar acidification / cellular hyperosmotic response / fungal-type vacuole membrane / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / proton transmembrane transporter activity / intracellular copper ion homeostasis / Neutrophil degranulation / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / RNA endonuclease activity / proton transmembrane transport / cell periphery / transmembrane transport / endocytosis / ATPase binding / protein-containing complex assembly / intracellular iron ion homeostasis / membrane raft / Golgi membrane / endoplasmic reticulum membrane / membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) / Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) / Vibrio parahaemolyticus (腸炎ビブリオ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å | |||||||||
データ登録者 | Peng W / Li Y | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2020 タイトル: A distinct inhibitory mechanism of the V-ATPase by Vibrio VopQ revealed by cryo-EM. 著者: Wei Peng / Amanda K Casey / Jessie Fernandez / Emily M Carpinone / Kelly A Servage / Zhe Chen / Yang Li / Diana R Tomchick / Vincent J Starai / Kim Orth / 要旨: The Vibrio parahaemolyticus T3SS effector VopQ targets host-cell V-ATPase, resulting in blockage of autophagic flux and neutralization of acidic compartments. Here, we report the cryo-EM structure of ...The Vibrio parahaemolyticus T3SS effector VopQ targets host-cell V-ATPase, resulting in blockage of autophagic flux and neutralization of acidic compartments. Here, we report the cryo-EM structure of VopQ bound to the V subcomplex of the V-ATPase. VopQ inserts into membranes and forms an unconventional pore while binding directly to subunit c of the V-ATPase membrane-embedded subcomplex V. We show that VopQ arrests yeast growth in vivo by targeting the immature V subcomplex in the endoplasmic reticulum (ER), thus providing insight into the observation that VopQ kills cells in the absence of a functional V-ATPase. VopQ is a bacterial effector that has been discovered to inhibit a host-membrane megadalton complex by coincidentally binding its target, inserting into a membrane and disrupting membrane potential. Collectively, our results reveal a mechanism by which bacterial effectors modulate host cell biology and provide an invaluable tool for future studies on V-ATPase-mediated membrane fusion and autophagy. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_20323.map.gz | 78.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-20323-v30.xml emd-20323.xml | 19.5 KB 19.5 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_20323.png | 55.2 KB | ||
Filedesc metadata | emd-20323.cif.gz | 7.3 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-20323 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-20323 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_20323_validation.pdf.gz | 631.4 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_20323_full_validation.pdf.gz | 631 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_20323_validation.xml.gz | 6.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_20323_validation.cif.gz | 7.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-20323 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-20323 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_20323.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | em-volume_P1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.07 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : Yeast Vo motor in complex with 2 VopQ molecules
+超分子 #1: Yeast Vo motor in complex with 2 VopQ molecules
+分子 #1: V-type proton ATPase subunit a, vacuolar isoform
+分子 #2: V0 assembly protein 1
+分子 #3: V-type proton ATPase subunit d
+分子 #4: V-type proton ATPase subunit e
+分子 #5: Uncharacterized protein YPR170W-B
+分子 #6: V-type proton ATPase subunit c''
+分子 #7: V-type proton ATPase subunit c'
+分子 #8: V-type proton ATPase subunit c
+分子 #9: Cation transporter
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: PDB ENTRY |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 72837 |
初期 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |
最終 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |