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万見
- PDB-1ry1: Structure of the signal recognition particle interacting with the... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ry1
タイトルStructure of the signal recognition particle interacting with the elongation-arrested ribosome
要素
  • (SRP RNA) x 6
  • SRP Alu domain
  • SRP S domain
  • SRP14
  • SRP19
  • SRP54M
  • SRP54NG
  • SRP9
  • signal sequence peptide
キーワードTRANSLATION / signal recognition particle / RNA binding
機能・相同性
機能・相同性情報


signal recognition particle receptor complex / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, signal sequence recognition / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / endoplasmic reticulum signal peptide binding / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / absorption of visible light / granulocyte differentiation / signal recognition particle binding / signal recognition particle / cotranslational protein targeting to membrane ...signal recognition particle receptor complex / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, signal sequence recognition / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / endoplasmic reticulum signal peptide binding / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / absorption of visible light / granulocyte differentiation / signal recognition particle binding / signal recognition particle / cotranslational protein targeting to membrane / G protein-coupled opsin signaling pathway / photoreceptor inner segment membrane / G protein-coupled photoreceptor activity / 11-cis retinal binding / protein targeting to ER / negative regulation of translational elongation / signal-recognition-particle GTPase / 7S RNA binding / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / exocrine pancreas development / photoreceptor outer segment membrane / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / ribonucleoprotein complex binding / neutrophil chemotaxis / visual perception / photoreceptor disc membrane / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / nuclear speck / nuclear body / GTPase activity / Neutrophil degranulation / GTP binding / nucleolus / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / RNA binding / extracellular region / metal ion binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Signal recognition particle, SRP9 subunit / SRP9 domain / Signal recognition particle SRP9 / Signal recognition particle 9 kDa protein (SRP9) / Signal recognition particle, SRP14 subunit / Signal recognition particle, SRP9/SRP14 subunit / Signal recognition particle 14kD protein / Signal recognition particle, SRP54 subunit, eukaryotic / Signal recognition particle, SRP19 subunit / Signal recognition particle, subunit SRP19-like superfamily ...Signal recognition particle, SRP9 subunit / SRP9 domain / Signal recognition particle SRP9 / Signal recognition particle 9 kDa protein (SRP9) / Signal recognition particle, SRP14 subunit / Signal recognition particle, SRP9/SRP14 subunit / Signal recognition particle 14kD protein / Signal recognition particle, SRP54 subunit, eukaryotic / Signal recognition particle, SRP19 subunit / Signal recognition particle, subunit SRP19-like superfamily / SRP19 protein / Signal recognition particle protein / Rhodopsin, N-terminal / Amino terminal of the G-protein receptor rhodopsin / Rhodopsin / SRP/SRP receptor, N-terminal / Signal recognition particle, SRP54 subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain superfamily / Signal peptide binding domain / Opsin / Visual pigments (opsins) retinal binding site / Visual pigments (opsins) retinal binding site. / : / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily / SRP54-type protein, helical bundle domain / SRP54-type protein, helical bundle domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / Serpentine type 7TM GPCR chemoreceptor Srsx / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / Signal recognition particle protein / Rhodopsin / Signal recognition particle 19 kDa protein / Signal recognition particle subunit SRP54 / Signal recognition particle 14 kDa protein / Signal recognition particle 9 kDa protein
類似検索 - 構成要素
生物種Canis lupus familiaris (イヌ)
Triticum aestivum (コムギ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 12 Å
データ登録者Halic, M. / Becker, T. / Pool, M.R. / Spahn, C.M. / Grassucci, R.A. / Frank, J. / Beckmann, R.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2004
タイトル: Structure of the signal recognition particle interacting with the elongation-arrested ribosome.
著者: Mario Halic / Thomas Becker / Martin R Pool / Christian M T Spahn / Robert A Grassucci / Joachim Frank / Roland Beckmann /
要旨: Cotranslational translocation of proteins across or into membranes is a vital process in all kingdoms of life. It requires that the translating ribosome be targeted to the membrane by the signal ...Cotranslational translocation of proteins across or into membranes is a vital process in all kingdoms of life. It requires that the translating ribosome be targeted to the membrane by the signal recognition particle (SRP), an evolutionarily conserved ribonucleoprotein particle. SRP recognizes signal sequences of nascent protein chains emerging from the ribosome. Subsequent binding of SRP leads to a pause in peptide elongation and to the ribosome docking to the membrane-bound SRP receptor. Here we present the structure of a targeting complex consisting of mammalian SRP bound to an active 80S ribosome carrying a signal sequence. This structure, solved to 12 A by cryo-electron microscopy, enables us to generate a molecular model of SRP in its functional conformation. The model shows how the S domain of SRP contacts the large ribosomal subunit at the nascent chain exit site to bind the signal sequence, and that the Alu domain reaches into the elongation-factor-binding site of the ribosome, explaining its elongation arrest activity.
履歴
登録2003年12月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年4月18日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: em_entity_assembly / em_entity_assembly_naturalsource ...em_entity_assembly / em_entity_assembly_naturalsource / entity / entity_name_com / entity_src_gen / entity_src_nat / pdbx_entity_src_syn / pdbx_entry_details / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.pdbx_description / _entity.src_method ..._entity.pdbx_description / _entity.src_method / _struct_ref.db_code / _struct_ref.db_name / _struct_ref.entity_id / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.pdbx_strand_id / _struct_ref_seq.seq_align_beg / _struct_ref_seq.seq_align_end
改定 1.42018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1063
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1063
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: SRP Alu domain
A: SRP S domain
M: SRP RNA
N: SRP RNA
O: SRP RNA
P: SRP RNA
Q: SRP RNA
R: SRP RNA
C: SRP9
D: SRP14
B: SRP19
U: SRP54NG
W: SRP54M
S: signal sequence peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)179,84614
ポリマ－179,84614
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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RNA鎖 , 8種, 8分子 EAMNOPQR

#1: RNA鎖 SRP Alu domain


分子量: 16277.622 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Canis lupus familiaris (イヌ)
#2: RNA鎖 SRP S domain


分子量: 41566.715 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Canis lupus familiaris (イヌ)
#3: RNA鎖 SRP RNA


分子量: 8784.278 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Canis lupus familiaris (イヌ)
#4: RNA鎖 SRP RNA


分子量: 9807.837 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Canis lupus familiaris (イヌ)
#5: RNA鎖 SRP RNA


分子量: 7695.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Canis lupus familiaris (イヌ)
#6: RNA鎖 SRP RNA


分子量: 6325.847 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Canis lupus familiaris (イヌ)
#7: RNA鎖 SRP RNA


分子量: 3844.320 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Canis lupus familiaris (イヌ)
#8: RNA鎖 SRP RNA


分子量: 3804.296 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Canis lupus familiaris (イヌ)

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タンパク質 , 5種, 5分子 CDBUW

#9: タンパク質 SRP9


分子量: 9996.567 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Canis lupus familiaris (イヌ) / 属: Homo / 参照: UniProt: P49458*PLUS
#10: タンパク質 SRP14


分子量: 12114.235 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Canis lupus familiaris (イヌ) / 属: Homo / 参照: UniProt: P37108
#11: タンパク質 SRP19


分子量: 12561.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Canis lupus familiaris (イヌ) / 属: Homo / 参照: UniProt: P09132*PLUS
#12: タンパク質 SRP54NG


分子量: 32472.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Canis lupus familiaris (イヌ) / 属: Thermus / 参照: UniProt: O07347*PLUS
#13: タンパク質 SRP54M


分子量: 12473.440 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Canis lupus familiaris (イヌ) / 属: Mus / 参照: UniProt: P14576*PLUS

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 S

#14: タンパク質・ペプチド signal sequence peptide


分子量: 2121.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Triticum aestivum (コムギ) / 参照: UniProt: O62798*PLUS

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詳細

配列の詳細This structure has been modeled using polymer sequences from other organisms, including Homo ...This structure has been modeled using polymer sequences from other organisms, including Homo sapiens (chains C,D,E), Thermus aquaticus (chain U), Mus musculus (chain W), and Tursiops truncatus (chain S).

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1signal recognition particle interacting with elongation-arrested ribosomeCOMPLEXall0MULTIPLE SOURCES
2signal recognition particleCOMPLEX#1-#131NATURAL
380S ribosome nascent chain complexRIBOSOME#141NATURAL
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Canis lupus familiaris (イヌ)9615
23Triticum aestivum (コムギ)4565
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結凍結剤: ETHANE / 詳細: PLUNGED INTO ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2000年1月1日
詳細: SAMPLES WERE MAINTAINED AT LIQUID NITROGEN TEMPERATURES IN THE ELECTRON MICROSCOPE.
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 160 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 51000 X / 倍率（補正後）: 52000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 45000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 10000 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 95 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 10 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 75

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1SPIDER３次元再構成
2SPIDER３次元再構成
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 12 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF
詳細: The chains M, N, O, P, Q and R are fragments of a double helical strand of RNA. The author maintains that some of the residues could not be modeled correctly due to limited resolution in this region.
対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 12 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5335 6459 0 0 11794

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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