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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1a3g | ||||||
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タイトル | BRANCHED-CHAIN AMINO ACID AMINOTRANSFERASE FROM ESCHERICHIA COLI | ||||||
要素 | BRANCHED-CHAIN AMINO ACID AMINOTRANSFERASE | ||||||
キーワード | AMINOTRANSFERASE / PYRIDOXAL ENZYME | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 aspartate biosynthetic process / branched-chain-amino-acid transaminase activity / L-leucine-2-oxoglutarate transaminase activity / branched-chain-amino-acid transaminase / : / L-valine-2-oxoglutarate transaminase activity / L-isoleucine-2-oxoglutarate transaminase activity / L-leucine biosynthetic process / L-valine biosynthetic process / isoleucine biosynthetic process ...aspartate biosynthetic process / branched-chain-amino-acid transaminase activity / L-leucine-2-oxoglutarate transaminase activity / branched-chain-amino-acid transaminase / : / L-valine-2-oxoglutarate transaminase activity / L-isoleucine-2-oxoglutarate transaminase activity / L-leucine biosynthetic process / L-valine biosynthetic process / isoleucine biosynthetic process / identical protein binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / 同系置換 / 解像度: 2.5 Å | ||||||
データ登録者 | Okada, K. / Hirotsu, K. / Sato, M. / Hayashi, H. / Kagamiyama, H. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Biochem.(Tokyo) / 年: 1997 タイトル: Three-dimensional structure of Escherichia coli branched-chain amino acid aminotransferase at 2.5 A resolution. 著者: Okada, K. / Hirotsu, K. / Sato, M. / Hayashi, H. / Kagamiyama, H. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1a3g.cif.gz | 193 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1a3g.ent.gz | 153.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1a3g.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1a3g_validation.pdf.gz | 411.3 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1a3g_full_validation.pdf.gz | 461.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1a3g_validation.xml.gz | 26.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1a3g_validation.cif.gz | 40.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/a3/1a3g ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/a3/1a3g | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 34000.383 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: P0AB80, branched-chain-amino-acid transaminase #2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.83 % | ||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 7.5 詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 28% PEG 400, 200MM MGCL2, 100MM HEPES, PH 7.5 | ||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 287 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418 |
検出器 | タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年4月1日 |
放射 | モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.5→20 Å / Num. obs: 39622 / % possible obs: 83.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.059 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 同系置換 / 解像度: 2.5→10 Å / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.0001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.5→10 Å
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.5→2.61 Å / Total num. of bins used: 8
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Xplor file |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS | ||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor obs: 0.325 |