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万見
- PDB-1yc4: Crystal structure of human HSP90alpha complexed with dihydroxyphe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yc4
タイトルCrystal structure of human HSP90alpha complexed with dihydroxyphenylpyrazoles
要素Heat shock protein HSP 90-alpha
キーワードCELL CYCLE / cell-cycle / cancer / drug design
機能・相同性
機能・相同性情報


sperm mitochondrial sheath / sulfonylurea receptor binding / dATP binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / vRNP Assembly / Scavenging by Class F Receptors / UTP binding / sperm plasma membrane / chaperone-mediated autophagy ...sperm mitochondrial sheath / sulfonylurea receptor binding / dATP binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / vRNP Assembly / Scavenging by Class F Receptors / UTP binding / sperm plasma membrane / chaperone-mediated autophagy / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / Respiratory syncytial virus genome replication / telomerase holoenzyme complex assembly / mitochondrial transport / Uptake and function of diphtheria toxin / protein insertion into mitochondrial outer membrane / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / TPR domain binding / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / dendritic growth cone / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / protein unfolding / positive regulation of cell size / regulation of protein ubiquitination / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / enzyme-substrate adaptor activity / skeletal muscle contraction / regulation of protein-containing complex assembly / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / HSF1 activation / telomere maintenance via telomerase / Attenuation phase / chaperone-mediated protein complex assembly / neurofibrillary tangle assembly / axonal growth cone / RHOBTB2 GTPase cycle / positive regulation of lamellipodium assembly / eNOS activation / nitric oxide metabolic process / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / DNA polymerase binding / positive regulation of defense response to virus by host / response to salt stress / Signaling by ERBB2 / cardiac muscle cell apoptotic process / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / endocytic vesicle lumen / positive regulation of cardiac muscle contraction / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / nitric-oxide synthase regulator activity / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / activation of innate immune response / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / lysosomal lumen / positive regulation of interferon-beta production / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / response to cold / ESR-mediated signaling / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / protein tyrosine kinase binding / AURKA Activation by TPX2 / VEGFR2 mediated vascular permeability / ATP-dependent protein folding chaperone / response to cocaine / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / brush border membrane / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / cellular response to virus / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / Regulation of necroptotic cell death / tau protein binding / VEGFA-VEGFR2 Pathway / histone deacetylase binding / positive regulation of protein import into nucleus / Downregulation of ERBB2 signaling / response to estrogen / Chaperone Mediated Autophagy / positive regulation of protein catabolic process / neuron migration / Aggrephagy / disordered domain specific binding / MHC class II protein complex binding / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase ...Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-43P / Heat shock protein HSP 90-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.81 Å
データ登録者Kreusch, A. / Han, S. / Brinker, A. / Zhou, V. / Choi, H. / He, Y. / Lesley, S.A. / Caldwell, J. / Gu, X.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2005
タイトル: Crystal structures of human HSP90alpha-complexed with dihydroxyphenylpyrazoles.
著者: Kreusch, A. / Han, S. / Brinker, A. / Zhou, V. / Choi, H.S. / He, Y. / Lesley, S.A. / Caldwell, J. / Gu, X.J.
履歴
登録2004年12月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年2月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02024年2月14日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI ..._atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein HSP 90-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,0812
ポリマ－29,8101
非ポリマー2701
水3,891216
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)71.553, 88.380, 86.964
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-513-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Heat shock protein HSP 90-alpha / HSP 86 / N-terminal ATP binding domain of HSP90alpha


分子量: 29810.279 Da / 分子数: 1 / 断片: sequence database residues 8-223 / 変異: M12C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSPCA, HSP90A, HSPC1 / プラスミド: pRSET / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P07900
#2: 化合物 ChemComp-43P / 4-(1H-IMIDAZOL-4-YL)-3-(5-ETHYL-2,4-DIHYDROXY-PHENYL)-1H-PYRAZOLE


分子量: 270.287 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H14N4O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 216 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.65 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: PEG 6000, LiCl, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.3 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年2月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.81→46.85 Å / Num. all: 25514 / Num. obs: 25409 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 26.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 15.4
反射 シェル解像度: 1.81→1.84 Å / Rmerge(I) obs: 0.59 / Num. unique all: 1681 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.81→46.85 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 1615386.02 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22 1271 5 %RANDOM
Rwork0.193 ---
obs0.193 25409 99.1 %-
all-25514 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 55.4292 Å2 / ksol: 0.370668 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 36.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.86 Å20 Å20 Å2
2--5 Å20 Å2
3----2.14 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.19 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.19 Å0.14 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.81→46.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1655 0 20 216 1891
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.024
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.25
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.541.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.382
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.422
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.672.5
LS精密化 シェル解像度: 1.81→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.289 175 4.6 %
Rwork0.242 3658 -
obs-3658 89.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4GNF3130.PARAMGNF3130.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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