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- PDB-1upj: HIV-1 PROTEASE COMPLEX WITH U095438 [3-[1-(4-BROMOPHENYL) ISOBUTY... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1upj
タイトルHIV-1 PROTEASE COMPLEX WITH U095438 [3-[1-(4-BROMOPHENYL) ISOBUTYL]-4-HYDROXYCOUMARIN
要素HIV-1 PROTEASE
キーワードHYDROLASE (ACID PROTEASE)
機能・相同性
機能・相同性情報


HIV-1 retropepsin / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus ...HIV-1 retropepsin / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / RNA-directed DNA polymerase activity / host cell / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain ...Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Ribonuclease H domain / RNase H type-1 domain profile. / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Ribonuclease H superfamily / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-U01 / Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.22 Å
データ登録者Watenpaugh, K.D. / Mulichak, A.M. / Janakiraman, M.N.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 1995
タイトル: Structure-based design of novel HIV protease inhibitors: carboxamide-containing 4-hydroxycoumarins and 4-hydroxy-2-pyrones as potent nonpeptidic inhibitors.
著者: Thaisrivongs, S. / Watenpaugh, K.D. / Howe, W.J. / Tomich, P.K. / Dolak, L.A. / Chong, K.T. / Tomich, C.C. / Tomasselli, A.G. / Turner, S.R. / Strohbach, J.W. / Mulichak, A.M. / Janakiraman, ...著者: Thaisrivongs, S. / Watenpaugh, K.D. / Howe, W.J. / Tomich, P.K. / Dolak, L.A. / Chong, K.T. / Tomich, C.C. / Tomasselli, A.G. / Turner, S.R. / Strohbach, J.W. / Mulichak, A.M. / Janakiraman, M.N. / Moon, J.B. / Lynn, J.C. / Horng, M.M. / Hinshaw, R.R. / Curry, K.A. / Rothroc, D.J.
履歴
登録1996年3月4日処理サイト: BNL
改定 1.01996年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32012年2月22日Group: Database references
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_special_symmetry / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HIV-1 PROTEASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,1772
ポリマ－10,8041
非ポリマー3731
水1,67593
1
A: HIV-1 PROTEASE
ヘテロ分子

A: HIV-1 PROTEASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,3544
ポリマ－21,6082
非ポリマー7462
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z+1/31
単位格子
Length a, b, c (Å)63.475, 63.475, 84.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-53-

PHE

21A-201-

U01

31A-358-

HOH

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要素

#1: タンパク質 HIV-1 PROTEASE


分子量: 10803.756 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
属: Lentivirus / 株: BH5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03367
#2: 化合物 ChemComp-U01 / 3-[1-(4-BROMO-PHENYL)-2-METHYL-PROPYL]-4-HYDROXY-CHROMEN-2-ONE / PARA-BROMOPHENYL ANALOGUE OF PHEN-PROCOUMON 3-(ALPHA-ETHYLBENZYL)-4-HYDROXYCOUMARIN


分子量: 373.240 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H17BrO3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 93 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細REGARDING RESIDUE U01 [THE INHIBITOR]: THE ATOMS OA2 AND OA3 ARE, RESPECTIVELY, THE CARBONYL OXYGEN ...REGARDING RESIDUE U01 [THE INHIBITOR]: THE ATOMS OA2 AND OA3 ARE, RESPECTIVELY, THE CARBONYL OXYGEN AND RING OXYGEN OF THE LACTONIC FUNCTION. THE ATOM OA6 IS THE HYDROXYLIC OXYGEN OF THE COUMARIN TEMPLATE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.63 %
結晶化pH: 5.4 / 詳細: pH 5.4
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
10.75-2.0 M1reservoirNaCl
20.1 Mcitrate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: SIEMENS / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1992年1月6日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.22→10 Å / Num. obs: 4806 / % possible obs: 89.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.097 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル解像度: 2.22→2.36 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.405 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 46
反射
*PLUS
Num. measured all: 31369
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 46 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
MERLOT位相決定
CEDAR精密化
XENGENデータ削減
XENGENデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: EARLIER STRUCTURE

解像度: 2.22→10 Å / σ(F): 2
詳細: AS ONLY ONE MOLECULE OF THE INHIBITOR CAN INHIBIT THE DIMERIC PROTEASE BY BINDING TO ITS ACTIVE SITE, THE ATOMS BELONGING TO THE INHIBITOR MOLECULE ARE [TO BE] GIVEN AN OCCUPANCY FACTOR OF 0. ...詳細: AS ONLY ONE MOLECULE OF THE INHIBITOR CAN INHIBIT THE DIMERIC PROTEASE BY BINDING TO ITS ACTIVE SITE, THE ATOMS BELONGING TO THE INHIBITOR MOLECULE ARE [TO BE] GIVEN AN OCCUPANCY FACTOR OF 0.5 EACH IN THE SPACE GROUP P6(1)22. NO ALTERNATE CONFORMATIONS ARE OBSERVED FOR THE INHIBITOR. NO ELECTRON DENSITY WAS OBSERVED BEYOND THE POSITION OF THE BETA-CARBON FOR GLU 34, ARG 41, PHE 53, AND GLN 61, THE DELTA-CARBON OF LYS 45, AND LYS 55, AND THE EPSILON-CARBON OF RESIDUE ARG 57. THEY WERE PRESENT DURING REFINEMENT, HOWEVER. IN ADDITION, ATOMS WITH B-FACTORS GREATER THAN 70.0 A**2 MAY BE CONSIDERED TO BE DISORDERED OR NOT SEEN IN THE ELECTRON DENSITY MAPS. SIDE CHAIN ATOMS OF THE THE PHENYL GROUP OF RESIDUE PHE 53 HAVE BEEN MODELED IN ONLY ONE OF THE TWO ALTERNATE CONFORMATIONS AND ASSIGNED AN OCCUPANCY OF 0.5. NO ATOMS IN THE FORM OF DUMMY WATER MOLECULES ARE INTRODUCED AT THE SITE CORRESPONDING TO THE ALTERNATE CONFORMATION. SEE REMARK 6 ALSO. THE BROMINE ATOM OF THE INHIBITOR WAS TREATED AS "S" WITH AN OCCUPANCY OF UNITY DURING CRYSTALLOGRAPHIC REFINEMENTS.
Rfactor反射数
Rwork0.193 -
obs-3957
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.22→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数758 0 23 93 874
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg3.056
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONo_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONo_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONo_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: CEDAR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.178
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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