[日本語] English
万見
- PDB-1umt: Stromelysin-1 catalytic domain with hydrophobic inhibitor bound, ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1umt
タイトルStromelysin-1 catalytic domain with hydrophobic inhibitor bound, ph 7.0, 32oc, 20 mm cacl2, 15% acetonitrile; nmr average of 20 structures minimized with restraints
要素STROMELYSIN-1
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / ZINC HYDROLASE / METZINCIN / MATRIX METALLOPROTEINASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


stromelysin 1 / cellular response to UV-A / regulation of neuroinflammatory response / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Activation of Matrix Metalloproteinases / response to amyloid-beta / Collagen degradation / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / cellular response to nitric oxide ...stromelysin 1 / cellular response to UV-A / regulation of neuroinflammatory response / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Activation of Matrix Metalloproteinases / response to amyloid-beta / Collagen degradation / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / cellular response to nitric oxide / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / regulation of cell migration / EGFR Transactivation by Gastrin / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / extracellular matrix / cellular response to amino acid stimulus / positive regulation of protein-containing complex assembly / protein catabolic process / metalloendopeptidase activity / cellular response to reactive oxygen species / metallopeptidase activity / peptidase activity / cellular response to lipopolysaccharide / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / endopeptidase activity / Extra-nuclear estrogen signaling / serine-type endopeptidase activity / innate immune response / mitochondrion / proteolysis / extracellular space / zinc ion binding / extracellular region / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptidoglycan binding-like / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin ...Peptidoglycan binding-like / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-{(2S)-2-[2-(hydroxyamino)-2-oxoethyl]-4-methylpentanoyl}-L-leucyl-L-phenylalaninamide / Chem-0DS / Stromelysin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR
Model type detailsminimized average
データ登録者Van Doren, S.R. / Kurochkin, A.V. / Hu, W. / Zuiderweg, E.R.P.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1995
タイトル: Solution structure of the catalytic domain of human stromelysin complexed with a hydrophobic inhibitor.
著者: Van Doren, S.R. / Kurochkin, A.V. / Hu, W. / Ye, Q.Z. / Johnson, L.L. / Hupe, D.J. / Zuiderweg, E.R.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993
タイトル: Assignments for the Main-Chain Nuclear Magnetic Resonances and Delineation of the Secondary Structure of the Catalytic Domain of Human Stromelysin-1 as Obtained from Triple-Resonance 3D NMR Experiments
著者: Van Doren, S.R. / Kurochkin, A.V. / Ye, Q.-Z. / Johnson, L.L. / Hupe, D.J. / Zuiderweg, E.R.P.
履歴
登録1995年10月31日処理サイト: BNL
改定 1.01996年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: STROMELYSIN-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,1335
ポリマ－19,5141
非ポリマー6194
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO A 87
2: THR A 128 - PRO A 129 OMEGA = 137.36 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 1all calculated structures submitted
代表モデルモデル #1minimized average structure

-
要素

#1: タンパク質 STROMELYSIN-1 / MATRIX METALLOPROTEINASE-3 / MMP-3


分子量: 19513.646 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN RESIDUES 83 - 256 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: INDUCTION BY M13 WITH T7 RNA POLYMERASE / 遺伝子: HUMAN STROMELYSIN-1 CATALYTIC / プラスミド: PGEMEX-D
遺伝子 (発現宿主): HUMAN STROMELYSIN-1 CATALYTIC DOMAIN
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08254, stromelysin 1
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-0DS / N-{(2R)-2-[2-(hydroxyamino)-2-oxoethyl]-4-methylpentanoyl}-L-leucyl-L-phenylalaninamide / ICI U24522


タイプ: peptide-like, Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 448.556 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H36N4O5
参照: N-{(2S)-2-[2-(hydroxyamino)-2-oxoethyl]-4-methylpentanoyl}-L-leucyl-L-phenylalaninamide

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D HSQC
1213D CT-HNCA
1313D CT-HN(CO)CA
1413D CT-HN(CA)HA
1513D (H)CCH-TOCSY
1613D CBCA(CO)NH
171HCH
181HMQC-J
1913D NOESY-HSQC
1101HSQC-NOESY
1111HBHA(CO)NH
112113C-resolved FSCT-HSMQC-NOESY
1131half-filtered NOESY
1141filtered TOCSY
11523D CT-HA(CACO)NH
11623D CT-HA(CA)CO(N)H
11723D CT-HNCO
11832D 15N HSQC
11933D 15N-resolved NOESY-HSQC

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.0-1.5 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] double labeled SCD, 10 mM Tris-d11.HCl, 20 mM CaCl2, 15% acetonitrile-d3, 92% H2O/8% D2O92% H2O/8% D2O
20.6 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] double labeled SCD, 10 mM Tris-d11.HCl, 20 mM CaCl2, 15% acetonitrile-d3, 92% H2O/8% D2O92% H2O/8% D2O
30.6 mM [U-99% 15N] N15 labeled SCD, 10 mM Tris-d11.HCl, 20 mM CaCl2, 15% acetonitrile-d3, 92% H2O/8% D2O92% H2O/8% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
mMdouble labeled SCD[U-99% 13C; U-99% 15N]1.0-1.51
10 mMTris-d11.HCl1
20 mMCaCl21
15 %acetonitrile-d31
0.6 mMdouble labeled SCD[U-99% 13C; U-99% 15N]2
10 mMTris-d11.HCl2
20 mMCaCl22
15 %acetonitrile-d32
0.6 mM15N labeled SCD[U-99% 15N]3
10 mMTris-d11.HCl3
20 mMCaCl23
15 %acetonitrile-d33
試料状態pH: 7.0 / 圧: ambient / 温度: 305 K
結晶化
*PLUS
手法: other

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAMX5001
Bruker AvanceBrukerAMX6002

-
解析

NMR software
名称開発者分類
FelixHare Research, Inc.解析
DGIIBiosymgeometry optimization
DiscoverBiosym精密化
精密化ソフトェア番号: 1
詳細: DISTANCE GEOMETRY (DGII INTERFACED TO INSIGHTII) FOLLOWED BY OPTIMIZATION USING SIMULATED ANNEALING WITHOUT A PHYSICAL FORCEFIELD WAS USED TO GENERATE 39 STARTING STRUCTURES. THESE 39 ...詳細: DISTANCE GEOMETRY (DGII INTERFACED TO INSIGHTII) FOLLOWED BY OPTIMIZATION USING SIMULATED ANNEALING WITHOUT A PHYSICAL FORCEFIELD WAS USED TO GENERATE 39 STARTING STRUCTURES. THESE 39 STRUCTURES WERE FURTHER REFINED BY RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS AND RESTRAINED MINIMIZATION USING DISCOVER AND THE AMBER FORCEFIELD. THE 20 BEST STRUCTURES WITH LOWEST ENERGY AND FEWEST ABERRATIONS IN WELL-DEFINED REGIONS WERE SELECTED. RESTRAINTS INCLUDE 1336 INTERRESIDUE NOES, 55 PHI TORSION RESTRAINTS, 42 HYDROGEN BONDS, 15 METAL TO LIGAND DISTANCES, AND PEPTIDE BOND TORSION RESTRAINTS TO MAINTAIN PLANARITY. THE COMPLETE RESTRAINT LIST IS AVAILABLE AS PDB ENTRY 1UMT-MR. THE MEAN LARGEST NOE VIOLATION IS 0.64 +/- 0.07 ANGSTROM. FOR RESIDUES 83 THROUGH 250, THE MEAN BACKBONE (N, CA, C', O) RMSD TO THE AVERAGE IS 0.91 +/- 0.06 ANGSTROM. THE MEAN RMSD OF ALL HEAVY ATOMS TO THE AVERAGE IS 1.42 +/- 0.06 ANGSTROM. THIS ENSEMBLE WAS AVERAGED AND MINIMIZED WITH RESTRAINTS TO GENERATE THIS MODEL. RESIDUES 249 (167) - 256 (174) AT THE C-TERMINUS ARE DYNAMICALLY DISORDERED IN SOLUTION, JUDGING FROM THEIR LONG T2S AND LACK OF NOES. THESE RESIDUES HAVE BEEN OMITTED FROM THE MODEL.
代表構造選択基準: minimized average structure
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: all calculated structures submitted
計算したコンフォーマーの数: 1 / 登録したコンフォーマーの数: 1

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る