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万見
- PDB-1s1d: Structure and protein design of human apyrase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1s1d
タイトルStructure and protein design of human apyrase
要素apyrase
キーワードHYDROLASE / ADPase / five-blade beta propeller / calcium-binding protein / nucleotide-binding motif
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleoside diphosphate phosphatase / UDP phosphatase activity / ADP phosphatase activity / GDP phosphatase activity / proteoglycan biosynthetic process / Golgi cisterna membrane / specific granule lumen / tertiary granule lumen / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / ficolin-1-rich granule lumen ...nucleoside diphosphate phosphatase / UDP phosphatase activity / ADP phosphatase activity / GDP phosphatase activity / proteoglycan biosynthetic process / Golgi cisterna membrane / specific granule lumen / tertiary granule lumen / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / ficolin-1-rich granule lumen / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular exosome / extracellular region / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Apyrase / Apyrase / Apyrase superfamily / Apyrase / 6 Propeller / Neuraminidase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANOSYL ESTER / Soluble calcium-activated nucleotidase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Dai, J. / Liu, J. / Deng, Y. / Smith, T.M. / Lu, M.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2004
タイトル: Structure and protein design of a human platelet function inhibitor.
著者: Dai, J. / Liu, J. / Deng, Y. / Smith, T.M. / Lu, M.
履歴
登録2004年1月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: apyrase
B: apyrase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,15316
ポリマ－74,0842
非ポリマー2,06914
水11,710650
1
A: apyrase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,0718
ポリマ－37,0421
非ポリマー1,0297
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: apyrase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,0828
ポリマ－37,0421
非ポリマー1,0407
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)43.163, 52.450, 77.478
Angle α, β, γ (deg.)98.99, 106.99, 100.09
Int Tables number1
Space group name H-MP1
詳細The biological assembly is a monomer

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 apyrase / Ca2+-dependent endoplasmic reticulum nucleoside diphosphatase / apyrase / soluble calcium-activated ...Ca2+-dependent endoplasmic reticulum nucleoside diphosphatase / apyrase / soluble calcium-activated nucleotidase SCAN-1


分子量: 37042.176 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SHAPY / Plasmid details: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)/pLysS / 参照: UniProt: Q8WVQ1, apyrase

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非ポリマー , 6種, 664分子

#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 化合物 ChemComp-GP2 / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANOSYL ESTER / グアノシン5′-[α,β-メチレン]二りん酸


分子量: 441.228 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H17N5O10P2
#5: 化合物
ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 650 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.78 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: PEG MME 2000, sodium acetate, ammonium sulfate, strontium chloride, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110-15 %PEG2000 MME1reservoir
2100 mM1reservoirpH5.0NaOAc
30.3-0.4 Mammonium sulfate1reservoir
415 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年6月1日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→46.6 Å / Num. all: 79084 / Num. obs: 79084 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 16.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.348 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique all: 7743 / % possible all: 93.8
反射
*PLUS
最高解像度: 1.6 Å
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 93.8 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1S18

1s18


解像度: 1.6→46.6 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU B: 1.685 / SU ML: 0.059 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.09 / ESU R Free: 0.089
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19399 3982 5 %RANDOM
Rwork0.16427 ---
all0.16581 79084 --
obs0.16581 75102 95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.372 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.35 Å20.24 Å2-0.07 Å2
2---0.07 Å2-0.37 Å2
3---0.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→46.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4998 0 128 650 5776
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0215244
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5431.9637132
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6635630
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.2759
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023984
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2120.22362
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1520.2544
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1570.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1670.297
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1920.236
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9751.53161
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.74725080
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.6632083
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.2754.52052
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.634 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.302 243
Rwork0.253 5334
obs-5577
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 79084 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.194 / Rfactor Rwork: 0.164
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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