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- PDB-1rzy: Crystal structure of rabbit Hint complexed with N-ethylsulfamoyla... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rzy
タイトルCrystal structure of rabbit Hint complexed with N-ethylsulfamoyladenosine
要素Histidine triad nucleotide-binding protein 1
キーワードHYDROLASE / HIT protein / protein-inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


purine ribonucleotide catabolic process / 加水分解酵素; リン-窒素結合に作用; - / adenosine 5'-monophosphoramidase activity / deSUMOylase activity / protein desumoylation / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / histone deacetylase complex / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / hydrolase activity / nucleotide binding ...purine ribonucleotide catabolic process / 加水分解酵素; リン-窒素結合に作用; - / adenosine 5'-monophosphoramidase activity / deSUMOylase activity / protein desumoylation / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / histone deacetylase complex / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / hydrolase activity / nucleotide binding / regulation of DNA-templated transcription / proteolysis / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histidine triad (HIT) protein / HIT domain / Histidine triad, conserved site / HIT domain signature. / HIT domain profile. / HIT-like domain / HIT-like / HIT family, subunit A / HIT-like superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5'-O-(N-ETHYL-SULFAMOYL)ADENOSINE / Adenosine 5'-monophosphoramidase HINT1
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Krakowiak, A.K. / Pace, H.C. / Blackburn, G.M. / Adams, M. / Mekhalfia, A. / Kaczmarek, R. / Baraniak, J. / Stec, W.J. / Brenner, C.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Biochemical, crystallographic, and mutagenic characterization of hint, the AMP-lysine hydrolase, with novel substrates and inhibitors
著者: Krakowiak, A.K. / Pace, H.C. / Blackburn, G.M. / Adams, M. / Mekhalfia, A. / Kaczmarek, R. / Baraniak, J. / Stec, W.J. / Brenner, C.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1997
タイトル: Crystal structures of HINT demonstrate that histidine triad proteins are GalT-related nucleotide-binding proteins
著者: Brenner, C. / Garrison, P. / Gilmour, J. / Peisach, D. / Ringe, D. / Petsko, G.A. / Lowenstein, J.M.
履歴
登録2003年12月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histidine triad nucleotide-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,0882
ポリマ－13,7141
非ポリマー3741
水1,26170
1
A: Histidine triad nucleotide-binding protein 1
ヘテロ分子

A: Histidine triad nucleotide-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,1764
ポリマ－27,4282
非ポリマー7492
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area5180 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area9230 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)39.888, 39.888, 142.286
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Cell settingtetragonal
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Histidine triad nucleotide-binding protein 1 / Hint / Adenosine 5'-monophosphoramidase / P13.7


分子量: 13713.835 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 遺伝子: HINT1, HINT / 器官: heart / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P80912
#2: 化合物 ChemComp-5AS / 5'-O-(N-ETHYL-SULFAMOYL)ADENOSINE / N-エチルスルファモイルアデノシン


分子量: 374.373 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H18N6O6S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 70 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.1 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.4
詳細: sodium acetate, cacodylate, PEG8000, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法 / 詳細: Brenner, C., (1997) Nat.Struct.Biol., 4, 231.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
115 mg/mlprotein1drop
230 %PEG80001reservoir
30.1 Msodium acetate1reservoir
40.1 Msodium cacodylate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年10月26日 / 詳細: osmic confocal blue
放射モノクロメーター: Osmic Confocal mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→23 Å / Num. obs: 10698 / % possible obs: 93.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 8.4 % / Biso Wilson estimate: 16.9 Å2 / Rsym value: 0.0065 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 3.4 % / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / Num. unique all: 968 / Rsym value: 0.143 / % possible all: 88.3
反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 23 Å / Num. measured all: 95355 / Rmerge(I) obs: 0.065
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 88.3 % / Rmerge(I) obs: 0.143

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
crystalclearデータ収集
d*TREKデータ削減
CNS精密化
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データ削減
d*TREKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 1.8→23 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.242 773 7.8 %RANDOM
Rwork0.216 ---
all0.217 10698 --
obs0.217 9925 --
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数866 0 25 70 961
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.416
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.854
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.523
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.0161.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.8082
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.4342
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5342.5
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 23 Å / % reflection Rfree: 7 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.523
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.854
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.281 / Rfactor Rwork: 0.299

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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