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万見
- PDB-1qye: Crystal Structure of the N-domain of the ER Hsp90 chaperone GRP94... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qye
タイトルCrystal Structure of the N-domain of the ER Hsp90 chaperone GRP94 in complex with 2-chlorodideoxyadenosine
要素Endoplasmin
キーワードCHAPERONE / GRP94 / gp96 / hsp90 / 2ClddA / 2-chlorodideoxyadenosine
機能・相同性
機能・相同性情報


Trafficking and processing of endosomal TLR / Scavenging by Class A Receptors / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / Post-translational protein phosphorylation / sarcoplasmic reticulum lumen / ERAD pathway / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / melanosome ...Trafficking and processing of endosomal TLR / Scavenging by Class A Receptors / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / Post-translational protein phosphorylation / sarcoplasmic reticulum lumen / ERAD pathway / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / melanosome / protein folding / response to heat / DNA damage response / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 ...Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-CHLORODIDEOXYADENOSINE / 1-METHOXY-2-(2-METHOXYETHOXY)ETHANE / Endoplasmin
類似検索 - 構成要素
生物種Canis lupus familiaris (イヌ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Soldano, K.L. / Jivan, A. / Nicchitta, C.V. / Gewirth, D.T.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Structure of the N-terminal Domain of GRP94. Basis for Ligand Specificity and Regulation
著者: Soldano, K.L. / Jivan, A. / Nicchitta, C.V. / Gewirth, D.T.
履歴
登録2003年9月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Endoplasmin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,0463
ポリマ－30,6421
非ポリマー4042
水4,828268
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)87.008, 98.974, 63.254
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Endoplasmin / 94 kDa glucose-regulated protein / GRP94


分子量: 30642.316 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 69-337 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Canis lupus familiaris (イヌ) / 生物種: Canis lupus / 株: familiaris / 遺伝子: TRA1 / プラスミド: pGEXNB / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P41148
#2: 化合物 ChemComp-CDY / 2-CHLORODIDEOXYADENOSINE / 2-クロロ-2′,3′-ジデオキシアデノシン


分子量: 269.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H12ClN5O2
#3: 化合物 ChemComp-M2M / 1-METHOXY-2-(2-METHOXYETHOXY)ETHANE / ジグリム


分子量: 134.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 268 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.64 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: PEG 400, Magnesium chloride, Tris, pH 7.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
110-50 mM1dropMe2SO
230 mg/mlprotein1drop
3100 mMTris1reservoirpH7.6
4200-300 mM1reservoirMgCl2
535-45 %PEG4001reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-ID-B / 波長: 1.1808 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年3月13日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1808 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. all: 16501 / Num. obs: 16501 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.9 % / Biso Wilson estimate: 32.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 48.2
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / Rmerge(I) obs: 0.482 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 96.3
反射
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / % possible obs: 96.3 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1QY5

1qy5
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.1→28.47 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 448316.48 / Data cutoff high rms absF: 448316.48 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.272 1534 10.1 %RANDOM
Rwork0.207 ---
obs0.207 15236 93.5 %-
all-16501 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 89.7613 Å2 / ksol: 0.377557 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 53.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-15.65 Å20 Å20 Å2
2---2.25 Å20 Å2
3----13.4 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.35 Å0.26 Å
Luzzati d res low-50 Å
Luzzati sigma a0.31 Å0.29 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→28.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1751 0 26 268 2045
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.67
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.51.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.362
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.242
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.252.5
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / Rfactor Rfree error: 0.034 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.406 139 10.4 %
Rwork0.337 1196 -
obs--83.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3CLDDA.PARAMCLDDA.TOP
X-RAY DIFFRACTION45PG.PARAM5PG.TOP
精密化
*PLUS
最低解像度: 6 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.273
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.67

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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