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- PDB-1qur: HUMAN ALPHA-THROMBIN IN COMPLEX WITH BIVALENT, BENZAMIDINE-BASED ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qur
タイトルHUMAN ALPHA-THROMBIN IN COMPLEX WITH BIVALENT, BENZAMIDINE-BASED SYNTHETIC INHIBITOR
要素
  • BIVALENT INHIBITOR (BZA-2 HIRULOG)
  • HUMAN THROMBIN (ALPHA CHAIN)
  • HUMAN THROMBIN (BETA CHAIN)
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / TRYPSIN LIKE SERINE PROTEASE / BLOOD COAGULATION / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of lipid kinase activity / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / regulation of blood coagulation / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / ligand-gated ion channel signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin ...positive regulation of lipid kinase activity / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / regulation of blood coagulation / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / ligand-gated ion channel signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / negative regulation of astrocyte differentiation / negative regulation of platelet activation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / acute-phase response / Regulation of Complement cascade / negative regulation of proteolysis / Cell surface interactions at the vascular wall / lipopolysaccharide binding / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / growth factor activity / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / response to wounding / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / heparin binding / regulation of cell shape / positive regulation of cell growth / G alpha (q) signalling events / collagen-containing extracellular matrix / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / blood microparticle / positive regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / serine-type endopeptidase activity / signaling receptor binding / calcium ion binding / positive regulation of cell population proliferation / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. ...Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Renatus, M. / Steinmetzer, T.
引用ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1999
タイトル: Design and evaluation of novel bivalent thrombin inhibitors based on amidinophenylalanines.
著者: Steinmetzer, T. / Renatus, M. / Kunzel, S. / Eichinger, A. / Bode, W. / Wikstrom, P. / Hauptmann, J. / Sturzebecher, J.
履歴
登録1999年7月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 2.02023年11月15日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_validate_polymer_linkage / struct_conn / struct_ref_seq
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: HUMAN THROMBIN (ALPHA CHAIN)
H: HUMAN THROMBIN (BETA CHAIN)
I: BIVALENT INHIBITOR (BZA-2 HIRULOG)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,1873
ポリマ－35,1873
非ポリマー00
水2,702150
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5570 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area13690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.320, 72.410, 72.330
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.27, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細The biological assembly of alpha-thrombin consists of the large and small subunit, linked by a disulfid bridge

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要素

#1: タンパク質・ペプチド HUMAN THROMBIN (ALPHA CHAIN)


分子量: 3188.627 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734
#2: タンパク質 HUMAN THROMBIN (BETA CHAIN)


分子量: 29594.055 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734
#3: タンパク質・ペプチド BIVALENT INHIBITOR (BZA-2 HIRULOG)


分子量: 2404.564 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: The inhibitor was chemically synthesized AS COMBINATION OF ORGANIC AND SOLID PHASE PEPTIDE SYNTHESIS. THE ACTIVE SITE BINDING PORTION IS DERIVED FROM THE SYNTHETICAL INHIBITOR NAPAP,THE ...詳細: The inhibitor was chemically synthesized AS COMBINATION OF ORGANIC AND SOLID PHASE PEPTIDE SYNTHESIS. THE ACTIVE SITE BINDING PORTION IS DERIVED FROM THE SYNTHETICAL INHIBITOR NAPAP,THE SEQUENCE OF THE EXOSITE BINDING PORTION WAS DERIVED FROM THE NATURALLY OCCURING INHIBITOR HIRUDIN, ISOLATED FROM THE MEDICAL LEECH AND THE SYNTHETICALLY SYNTHESIZED EXOSITE INHIBITOR MDL-28,050.
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 150 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.65 %
結晶化温度: 280 K / 手法: macro seeding
詳細: 100 mM Tris/HCl, 300-500 mM NaCl, 22-32% (w/v) PEG 8000, macro seeding, temperature 280K
結晶化
*PLUS
温度: 6 ℃ / pH: 6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
13 mMHEPES1drop
2150 mM1dropNaCl
422-32 %(w/v)PEG80001reservoir
5300-500 mM1reservoirNaCl
6100 mMTris-HCl1reservoir
3inhibitor1drop20 fold excess ob BZA-2

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データ収集

回折平均測定温度: 290 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年11月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.98→9 Å / Num. all: 54304 / Num. obs: 23412 / % possible obs: 93.4 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 21.604 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.128 / Net I/σ(I): 4
反射 シェル解像度: 1.98→2.09 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.476 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / % possible all: 82
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 82 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化解像度: 2→9 Å / Data cutoff high rms absF: 10000 / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 23360 5 %RANDOM
Rwork0.209 ---
all-24276 --
obs-23360 96.2 %-
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.427 Å20 Å20.764 Å2
2--5.839 Å20 Å2
3----5.412 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2472 0 0 150 2622
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009314
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5248
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.4571.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.0862
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.312
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it3.0822.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.03 Å / Total num. of bins used: 22 /
Rfactor反射数
Rfree0.323 -
Rwork-53
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: CNS_TOPPAR:protein_rep.param / Topol file: CNS_TOPPAR:water_rep.param
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 9 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.2085 / Rfactor Rfree: 0.2468
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.323

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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