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- PDB-1qip: HUMAN GLYOXALASE I COMPLEXED WITH S-P-NITROBENZYLOXYCARBONYLGLUTA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qip
タイトルHUMAN GLYOXALASE I COMPLEXED WITH S-P-NITROBENZYLOXYCARBONYLGLUTATHIONE
要素PROTEIN (LACTOYLGLUTATHIONE LYASE)
キーワードLYASE / LACTOYLGLUTATHIONE LYASE / GLYOXALASE I
機能・相同性
機能・相同性情報


lactoylglutathione lyase / lactoylglutathione lyase activity / methylglyoxal metabolic process / Pyruvate metabolism / glutathione metabolic process / osteoclast differentiation / carbohydrate metabolic process / negative regulation of apoptotic process / regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome ...lactoylglutathione lyase / lactoylglutathione lyase activity / methylglyoxal metabolic process / Pyruvate metabolism / glutathione metabolic process / osteoclast differentiation / carbohydrate metabolic process / negative regulation of apoptotic process / regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glyoxalase I signature 2. / Glyoxalase I / Glyoxalase I, conserved site / Glyoxalase I signature 1. / 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase, domain 1 / 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase; domain 1 / Glyoxalase/fosfomycin resistance/dioxygenase domain / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dioxygenase superfamily / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain profile. ...Glyoxalase I signature 2. / Glyoxalase I / Glyoxalase I, conserved site / Glyoxalase I signature 1. / 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase, domain 1 / 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase; domain 1 / Glyoxalase/fosfomycin resistance/dioxygenase domain / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dioxygenase superfamily / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain profile. / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dihydroxybiphenyl dioxygenase / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-MERCAPTOETHANOL / S-P-NITROBENZYLOXYCARBONYLGLUTATHIONE / Lactoylglutathione lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 1.72 Å
データ登録者Cameron, A.D. / Ridderstrom, M. / Olin, B. / Mannervik, B.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Reaction mechanism of glyoxalase I explored by an X-ray crystallographic analysis of the human enzyme in complex with a transition state analogue.
著者: Cameron, A.D. / Ridderstrom, M. / Olin, B. / Kavarana, M.J. / Creighton, D.J. / Mannervik, B.
履歴
登録1999年6月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年11月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (LACTOYLGLUTATHIONE LYASE)
B: PROTEIN (LACTOYLGLUTATHIONE LYASE)
C: PROTEIN (LACTOYLGLUTATHIONE LYASE)
D: PROTEIN (LACTOYLGLUTATHIONE LYASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,21816
ポリマ－82,6904
非ポリマー2,52812
水16,304905
1
A: PROTEIN (LACTOYLGLUTATHIONE LYASE)
B: PROTEIN (LACTOYLGLUTATHIONE LYASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,6098
ポリマ－41,3452
非ポリマー1,2646
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10280 Å2
ΔGint-146 kcal/mol
Surface area15830 Å2
手法PISA, PQS
2
C: PROTEIN (LACTOYLGLUTATHIONE LYASE)
D: PROTEIN (LACTOYLGLUTATHIONE LYASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,6098
ポリマ－41,3452
非ポリマー1,2646
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10270 Å2
ΔGint-147 kcal/mol
Surface area16090 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)67.300, 67.300, 167.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.79932, 0.35493, 0.48488), (0.35423, -0.37348, 0.85734), (0.48539, 0.85705, 0.1728)96.10732, 20.19166, -54.46898
2given(-0.00456, 0.99999, -0.00079), (0.99898, 0.00459, 0.04503), (0.04503, -0.00059, -0.99899)34.09876, -15.8381, 33.82902
3given(0.35238, -0.38241, 0.85416), (-0.77669, 0.38968, 0.49488), (-0.5221, -0.8378, -0.15969)54.35896, 77.82969, 92.54097

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要素

#1: タンパク質
PROTEIN (LACTOYLGLUTATHIONE LYASE) / GLYOXALASE I


分子量: 20672.520 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: HETEROLOGOUSLY EXPRESSED / プラスミド: PKK223-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM 103 / 参照: UniProt: Q04760, lactoylglutathione lyase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-GNB / S-P-NITROBENZYLOXYCARBONYLGLUTATHIONE


分子量: 488.469 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H24N4O10S
#4: 化合物
ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 905 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細COVALENTLY LINKED TO CYS 60
配列の詳細REFERENCE FOR THE SEQUENCE DATABASE: M.RIDDERSTROM, B.MANNERVIK, BIOCHEM J. 314, 463-467, 1996.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 %
結晶化pH: 5.8
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLISED BY EQILLABRATION AGAINST PEG 2000 MONOMETHLY ETHER, 50 MM MES PH 5.8, 0.1M NACL THEN SOAKED IN 10MM NBC-GSH
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 15 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Cameron, A.D., (1997) EMBO J., 16, 3386.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
112.5-15 %(w/v)PEG20001drop
225 mMMES1drop
30.05 M1dropNaCl
46 mg/mlprotein1drop
50.5 %2-mercaptoethanol1drop
61 mMS-benzyl-glutathione1drop
725-30 %(w/v)PEG20001reservoir
850 mMMES1reservoir
90.1 M1reservoirNaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.9123
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年7月8日 / 詳細: BENT MIRROR
放射モノクロメーター: TRIANGULAR MONOCHROMATORN / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9123 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.72→28 Å / Num. obs: 78648 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 18 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル解像度: 1.72→1.75 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.291 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / % possible all: 100
反射
*PLUS
Num. measured all: 311697
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 1.72→30 Å / SU B: 2.1 / SU ML: 0.07 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.11 / ESU R Free: 0.11
詳細: THE BIOLOGICALLY ACTIVE MOLECULE IS THE DIMER (MOLECULES A AND B OR C AND D). THE TWO DIMERS IN THE ASYMMETRIC UNIT ARE SITUATED IN SIMILAR CRYSTALLOGRAHIC ENVIRONMENTS. DISORDERED SIDE ...詳細: THE BIOLOGICALLY ACTIVE MOLECULE IS THE DIMER (MOLECULES A AND B OR C AND D). THE TWO DIMERS IN THE ASYMMETRIC UNIT ARE SITUATED IN SIMILAR CRYSTALLOGRAHIC ENVIRONMENTS. DISORDERED SIDE CHAINS HAVE BEEN INCLUDED WITH OCCUPANCIES OF 0.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21 2264 3 %SHELLS
Rwork0.18 ---
obs0.17 78648 100 %-
原子変位パラメータBiso mean: 25 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.72→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5699 0 152 905 6756
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.010.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0230.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0240.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it0.9422
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.4512.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.5294
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.5516
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.020.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.10.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1710.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2320.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor3.67
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor14.315
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor35.720
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 3 % / Rfactor obs: 0.17 / Rfactor Rfree: 0.21 / Rfactor Rwork: 0.18
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 25 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.020.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.10.15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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