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- PDB-1pwh: Rat Liver L-Serine Dehydratase- Complex with PYRIDOXYL-(O-METHYL-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pwh
タイトルRat Liver L-Serine Dehydratase- Complex with PYRIDOXYL-(O-METHYL-SERINE)-5-MONOPHOSPHATE
要素L-serine dehydratase
キーワードLYASE / Rat Liver / L-Serine Dehydratase / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Threonine catabolism / threonine ammonia-lyase / threonine deaminase activity / L-serine ammonia-lyase / L-serine ammonia-lyase activity / pyruvate biosynthetic process / L-serine catabolic process / response to cobalamin / response to amino acid / gluconeogenesis ...Threonine catabolism / threonine ammonia-lyase / threonine deaminase activity / L-serine ammonia-lyase / L-serine ammonia-lyase activity / pyruvate biosynthetic process / L-serine catabolic process / response to cobalamin / response to amino acid / gluconeogenesis / response to nutrient levels / lipid metabolic process / pyridoxal phosphate binding / protein-containing complex assembly / protein homodimerization activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Serine/threonine dehydratase, pyridoxal-phosphate-binding site / Serine/threonine dehydratases pyridoxal-phosphate attachment site. / Rossmann fold - #1100 / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Tryptophan synthase beta subunit-like PLP-dependent enzyme / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Chem-PLV / L-serine dehydratase/L-threonine deaminase
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Yamada, T. / Komoto, J. / Takata, Y. / Ogawa, H. / Takusagawa, F.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of serine dehydratase from rat liver.
著者: Yamada, T. / Komoto, J. / Takata, Y. / Ogawa, H. / Pitot, H.C. / Takusagawa, F.
履歴
登録2003年7月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300BIOMOLECULE: 1, 2, 3, 4 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF ...BIOMOLECULE: 1, 2, 3, 4 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 4 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). THE AUTHORS STATE THAT CHAINS AB, CD FORM HOMODIMERS IN TERMS OF STRUCTURE. HOWEVER, SINCE THE ACTIVE SITE IN ONE SUBUNIT IS INDEPENDENT FROM THE OTHER SUBUNIT, THE ENZYMATIC REACTION PROCEEDS MONOMERICALLY.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-serine dehydratase
B: L-serine dehydratase
C: L-serine dehydratase
D: L-serine dehydratase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)139,58212
ポリマ－138,0254
非ポリマー1,5578
水2,144119
1
A: L-serine dehydratase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,8953
ポリマ－34,5061
非ポリマー3892
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: L-serine dehydratase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,8953
ポリマ－34,5061
非ポリマー3892
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: L-serine dehydratase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,8953
ポリマ－34,5061
非ポリマー3892
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: L-serine dehydratase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,8953
ポリマ－34,5061
非ポリマー3892
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)62.241, 109.262, 98.940
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.66, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
L-serine dehydratase


分子量: 34506.129 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: pCWOri+ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: P09367, L-serine ammonia-lyase
#2: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#3: 化合物
ChemComp-PLV / N-({3-HYDROXY-2-METHYL-5-[(PHOSPHONOOXY)METHYL]PYRIDIN-4-YL}METHYL)-O-METHYL-L-SERINE / PYRIDOXYL-(O-METHYL-SERINE)-5-MONOPHOSPHATE


分子量: 350.262 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H19N2O8P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 119 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.49 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEG 8000, potassium Acetate, TrisHCL, Dioxane, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 22K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
150 mMHEPES1reservoirpH8.0
210 mMOMS1reservoir
3200 mMpotassium acetate1reservoir
41 mMdithiothreitol1reservoir
514 %(w/v)PEG80001reservoir
62 %1,4-dioxane1reservoir
720 mg/mlprotein1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年4月5日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: GRAPHITE + MIRROR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→100 Å / Num. obs: 40706 / % possible obs: 95.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.3 % / Biso Wilson estimate: 22.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Rsym value: 0.078 / Net I/σ(I): 1692.5
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / Rmerge(I) obs: 0.28 / Mean I/σ(I) obs: 491.7 / Num. unique all: 3051 / Rsym value: 0.28 / % possible all: 75.4
反射
*PLUS
最低解像度: 35 Å / Num. obs: 40796 / Num. measured all: 271545
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.124

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Apo Enzyme 1PWE

1pwe


解像度: 2.6→25.01 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 3784 10 %RANDOM
Rwork0.23 ---
all0.26 37708 --
obs0.23 37708 92.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 15.7014 Å2 / ksol: 0.33981 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 20.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.13 Å20 Å2-4.46 Å2
2---0.28 Å20 Å2
3---0.15 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.4 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.43 Å0.38 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→25.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9668 0 96 119 9883
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.83
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.881.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.472
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.312
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it1.862.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.317 488 9.9 %
Rwork0.295 4452 -
obs--73.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4PLSM.PARPLSM.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 25 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.83
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.32 / Rfactor Rwork: 0.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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