+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1oq5 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | CARBONIC ANHYDRASE II IN COMPLEX WITH NANOMOLAR INHIBITOR | ||||||
![]() | Carbonic anhydrase II | ||||||
![]() | METAL BINDING PROTEIN / 10-stranded / twisted beta-sheet | ||||||
機能・相同性 | ![]() positive regulation of cellular pH reduction / positive regulation of dipeptide transmembrane transport / regulation of monoatomic anion transport / secretion / cyanamide hydratase / cyanamide hydratase activity / arylesterase activity / regulation of chloride transport / Reversible hydration of carbon dioxide / angiotensin-activated signaling pathway ...positive regulation of cellular pH reduction / positive regulation of dipeptide transmembrane transport / regulation of monoatomic anion transport / secretion / cyanamide hydratase / cyanamide hydratase activity / arylesterase activity / regulation of chloride transport / Reversible hydration of carbon dioxide / angiotensin-activated signaling pathway / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / morphogenesis of an epithelium / regulation of intracellular pH / carbonic anhydrase / carbonate dehydratase activity / carbon dioxide transport / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen / neuron cellular homeostasis / one-carbon metabolic process / apical part of cell / myelin sheath / zinc ion binding / extracellular exosome / plasma membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Weber, A. / Casini, A. / Heine, A. / Kuhn, D. / Supuran, C.T. / Scozzafava, A. / Klebe, G. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Unexpected nanomolar inhibition of carbonic anhydrase by COX-2-selective celecoxib: new pharmacological opportunities due to related binding site recognition. 著者: Weber, A. / Casini, A. / Heine, A. / Kuhn, D. / Supuran, C.T. / Scozzafava, A. / Klebe, G. | ||||||
履歴 |
| ||||||
Remark 999 | SEQRES Residues 125 and 127 are adjacent in the sequence. |
-
構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
---|
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 128.1 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 97.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 1cilS S: 精密化の開始モデル |
---|---|
類似構造データ |
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
単位格子 |
|
-
要素
#1: タンパク質 | 分子量: 29157.863 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: From human erythrocytes / 由来: (天然) ![]() |
---|---|
#2: 化合物 | ChemComp-ZN / |
#3: 化合物 | ChemComp-CEL / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
---|
-
試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 28.8 % | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.2 詳細: Tris-HCl, NaCl, ammonium sulfate, pH 8.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
|
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 103 K |
---|---|
放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年11月26日 |
放射 | モノクロメーター: Osmic mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.54178 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.5→30 Å / Num. all: 35103 / Num. obs: 35103 / % possible obs: 91.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Rsym value: 0.093 / Net I/σ(I): 18.8 |
反射 シェル | 解像度: 1.5→1.53 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique all: 694 / Rsym value: 0.311 / % possible all: 37 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 1.5 Å / 最低解像度: 30 Å / Num. measured all: 123343 / Rmerge(I) obs: 0.093 |
反射 シェル | *PLUS 最高解像度: 1.5 Å / % possible obs: 37 % / Rmerge(I) obs: 0.311 |
-
解析
ソフトウェア |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 1CIL 解像度: 1.5→10 Å / Num. parameters: 20762 / Num. restraintsaints: 26228 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber 詳細: ANISOTROPIC SCALING APPLIED BY THE METHOD OF PARKIN, MOEZZI & HOPE, J.APPL.CRYST.28(1995)53-56 ANISOTROPIC REFINEMENT
| |||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 22.3 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Num. disordered residues: 2 / Occupancy sum hydrogen: 1983 / Occupancy sum non hydrogen: 2296 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.5→10 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||
ソフトウェア | *PLUS 名称: SHELXL / バージョン: 97 / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 1.5 Å / 最低解像度: 10 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.184 / Rfactor Rwork: 0.127 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
|