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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1nfs | ||||||
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タイトル | STRUCTURE AND MECHANISM OF ACTION OF ISOPENTENYLPYROPHOSPHATE-DIMETHYLALLYLPYROPHOSPHATE ISOMERASE: COMPLEX WITH NIPP | ||||||
要素 | ISOPENTENYL-DIPHOSPHATE DELTA-ISOMERASE | ||||||
キーワード | ISOMERASE / COMPLEX | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 isopentenyl-diphosphate Delta-isomerase / isopentenyl-diphosphate delta-isomerase activity / dimethylallyl diphosphate biosynthetic process / isoprenoid biosynthetic process / DNA damage response / magnesium ion binding / zinc ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.96 Å | ||||||
データ登録者 | Wouters, J. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003 タイトル: Catalytic Mechanism of Escherichia coli Isopentenyl Diphosphate Isomerase Involves Cys-67, Glu-116, and Tyr-104 as Suggested by Crystal Structures of Complexes with Transition State ...タイトル: Catalytic Mechanism of Escherichia coli Isopentenyl Diphosphate Isomerase Involves Cys-67, Glu-116, and Tyr-104 as Suggested by Crystal Structures of Complexes with Transition State Analogues and Irreversible Inhibitors 著者: Wouters, J. / Oudjama, Y. / Barkley, S.J. / Tricot, C. / Stalon, V. / Droogmans, L. / Poulter, C.D. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1nfs.cif.gz | 87.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1nfs.ent.gz | 64.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1nfs.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1nfs_validation.pdf.gz | 458.7 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1nfs_full_validation.pdf.gz | 468.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1nfs_validation.xml.gz | 17.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1nfs_validation.cif.gz | 23.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nf/1nfs ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nf/1nfs | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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詳細 | Two molecules in the asymertic unit form the biological assembly |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 20644.391 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: Q46822, isopentenyl-diphosphate Delta-isomerase #2: 化合物 | #3: 化合物 | #4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.28 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 詳細: PEG 2000, MANGANESE CHLORIDE, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS / 波長: 1.54179 / 波長: 1.54179 Å |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: MIRRORS |
放射 | モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.54179 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.96→10 Å / Num. all: 27788 / Num. obs: 23302 / % possible obs: 94.8 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 4 / Rmerge(I) obs: 0.042 / Net I/σ(I): 9.2 |
反射 シェル | 解像度: 1.97→2.08 Å / Rmerge(I) obs: 0.244 / Mean I/σ(I) obs: 6.3 / % possible all: 94.8 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 1.97 Å / Num. measured all: 107068 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 94.8 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1HZT 解像度: 1.96→10 Å / Num. parameters: 11935 / Num. restraintsaints: 15429 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
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Refine analyze | Num. disordered residues: 0 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 2983 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.96→10 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: SHELXL / バージョン: 97 / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 1.97 Å / 最低解像度: 10 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor all: 0.222 / Rfactor Rfree: 0.262 / Rfactor Rwork: 0.21 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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