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- PDB-1m6p: EXTRACYTOPLASMIC DOMAIN OF BOVINE CATION-DEPENDENT MANNOSE 6-PHOS... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m6p
タイトルEXTRACYTOPLASMIC DOMAIN OF BOVINE CATION-DEPENDENT MANNOSE 6-PHOSPHATE RECEPTOR
要素CATION-DEPENDENT MANNOSE-6-PHOSPHATE RECEPTOR
キーワードRECEPTOR / CATION DEPENDENT MANNOSE 6-PHOSPHATE / P-TYPE LECTIN / TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / Glycosphingolipid catabolism / Lysosome Vesicle Biogenesis / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / protein targeting to lysosome / Clathrin-mediated endocytosis / lysosomal transport / trans-Golgi network / endosome / protein domain specific binding ...Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / Glycosphingolipid catabolism / Lysosome Vesicle Biogenesis / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / protein targeting to lysosome / Clathrin-mediated endocytosis / lysosomal transport / trans-Golgi network / endosome / protein domain specific binding / lysosomal membrane / Golgi apparatus
類似検索 - 分子機能
Cation-dependent mannose-6-phosphate receptor / Mannose-6-phosphate receptor / Mannose-6-phosphate receptor / Cation-dependent Mannose-6-phosphate Receptor; Chain A / Mannose-6-phosphate receptor binding domain / MRH domain / MRH domain profile. / Mannose-6-phosphate receptor binding domain superfamily / Distorted Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
6-O-phosphono-alpha-D-mannopyranose / : / Cation-dependent mannose-6-phosphate receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Roberts, D.L. / Weix, D.J. / Dahms, N.M. / Kim, J.J.-P.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1998
タイトル: Molecular basis of lysosomal enzyme recognition: three-dimensional structure of the cation-dependent mannose 6-phosphate receptor.
著者: Roberts, D.L. / Weix, D.J. / Dahms, N.M. / Kim, J.J.
履歴
登録1998年4月19日処理サイト: BNL
改定 1.01999年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42021年11月3日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CATION-DEPENDENT MANNOSE-6-PHOSPHATE RECEPTOR
B: CATION-DEPENDENT MANNOSE-6-PHOSPHATE RECEPTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,0576
ポリマ－34,4272
非ポリマー6304
水2,612145
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3380 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area14210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.641, 92.641, 85.316
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
33
44
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

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要素

#1: タンパク質 CATION-DEPENDENT MANNOSE-6-PHOSPHATE RECEPTOR / CDMPR


分子量: 17213.363 Da / 分子数: 2 / 断片: EXTRACYTOPLASMIC DOMAIN / 変異: N31Q, N57Q, N68Q, N87Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 細胞株: 5B1-4 / 細胞株 (発現宿主): 5B1-4 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P11456
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 糖 ChemComp-M6P / 6-O-phosphono-alpha-D-mannopyranose / ALPHA-D-MANNOSE-6-PHOSPHATE / 6-O-phosphono-alpha-D-mannose / 6-O-phosphono-D-mannose / 6-O-phosphono-mannose / α-D-マンノピラノ-ス6-りん酸


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 260.136 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13O9P
識別子タイププログラム
a-D-Manp6PO3IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 145 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: pH 6.5
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 19 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.6
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
18.8 mg/mlprotein1drop
20.20 Mammonium acetate1reservoir
325 %PEG40001reservoir
40.10 Mcacodylate1reservoirpH6.6

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年4月1日 / 詳細: COLLIMATOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→15 Å / Num. obs: 144591 / % possible obs: 89 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 20.12 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Rsym value: 0.077 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル解像度: 1.8→1.82 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.34 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.43 / % possible all: 72.5
反射
*PLUS
Num. obs: 31187 / Num. measured all: 144591 / Rmerge(I) obs: 0.077

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASES位相決定
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.8→10 Å / Rfactor Rfree error: 0.0049 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.276 3138 10 %RANDOM
Rwork0.224 ---
obs0.224 30956 88.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 19.65 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0 Å0 Å
Luzzati d res low-0 Å
Luzzati sigma a0 Å0 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2384 0 34 145 2563
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.1
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.18
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it0
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it0
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it0
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it0
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDNCS model detailsRefine-IDRms dev Biso (Å2)Rms dev position (Å)
110X-RAY DIFFRACTION00
22X-RAY DIFFRACTION00
33X-RAY DIFFRACTION00
44X-RAY DIFFRACTION00
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.88 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3468 234 10 %
Rwork0.3148 2272 -
obs--77.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARAM19X.PROTOPH19X.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
X-RAY DIFFRACTION3PARAMETER.ELEMENTSTOPOLOGY.ELEMENTS
X-RAY DIFFRACTION4MAN.PARTOP.PAR
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26.1
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.18

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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