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- PDB-1jut: E. coli Thymidylate Synthase Bound to dUMP and LY338529, A Pyrrol... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jut
タイトルE. coli Thymidylate Synthase Bound to dUMP and LY338529, A Pyrrolo(2,3-d)pyrimidine-based Antifolate
要素THYMIDYLATE SYNTHASE
キーワードTRANSFERASE / antifolate / dTMP synthesis / cancer / drug resistance
機能・相同性
機能・相同性情報


thymidylate synthase / thymidylate synthase activity / dTMP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / response to radiation / regulation of translation / methylation / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / RNA binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-LYD / 2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / Thymidylate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Sayre, P.H. / Finer-Moore, J.S. / Fritz, T.A. / Biermann, D. / Gates, S.B. / MacKellar, W.C. / Patel, V.F. / Stroud, R.M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Multi-targeted antifolates aimed at avoiding drug resistance form covalent closed inhibitory complexes with human and Escherichia coli thymidylate synthases.
著者: Sayre, P.H. / Finer-Moore, J.S. / Fritz, T.A. / Biermann, D. / Gates, S.B. / MacKellar, W.C. / Patel, V.F. / Stroud, R.M.
履歴
登録2001年8月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年9月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THYMIDYLATE SYNTHASE
B: THYMIDYLATE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,5316
ポリマ－61,1192
非ポリマー1,4114
水1,47782
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7580 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area19540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)125.800, 125.800, 67.063
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63

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要素

#1: タンパク質 THYMIDYLATE SYNTHASE / TS


分子量: 30559.666 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: THYA / プラスミド: PTHYA-WT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): X2913 / 参照: UniProt: P0A884, thymidylate synthase
#2: 化合物 ChemComp-UMP / 2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / DUMP / dUMP


分子量: 308.182 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H13N2O8P
#3: 化合物 ChemComp-LYD / 2-{4-[2-(2-AMINO-4-OXO-4,7-DIHYDRO-3H-PYRROLO[2,3-D]PYRIMIDIN-5-YL)-ETHYL]-BENZOYLAMINO}-3-METHYL-BUTYRIC ACID / LY338529 / LY-338529


分子量: 397.428 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H23N5O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 82 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.92 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: KPO4, MgCl2, DTT, EDTA, ammonium sulphate, pH 8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 296K
結晶化
*PLUS
pH: 6.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
15-10 mg/mlprotein1drop
230 %(w/v)PEG5000 MME1reservoir
30.1 Msodium cacodylate1reservoirpH6.5
40.2 Mammonium sulfate1reservoir
50.5 M1reservoirKCl

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データ収集

回折平均測定温度: 296 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年4月28日
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→30 Å / Num. all: 16866 / Num. obs: 16866 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 44.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.163 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / Rmerge(I) obs: 0.6 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 99
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / % possible obs: 100 % / Num. measured all: 97881
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99 % / Rmerge(I) obs: 0.599

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB entry 2KCE

2kce


解像度: 2.7→29.59 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 1797097.09 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh and Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 1155 6.9 %RANDOM
Rwork0.218 ---
obs0.22 16719 99.5 %-
all-16719 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 28.6405 Å2 / ksol: 0.365014 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 30.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.67 Å2-1.4 Å20 Å2
2---0.67 Å20 Å2
3---1.34 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.39 Å0.32 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.5 Å0.4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→29.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4306 0 98 82 4486
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.17
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.027 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.359 183 6.6 %
Rwork0.297 2571 -
obs--99.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3DUMP_LY338529.PARAMDUMP_LY338529.TOPO
X-RAY DIFFRACTION4FORM.PARAMFORM.TOPO
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 6.9 % / Rfactor obs: 0.22 / Rfactor Rfree: 0.25
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 30.8 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.17
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.359 / % reflection Rfree: 6.6 % / Rfactor Rwork: 0.297

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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