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万見
- PDB-1h4k: Sulfurtransferase from Azotobacter vinelandii in complex with hyp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h4k
タイトルSulfurtransferase from Azotobacter vinelandii in complex with hypophosphite
要素SULFURTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / SULFUR METABOLISM / THIOSULFATE:CYANIDE
機能・相同性
機能・相同性情報


thiosulfate sulfurtransferase / thiosulfate-cyanide sulfurtransferase activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Rhodanese signature 1. / Rhodanese C-terminal signature. / Thiosulphate sulfurtransferase, conserved site / Rhodanese-like domain / Oxidized Rhodanese; domain 1 / Rhodanese Homology Domain / Rhodanese-like domain / Rhodanese domain profile. / Rhodanese-like domain superfamily ...: / Rhodanese signature 1. / Rhodanese C-terminal signature. / Thiosulphate sulfurtransferase, conserved site / Rhodanese-like domain / Oxidized Rhodanese; domain 1 / Rhodanese Homology Domain / Rhodanese-like domain / Rhodanese domain profile. / Rhodanese-like domain superfamily / Rhodanese-like domain / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
HYPOPHOSPHITE / Thiosulfate sulfurtransferase
類似検索 - 構成要素
生物種AZOTOBACTER VINELANDII (窒素固定)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Bordo, D. / Forlani, F. / Spallarossa, A. / Colnaghi, R. / Carpen, A. / Pagani, S. / Bolognesi, M.
引用
ジャーナル: Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: A Persulfurated Cysteine Promotes Active Site Reactivity in Azotobacter Vinelandii Rhodanse
著者: Bordo, D. / Forlani, F. / Spallarossa, A. / Colnaghi, R. / Carpen, A. / Bolognesi, M. / Pagani, S.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: The Crystal Structure of a Sulfurtransferase from Azotobacter Vinelandii Highliths the Evolutionary Relationship between the Rhodanese and Phosphatase Enzyme Families
著者: Bordo, D. / Deriu, D. / Colnaghi, R. / Carpen, A. / Pagani, S. / Bolognesi, M.
履歴
登録2001年5月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
X: SULFURTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,0446
ポリマ－29,6641
非ポリマー3795
水3,531196
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.295, 151.465, 53.638
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 SULFURTRANSFERASE / RHODANESE-LIKE PROTEIN


分子量: 29664.412 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) AZOTOBACTER VINELANDII (窒素固定)
解説: SYNTHETIC GENE / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 遺伝子: RHDA / プラスミド: PQE32 / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI M15 (大腸菌) / Variant (発現宿主): PRE4 / 参照: UniProt: P52197, thiosulfate sulfurtransferase
#2: 化合物 ChemComp-PO2 / HYPOPHOSPHITE


分子量: 62.973 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: O2P
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 196 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細OTHER_DETAILS: HYPOPHOSPHYTE BOUND IN FRONT OF THE ACTIVE SITE. SIMILARITY: RHODANESE FAMILY MEMBER.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: 1.7 M MGSO4, 50 MM MES PH 6.0, 5% (V/V)ETHANEDIOL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.8349
検出器タイプ: MARRESEARCH
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8349 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→30 Å / Num. obs: 18208 / % possible obs: 92.4 % / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.094 / Rsym value: 0.094 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル解像度: 2.05→2.09 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.3 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / Rsym value: 0.3 / % possible all: 90.2

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1E0C

1e0c


解像度: 2.05→30 Å / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24 --RANDOM
Rwork0.21 ---
obs0.21 19795 92.5 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2098 0 21 196 2315
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg3.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PARAM19X.PRO

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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