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- PDB-1gfw: THE 2.8 ANGSTROM CRYSTAL STRUCTURE OF CASPASE-3 (APOPAIN OR CPP32... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gfw
タイトルTHE 2.8 ANGSTROM CRYSTAL STRUCTURE OF CASPASE-3 (APOPAIN OR CPP32)IN COMPLEX WITH AN ISATIN SULFONAMIDE INHIBITOR.
要素
  • CASPASE-3 (APOPAIN, P10)
  • CASPASE-3 (APOPAIN, P20)
キーワードHYDROLASE / CASPASE INHIBITOR / CASPASE-3 / APOPAIN / ISTIN SULFONAMIDE
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase-3 / Stimulation of the cell death response by PAK-2p34 / phospholipase A2 activator activity / anterior neural tube closure / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress / leukocyte apoptotic process / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / glial cell apoptotic process / NADE modulates death signalling / luteolysis ...caspase-3 / Stimulation of the cell death response by PAK-2p34 / phospholipase A2 activator activity / anterior neural tube closure / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress / leukocyte apoptotic process / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / glial cell apoptotic process / NADE modulates death signalling / luteolysis / response to cobalt ion / cellular response to staurosporine / death-inducing signaling complex / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase inhibitor activity / Apoptosis induced DNA fragmentation / response to anesthetic / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / SMAC, XIAP-regulated apoptotic response / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / Signaling by Hippo / SMAC (DIABLO) binds to IAPs / SMAC(DIABLO)-mediated dissociation of IAP:caspase complexes / death receptor binding / axonal fasciculation / regulation of synaptic vesicle cycle / fibroblast apoptotic process / epithelial cell apoptotic process / platelet formation / negative regulation of cytokine production / Other interleukin signaling / positive regulation of amyloid-beta formation / execution phase of apoptosis / negative regulation of B cell proliferation / Apoptotic cleavage of cellular proteins / pyroptotic inflammatory response / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / negative regulation of activated T cell proliferation / T cell homeostasis / negative regulation of cell cycle / response to tumor necrosis factor / B cell homeostasis / cell fate commitment / response to X-ray / regulation of macroautophagy / Pyroptosis / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / response to amino acid / response to glucose / response to glucocorticoid / response to UV / keratinocyte differentiation / striated muscle cell differentiation / Degradation of the extracellular matrix / intrinsic apoptotic signaling pathway / protein maturation / erythrocyte differentiation / hippocampus development / response to nicotine / enzyme activator activity / apoptotic signaling pathway / sensory perception of sound / response to hydrogen peroxide / protein catabolic process / regulation of protein stability / protein processing / response to wounding / neuron differentiation / positive regulation of neuron apoptotic process / peptidase activity / response to estradiol / heart development / protease binding / neuron apoptotic process / response to lipopolysaccharide / aspartic-type endopeptidase activity / learning or memory / response to hypoxia / postsynaptic density / response to xenobiotic stimulus / cysteine-type endopeptidase activity / neuronal cell body / apoptotic process / DNA damage response / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / proteolysis / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Caspase-like / Rossmann fold - #1460 / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain ...Caspase-like / Rossmann fold - #1460 / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-MSI / Caspase-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Concha, N.O. / Janson, C.A.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2000
タイトル: Potent and selective nonpeptide inhibitors of caspases 3 and 7 inhibit apoptosis and maintain cell functionality.
著者: Lee, D. / Long, S.A. / Adams, J.L. / Chan, G. / Vaidya, K.S. / Francis, T.A. / Kikly, K. / Winkler, J.D. / Sung, C.M. / Debouck, C. / Richardson, S. / Levy, M.A. / DeWolf Jr., W.E. / Keller, ...著者: Lee, D. / Long, S.A. / Adams, J.L. / Chan, G. / Vaidya, K.S. / Francis, T.A. / Kikly, K. / Winkler, J.D. / Sung, C.M. / Debouck, C. / Richardson, S. / Levy, M.A. / DeWolf Jr., W.E. / Keller, P.M. / Tomaszek, T. / Head, M.S. / Ryan, M.D. / Haltiwanger, R.C. / Liang, P.H. / Janson, C.A. / McDevitt, P.J. / Johanson, K. / Concha, N.O. / Chan, W. / Abdel-Meguid, S.S. / Badger, A.M. / Lark, M.W. / Nadeau, D.P. / Suva, L.J. / Gowen, M. / Nuttall, M.E.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1994
タイトル: CPP32, a novel human apoptotic protein with homology to Caenorhabditis elegans cell death protein ced-3 and mammalian interleukin-1-b-converting enzyme
著者: Fernandes-Alnemri, T. / Litwack, G. / Alnemri, E.S.
履歴
登録2000年6月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2000年6月23日ID: 1QA8
改定 1.02000年6月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.42019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.52019年8月14日Group: Data collection / カテゴリ: computing
改定 1.62023年12月27日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.72024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CASPASE-3 (APOPAIN, P20)
B: CASPASE-3 (APOPAIN, P10)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,4633
ポリマ－28,0632
非ポリマー4001
水81145
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5070 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area11720 Å2
手法PISA
2
A: CASPASE-3 (APOPAIN, P20)
B: CASPASE-3 (APOPAIN, P10)
ヘテロ分子

A: CASPASE-3 (APOPAIN, P20)
B: CASPASE-3 (APOPAIN, P10)
ヘテロ分子

A: CASPASE-3 (APOPAIN, P20)
B: CASPASE-3 (APOPAIN, P10)
ヘテロ分子

A: CASPASE-3 (APOPAIN, P20)
B: CASPASE-3 (APOPAIN, P10)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,85412
ポリマ－112,2528
非ポリマー1,6024
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_656-x+1,y,-z+11
crystal symmetry operation4_566x,-y+1,-z+11
Buried area33290 Å2
ΔGint-144 kcal/mol
Surface area33880 Å2
手法PISA
3
A: CASPASE-3 (APOPAIN, P20)
B: CASPASE-3 (APOPAIN, P10)
ヘテロ分子

A: CASPASE-3 (APOPAIN, P20)
B: CASPASE-3 (APOPAIN, P10)
ヘテロ分子

A: CASPASE-3 (APOPAIN, P20)
B: CASPASE-3 (APOPAIN, P10)
ヘテロ分子

A: CASPASE-3 (APOPAIN, P20)
B: CASPASE-3 (APOPAIN, P10)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,85412
ポリマ－112,2528
非ポリマー1,6024
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation3_656-x+1,y,-z+11
crystal symmetry operation4_556x,-y,-z+11
Buried area32650 Å2
ΔGint-163 kcal/mol
Surface area34510 Å2
手法PISA
4
A: CASPASE-3 (APOPAIN, P20)
B: CASPASE-3 (APOPAIN, P10)
ヘテロ分子

A: CASPASE-3 (APOPAIN, P20)
B: CASPASE-3 (APOPAIN, P10)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,9276
ポリマ－56,1264
非ポリマー8012
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_656-x+1,y,-z+11
Buried area14720 Å2
ΔGint-70 kcal/mol
Surface area18860 Å2
手法PISA
5
A: CASPASE-3 (APOPAIN, P20)
B: CASPASE-3 (APOPAIN, P10)
ヘテロ分子

A: CASPASE-3 (APOPAIN, P20)
B: CASPASE-3 (APOPAIN, P10)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,9276
ポリマ－56,1264
非ポリマー8012
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556x,-y,-z+11
Buried area11670 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area21910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.200, 83.300, 96.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 CASPASE-3 (APOPAIN, P20)


分子量: 16639.902 Da / 分子数: 1
断片: ACTIVATED MATURE CASPASE-3 (P20) WITHOUT PRO-DOMAIN OR LINKER (RESIDUES 29-175)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: HUMAN T-LYMPHOCYTE CELL LINE JURKAT / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P42574
#2: タンパク質 CASPASE-3 (APOPAIN, P10)


分子量: 11423.142 Da / 分子数: 1
断片: ACTIVATED MATURE CASPASE-3 (P10) WITHOUT PRO-DOMAIN OR LINKER (RESIDUES 181-277)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P42574
#3: 化合物 ChemComp-MSI / 1-METHYL-5-(2-PHENOXYMETHYL-PYRROLIDINE-1-SULFONYL)-1H-INDOLE-2,3-DIONE / 1-メチル-5-[[(2S)-2-(フェノキシメチル)ピロリジノ]スルホニル]インドリン-2,3-ジオン


分子量: 400.448 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H20N2O5S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.6 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.9
詳細: 4 ul hanging drops were prepared by mixing equal volumes of protein (10 mg/ml in 20 mM HEPES, pH 7.0) and reservoir solution. The drops equilibrated against 500 ul of 15-18% PEG6000, 0.1M ...詳細: 4 ul hanging drops were prepared by mixing equal volumes of protein (10 mg/ml in 20 mM HEPES, pH 7.0) and reservoir solution. The drops equilibrated against 500 ul of 15-18% PEG6000, 0.1M sodium citrate, pH 5.9, 20 mM L-cysteine, and 5% glycerol., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12B / 波長: 1.1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1998年1月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. all: 7014 / Num. obs: 6775 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 47 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.174 / Net I/σ(I): 4.3
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.267 / Num. unique all: 692 / % possible all: 82.4
反射
*PLUS
Num. measured all: 113422
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 82.4 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
X-PLOR3.851 & CNS精密化
MAR345データ収集
精密化解像度: 2.8→40 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Data cutoff high absF: 1413969.37 / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
立体化学のターゲット値: see Engh & Huber (1991) Acta Cryst A 47, 392-400.
詳細: Data collection proceeded in the presence of "ice-rings"
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.285 687 10.8 %RANDOM
Rwork0.2 ---
all-7014 --
obs-6386 92.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 0.363132 Å2 / ksol: 33.276 e/Å3
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.32 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.44 Å0.42 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1922 0 28 45 1995
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.89
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.561.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.52
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.292
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.252.5
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Rfactor Rfree error: 0.038 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.345 84 9.3 %
Rwork0.28 824 -
obs--80.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2protein_rep.param277.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.89
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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