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- PDB-1dub: 2-ENOYL-COA HYDRATASE, DATA COLLECTED AT 100 K, PH 6.5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dub
タイトル2-ENOYL-COA HYDRATASE, DATA COLLECTED AT 100 K, PH 6.5
要素2-ENOYL-COA HYDRATASE
キーワードLYASE / BETA-OXIDATION / COA / CROTONASE / ENOYL-COA HYDRATASE / FATTY ACID METABOLISM
機能・相同性
機能・相同性情報


Beta oxidation of lauroyl-CoA to decanoyl-CoA-CoA / Beta oxidation of decanoyl-CoA to octanoyl-CoA-CoA / Beta oxidation of octanoyl-CoA to hexanoyl-CoA / 3-hydroxypropionyl-CoA dehydratase activity / Beta oxidation of hexanoyl-CoA to butanoyl-CoA / Beta oxidation of butanoyl-CoA to acetyl-CoA / crotonyl-CoA hydratase activity / Branched-chain amino acid catabolism / Delta3-Delta2-enoyl-CoA isomerase / delta(3)-delta(2)-enoyl-CoA isomerase activity ...Beta oxidation of lauroyl-CoA to decanoyl-CoA-CoA / Beta oxidation of decanoyl-CoA to octanoyl-CoA-CoA / Beta oxidation of octanoyl-CoA to hexanoyl-CoA / 3-hydroxypropionyl-CoA dehydratase activity / Beta oxidation of hexanoyl-CoA to butanoyl-CoA / Beta oxidation of butanoyl-CoA to acetyl-CoA / crotonyl-CoA hydratase activity / Branched-chain amino acid catabolism / Delta3-Delta2-enoyl-CoA isomerase / delta(3)-delta(2)-enoyl-CoA isomerase activity / enoyl-CoA hydratase / enoyl-CoA hydratase activity / fatty acid beta-oxidation / mitochondrial matrix / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
Lyase 2-enoyl-coa Hydratase, Chain A, domain 2 / Lyase 2-enoyl-coa Hydratase; Chain A, domain 2 / Enoyl-CoA hydratase, C-terminal / Enoyl-CoA hydratase/isomerase, conserved site / Enoyl-CoA hydratase/isomerase signature. / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / ClpP/crotonase-like domain superfamily ...Lyase 2-enoyl-coa Hydratase, Chain A, domain 2 / Lyase 2-enoyl-coa Hydratase; Chain A, domain 2 / Enoyl-CoA hydratase, C-terminal / Enoyl-CoA hydratase/isomerase, conserved site / Enoyl-CoA hydratase/isomerase signature. / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETOACETYL-COENZYME A / Enoyl-CoA hydratase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Wierenga, R.K. / Engel, C.K.
引用
ジャーナル: EMBO J. / 年: 1996
タイトル: Crystal structure of enoyl-coenzyme A (CoA) hydratase at 2.5 angstroms resolution: a spiral fold defines the CoA-binding pocket.
著者: Engel, C.K. / Mathieu, M. / Zeelen, J.P. / Hiltunen, J.K. / Wierenga, R.K.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1994
タイトル: Crystallization Experiments with 2-Enoyl-Coa Hydratase, Using an Automated 'Fast Screening Crystallization Protocol
著者: Zeelen, J.P. / Hiltunen, J.K. / Wierenga, R.K.
履歴
登録1996年6月10日処理サイト: BNL
改定 1.01997年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 2-ENOYL-COA HYDRATASE
B: 2-ENOYL-COA HYDRATASE
C: 2-ENOYL-COA HYDRATASE
D: 2-ENOYL-COA HYDRATASE
E: 2-ENOYL-COA HYDRATASE
F: 2-ENOYL-COA HYDRATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)174,18711
ポリマ－169,9296
非ポリマー4,2585
水10,719595
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area32790 Å2
ΔGint-184 kcal/mol
Surface area52650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.972, 93.635, 246.818
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
33
44
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

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要素

#1: タンパク質
2-ENOYL-COA HYDRATASE / CROTONASE / ENOYL-COA HYDRATASE 1


分子量: 28321.514 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 器官: LIVER / 参照: UniProt: P14604, enoyl-CoA hydratase
#2: 化合物
ChemComp-CAA / ACETOACETYL-COENZYME A / 3-オキソブチリルCoA


分子量: 851.607 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H40N7O18P3S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 595 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CATALYTIC ACTIVITY: (3S)-3-HYDROXYACYL-COA = TRANS-2 -ENOYL-COA + H(2)O. SUBCELLULAR LOCATION: ...CATALYTIC ACTIVITY: (3S)-3-HYDROXYACYL-COA = TRANS-2 -ENOYL-COA + H(2)O. SUBCELLULAR LOCATION: MITOCHONDRIAL MATRIX.
非ポリマーの詳細ACETOACETYL-COA IS THE MOST EFFECTIVE INHIBITOR OF THE ENOYL-COA HYDRATASE REACTION THAT IS DESCRIBED.
配列の詳細A 29 AMINO ACID N-TERMINAL LEADING SEQUENCE OF THE PROTEIN IS CLEAVED OFF UPON IMPORT INTO THE ...A 29 AMINO ACID N-TERMINAL LEADING SEQUENCE OF THE PROTEIN IS CLEAVED OFF UPON IMPORT INTO THE MITOCHONDRION. THE RESIDUE NUMBERING SCHEME IS ADAPTED FROM THE GENE SEQUENCE AND STARTS THEREFORE WITH GLY 30.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 %
結晶化pH: 6.5
詳細: 100 MM MES/NAOH PH 6.5, 2.5 M AMMONIUM SULFATE, 10% OCTANOL, 1 MM DTT, 1 MM EDTA, 1 MM NA-AZIDE, 1 MM ACETOACETYL-COA.
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
10.5 mMprotein1drop
21.05-1.25 Mammonium sulfate1drop
350 mMMES1drop
40.5 mMDTT1drop
50.5 mM1dropNaN3
60.5 mMEDTA1drop
72.5 %(v/v)n-octanol1drop
82.1-2.5 Mammonium sulfate1reservoir
9100 mMMES1reservoir
101 mMDTT1reservoir
111 mM1reservoirNaN3
121 mMEDTA1reservoir
135 %(v/v)n-octanol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.857
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年5月14日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→28.6 Å / Num. obs: 58197 / % possible obs: 95.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 22.77 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 14.3
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.18 / Mean I/σ(I) obs: 5.6 / % possible all: 97.8
反射
*PLUS
Num. measured all: 243398

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MLPHARE位相決定
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.5→8 Å / 交差検証法: R-FREE / σ(F): 0
詳細: ONLY 5 OF THE 6 SUBUNITS IN THE ASYMMETRIC UNIT HAVE A LIGAND BOUND. IN THE BINDING SITE OF SUBUNIT D A CLASH OF THE 3'-PHOSPHATE OF ACETO-ACETYL-COA WITH THE LOOP LYS 41 TO SER 45 OF A ...詳細: ONLY 5 OF THE 6 SUBUNITS IN THE ASYMMETRIC UNIT HAVE A LIGAND BOUND. IN THE BINDING SITE OF SUBUNIT D A CLASH OF THE 3'-PHOSPHATE OF ACETO-ACETYL-COA WITH THE LOOP LYS 41 TO SER 45 OF A CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY RELATED D SUBUNITS PREVENTS THE LIGAND FROM BINDING.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.265 1688 3 %X-PLOR
Rwork0.209 ---
obs0.209 58197 92.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 21.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11836 0 270 595 12701
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.63
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.8
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.49
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDRefine-IDRms dev Biso (Å2)Rms dev position (Å)Weight Biso Weight position
11X-RAY DIFFRACTION3.90.081150
22X-RAY DIFFRACTION40.28150
33X-RAY DIFFRACTION6.50.271100
44X-RAY DIFFRACTION60.96110
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.61 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.338 223 3 %
Rwork0.269 7108 -
obs--94.5 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.8
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.49

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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