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- PDB-1dsy: C2 DOMAIN FROM PROTEIN KINASE C (ALPHA) COMPLEXED WITH CA2+ AND P... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dsy
タイトルC2 DOMAIN FROM PROTEIN KINASE C (ALPHA) COMPLEXED WITH CA2+ AND PHOSPHATIDYLSERINE
要素PROTEIN KINASE C, ALPHA TYPE
キーワードTRANSFERASE / CALCIUM++ / PHOSPHOLIPID BINDING PROTEIN / CALCIUM-BINDING PROTEIN / PHOSPHATIDYLSERINE / PROTEIN KINASE C
機能・相同性
機能・相同性情報


Acetylcholine regulates insulin secretion / EGFR Transactivation by Gastrin / HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / Depolymerization of the Nuclear Lamina / Signaling by SCF-KIT / Regulation of KIT signaling / Syndecan interactions / Calmodulin induced events / Disinhibition of SNARE formation / SHC1 events in ERBB2 signaling ...Acetylcholine regulates insulin secretion / EGFR Transactivation by Gastrin / HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / Depolymerization of the Nuclear Lamina / Signaling by SCF-KIT / Regulation of KIT signaling / Syndecan interactions / Calmodulin induced events / Disinhibition of SNARE formation / SHC1 events in ERBB2 signaling / Response to elevated platelet cytosolic Ca2+ / positive regulation of angiotensin-activated signaling pathway / desmosome assembly / positive regulation of dense core granule biogenesis / histone H3T6 kinase activity / cone photoreceptor outer segment / VEGFR2 mediated cell proliferation / calcium,diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / regulation of receptor-mediated endocytosis / ooplasm / RET signaling / central nervous system neuron axonogenesis / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / protein kinase C / cellular response to carbohydrate stimulus / regulation of response to osmotic stress / negative regulation of glial cell apoptotic process / diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / regulation of platelet aggregation / regulation of muscle contraction / positive regulation of macrophage differentiation / positive regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / alphav-beta3 integrin-PKCalpha complex / regulation of the force of heart contraction / induction of positive chemotaxis / negative regulation of glucose import / presynaptic cytosol / positive regulation of synapse assembly / negative regulation of MAPK cascade / regulation of synaptic vesicle exocytosis / muscle cell cellular homeostasis / response to corticosterone / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / positive regulation of exocytosis / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / calyx of Held / intercalated disc / positive regulation of cell adhesion / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / positive regulation of bone resorption / chondrocyte differentiation / response to mechanical stimulus / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of endothelial cell proliferation / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / positive regulation of endothelial cell migration / response to interleukin-1 / positive regulation of mitotic cell cycle / intrinsic apoptotic signaling pathway / neutrophil chemotaxis / post-translational protein modification / ciliary basal body / negative regulation of protein phosphorylation / stem cell differentiation / response to reactive oxygen species / mitochondrial membrane / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / peptidyl-threonine phosphorylation / establishment of protein localization / response to organic cyclic compound / response to toxic substance / response to peptide hormone / intracellular calcium ion homeostasis / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of angiogenesis / integrin binding / apical part of cell / response to estradiol / angiogenesis / response to ethanol / cell population proliferation / learning or memory / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / negative regulation of translation / cell adhesion / protein kinase activity / intracellular signal transduction / positive regulation of cell migration / positive regulation of protein phosphorylation / negative regulation of cell population proliferation / axon / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / neuronal cell body / lipid binding / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding
類似検索 - 分子機能
Classical Protein Kinase C alpha, catalytic domain / Protein kinase C, alpha/beta/gamma types / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / C2 domain / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / C2 domain / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) ...Classical Protein Kinase C alpha, catalytic domain / Protein kinase C, alpha/beta/gamma types / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / C2 domain / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / C2 domain / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C2 domain / C2 domain profile. / C1-like domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / C2 domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / 1,2-DICAPROYL-SN-PHOSPHATIDYL-L-SERINE / Protein kinase C alpha type
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Verdaguer, N. / Corbalan-Garcia, S. / Ochoa, W.F. / Fita, I. / Gomez-Fernandez, J.C.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 1999
タイトル: Ca(2+) bridges the C2 membrane-binding domain of protein kinase Calpha directly to phosphatidylserine.
著者: Verdaguer, N. / Corbalan-Garcia, S. / Ochoa, W.F. / Fita, I. / Gomez-Fernandez, J.C.
履歴
登録2000年1月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年1月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN KINASE C, ALPHA TYPE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,8715
ポリマ－16,2401
非ポリマー6314
水70339
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)58.8, 58.8, 91.7
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 90.0, 120.0
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN KINASE C, ALPHA TYPE


分子量: 16240.451 Da / 分子数: 1 / 断片: CALCIUM/PHOSPHOLIPID BINDING DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P05696, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの）
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-PSF / 1,2-DICAPROYL-SN-PHOSPHATIDYL-L-SERINE / PHOSPHATIDYLSERINE / 1,2-ジカプロイル-sn-ホスファチジル-L-セリン


分子量: 455.437 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H34NO10P
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.32 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG8K, POTASSIUM PHOSPHATE, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 50 %
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
14-8 mg/mlprotein1drop
225 mMcalcium chloride1drop
32 mMDCPS1drop
425 mM1dropCaCl2
520 %PEG80001reservoir
650 mMpotassium phosphate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年2月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→20 Å / Num. all: 5950 / Num. obs: 5610 / % possible obs: 94.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 36.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.281 / Num. unique all: 562 / % possible all: 95.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 17072
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.1 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2.6→18 Å / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.2327 416 random
Rwork0.1947 --
all-5969 -
obs-5432 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1109 0 32 39 1180
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d1.667
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d2.899
ソフトウェア
*PLUS
名称: 'CNS' / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.233 / Rfactor Rwork: 0.195
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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