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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1bdm | ||||||
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タイトル | THE STRUCTURE AT 1.8 ANGSTROMS RESOLUTION OF A SINGLE SITE MUTANT (T189I) OF MALATE DEHYDROGENASE FROM THERMUS FLAVUS WITH INCREASED ENZYMATIC ACTIVITY | ||||||
![]() | MALATE DEHYDROGENASE | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE(NAD(A)-CHOH(D)) | ||||||
機能・相同性 | ![]() malate dehydrogenase / L-malate dehydrogenase (NAD+) activity / malate metabolic process / oxaloacetate metabolic process / NADH metabolic process / tricarboxylic acid cycle 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
![]() | Kelly, C.A. / Birktoft, J.J. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Determinants of protein thermostability observed in the 1.9-A crystal structure of malate dehydrogenase from the thermophilic bacterium Thermus flavus. 著者: Kelly, C.A. / Nishiyama, M. / Ohnishi, Y. / Beppu, T. / Birktoft, J.J. #1: ![]() タイトル: Preliminary X-Ray Diffraction Analysis of a Crystallizable Mutant of Malate Dehydrogenase from the Thermophile Thermus Flavus 著者: Kelly, C.A. / Sarfaty, S. / Nishiyama, M. / Beppu, T. / Birktoft, J.J. #2: ![]() タイトル: Role of Threonine 190 in Modulating the Catalytic Function of Malate Dehydrogenase from a Thermophile Thermus Flavus 著者: Nishiyama, M. / Shimada, K. / Horinouchi, S. / Beppu, T. #3: ![]() タイトル: Refined Crystal Structure of Cytoplasmic Malate Dehydrogenase at 2.5-Angstroms Resolution 著者: Birktoft, J.J. / Rhodes, G. / Banaszak, L.J. #4: ![]() タイトル: Nucleotide Sequence of the Malate Dehydrogenase Gene of Thermus Flavus and its Mutation Directing an Increase in Enzyme Activity 著者: Nishiyama, M. / Matsubara, N. / Yamamoto, K. / Iijima, S. / Uozumi, T. / Beppu, T. #5: ![]() タイトル: Chemistry and Solution Conformation of the Pyridine Coenzymes 著者: Oppenheimer, N.J. #6: ![]() タイトル: Malate Dehydrogenase 著者: Banaszak, L.J. / Bradshaw, R.A. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 139.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 109.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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Atom site foot note | 1: CIS PROLINE - PRO A 131 / 2: CIS PROLINE - PRO B 131 | ||||||||
非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper: (Code: given Matrix: (-0.6098, 0.0011, -0.7926), ベクター: 詳細 | THE ASYMMETRIC UNIT CONTAINS TWO SUBUNITS WHICH HAVE BEEN ASSIGNED CHAIN IDENTIFIERS *A* AND *B*. THEY ARE RELATED BY A NON-CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY AXIS WITH A ROTATION ANGLE OF 180.0 DEGREES. THE TRANSFORMATION PROVIDED ON THE *MTRIX* RECORDS BELOW YIELDS OPTIMAL SUPERPOSITION OF SUBUNIT A UPON SUBUNIT B BASED UPON ALL ALPHA CARBON ATOMS. | |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 35464.746 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 参照: UniProt: P10584, malate dehydrogenase #2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | 非ポリマーの詳細 | WHILE THE ENZYME WAS CRYSTALLIZED AT PH 7.5 IN THE PRESENCE OF THE REDUCED COENZYME NADH, THE ...WHILE THE ENZYME WAS CRYSTALLIZ | 配列の詳細 | THE NUMBERING SYSTEM IS THE SAME AS THAT USED FOR THE CYTOPLASMIC MALATE DEHYDROGENASE STRUCTURE. ...THE NUMBERING SYSTEM IS THE SAME AS THAT USED FOR THE CYTOPLASMI | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.86 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS pH: 8.5 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
放射 | 散乱光タイプ: x-ray |
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放射波長 | 相対比: 1 |
反射 | *PLUS Num. obs: 63904 / Num. measured all: 376446 / Rmerge(I) obs: 0.071 |
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解析
ソフトウェア | 名称: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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精密化 | Rfactor Rwork: 0.169 / Rfactor obs: 0.169 / 最高解像度: 1.8 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 1.8 Å
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拘束条件 |
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