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- PDB-1afq: CRYSTAL STRUCTURE OF BOVINE GAMMA-CHYMOTRYPSIN COMPLEXED WITH A S... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1afq
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF BOVINE GAMMA-CHYMOTRYPSIN COMPLEXED WITH A SYNTHETIC INHIBITOR
要素(BOVINE GAMMA- ...) x 3
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


chymotrypsin / serpin family protein binding / serine protease inhibitor complex / digestion / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases ...Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-LEUCYL-L-PHENYLALANYL-P-FLUOROBENZYLAMIDE / D-leucyl-N-(4-fluorobenzyl)-L-phenylalaninamide / Chymotrypsinogen A
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Sugio, S. / Kashima, A. / Inoue, Y. / Maeda, I. / Nose, T. / Shimohigashi, Y.
引用
ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1998
タイトル: X-ray crystal structure of a dipeptide-chymotrypsin complex in an inhibitory interaction.
著者: Kashima, A. / Inoue, Y. / Sugio, S. / Maeda, I. / Nose, T. / Shimohigashi, Y.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1991
タイトル: Gamma-Chymotrypsin is a Complex of Alpha-Chymotrypsin with its Own Autolysis Products
著者: Harel, M. / Su, C.-T. / Frolow, F. / Silman, I. / Sussman, J.L.
#2: ジャーナル: Int.J.Biol.Macromol. / 年: 1991
タイトル: Structure of Gamma-Chymotrypsin in the Range Ph 2.0 To Ph 10.5 Suggests that Gamma-Chymotrypsin is a Covalent Acyl-Enzyme Adduct at Low Ph
著者: Dixon, M.M. / Brennan, R.G. / Matthews, B.W.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1989
タイトル: Is Gamma-Chymotrypsin a Tetrapeptide Acyl-Enzyme Adduct of Alpha-Chymotrypsin?
著者: Dixon, M.M. / Matthews, B.W.
履歴
登録1997年3月12日処理サイト: BNL
改定 1.01997年9月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月4日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42023年8月2日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BOVINE GAMMA-CHYMOTRYPSIN
B: BOVINE GAMMA-CHYMOTRYPSIN
C: BOVINE GAMMA-CHYMOTRYPSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,0586
ポリマ－25,1913
非ポリマー8673
水2,288127
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)69.840, 69.840, 97.360
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-607-

HOH

21B-608-

HOH

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要素

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BOVINE GAMMA- ... , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質・ペプチド BOVINE GAMMA-CHYMOTRYPSIN


分子量: 1253.511 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: PANCREAS / 参照: UniProt: P00766, chymotrypsin
#2: タンパク質 BOVINE GAMMA-CHYMOTRYPSIN


分子量: 13934.556 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: PANCREAS / 参照: UniProt: P00766, chymotrypsin
#3: タンパク質 BOVINE GAMMA-CHYMOTRYPSIN


分子量: 10003.417 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: PANCREAS / 参照: UniProt: P00766, chymotrypsin

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非ポリマー , 3種, 130分子

#4: 化合物 ChemComp-0FG / D-leucyl-N-(4-fluorobenzyl)-L-phenylalaninamide / D-Leu-L-Phe-(4-フルオロベンジル)NH2


タイプ: peptide-like, Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 385.475 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H28FN3O2 / 詳細: AN INHIBITOR FOR CHYMOTRYPSIN / 参照: D-LEUCYL-L-PHENYLALANYL-P-FLUOROBENZYLAMIDE
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 127 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

非ポリマーの詳細THERE ARE TWO INHIBITOR MOLECULES IN AN ASYMMETRIC UNIT. ONE (CHAIN C) IS BOUND TO SUBSTRATE ...THERE ARE TWO INHIBITOR MOLECULES IN AN ASYMMETRIC UNIT. ONE (CHAIN C) IS BOUND TO SUBSTRATE BINDING SITE, WHILE THE OTHER (CHAIN B) IS LOCATED AT THE INTERFACE OF THE PROTEIN MOLECULES APART FROM THE CATALYTIC SITE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.18 %
結晶化温度: 293 K / pH: 7.5
詳細: GAMMA-CHYMOTRYPSIN CRYSTALS WERE SOAKED INTO A SOLUTION CONTAINING SATURATED INHIBITOR, 65% SATURATED AMMONIUM SULFATE AND 100 MM HEPES BUFFER (PH7.5) AT 293K FOR A MONTH.
結晶化
*PLUS
pH: 5.6 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
115 mg/mlchymotrypsin1drop
210.5 mMsodium cacodylate1drop
30.75 %satcetyltrimethylammonium bromide1drop
445 %satammonium sulfate1drop
565 %satammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 292 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年11月10日 / 詳細: YALE MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→97.4 Å / Num. obs: 22647 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 9.5 % / Biso Wilson estimate: 19 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / Rmerge(I) obs: 0.128 / Mean I/σ(I) obs: 4.09 / % possible all: 95.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 215467
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 94.6 % / Rmerge(I) obs: 0.143 / Mean I/σ(I) obs: 4.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CONTROLデータ収集
PROCESSデータ削減
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
CONTROLデータ削減
PROCESSデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AB9

1ab9


解像度: 1.8→5 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: POSTERIORI / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.182 1683 7.9 %RANDOM
Rwork0.181 ---
obs0.181 21268 97.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 22.4 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.2 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1745 0 61 127 1933
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.47
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.6
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.25
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.204 159 7.5 %
Rwork0.245 1841 -
obs--93.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM.PARTOPOL.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 17.8 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26.6
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.25
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.245

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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