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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Structural characterization of Thogoto Virus nucleoprotein provides insights into RNA encapsidation and assembly | |||||||||
![]() | filtered to 18A, non-sharpened | |||||||||
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![]() | Viral replication / nucleoprotein / RNA binding / oligomerization / orthomyxovirus / VIRAL PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | helical viral capsid / viral penetration into host nucleus / host cell / viral nucleocapsid / ribonucleoprotein complex / symbiont entry into host cell / host cell nucleus / RNA binding / Nucleoprotein![]() | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 18.0 Å | |||||||||
![]() | Roske Y / Mikirtumov V / Daumke O / Kudryashev M / Dick A | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural characterization of Thogoto Virus nucleoprotein provides insights into viral RNA encapsidation and RNP assembly. 著者: Alexej Dick / Vasilii Mikirtumov / Jonas Fuchs / Ferdinand Krupp / Daniel Olal / Elias Bendl / Thiemo Sprink / Christoph Diebolder / Mikhail Kudryashev / Georg Kochs / Yvette Roske / Oliver Daumke / ![]() 要旨: Orthomyxoviruses, such as influenza and thogotoviruses, are important human and animal pathogens. Their segmented viral RNA genomes are wrapped by viral nucleoproteins (NPs) into helical ...Orthomyxoviruses, such as influenza and thogotoviruses, are important human and animal pathogens. Their segmented viral RNA genomes are wrapped by viral nucleoproteins (NPs) into helical ribonucleoprotein complexes (RNPs). NP structures of several influenza viruses have been reported. However, there are still contradictory models of how orthomyxovirus RNPs are assembled. Here, we characterize the crystal structure of Thogoto virus (THOV) NP and found striking similarities to structures of influenza viral NPs, including a two-lobed domain architecture, a positively charged RNA-binding cleft, and a tail loop important for trimerization and viral transcription. A low-resolution cryo-electron tomography reconstruction of THOV RNPs elucidates a left-handed double helical assembly. By providing a model for RNP assembly of THOV, our study suggests conserved NP assembly and RNA encapsidation modes for thogoto- and influenza viruses. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 25.3 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 17.2 KB 17.2 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 6.9 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 67.1 KB | ||
マスクデータ | ![]() | 27 MB | ![]() | |
Filedesc metadata | ![]() | 5.6 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 13.3 MB 13.3 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 946.8 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 946.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 12.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 16.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8rytMC ![]() 8cjwC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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注釈 | filtered to 18A, non-sharpened | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 2.6 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | ![]() | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_19599_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_19599_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Ribonucleoprotein (RNP) complexes of Thogoto virus
全体 | 名称: Ribonucleoprotein (RNP) complexes of Thogoto virus |
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要素 |
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-超分子 #1: Ribonucleoprotein (RNP) complexes of Thogoto virus
超分子 | 名称: Ribonucleoprotein (RNP) complexes of Thogoto virus / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
-分子 #1: THOV RNP
分子 | 名称: THOV RNP / タイプ: other / ID: 1 / 詳細: Nucleoprotein / 分類: other |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: MATDQMDISG PPPKKQHVDT ESQIPKMYEM IRDQMRTLAS THKIPLNIDH NCEVIGSIIM AACTNNRDLR PVDKYWFLMG PAGAEVMTEV EIDIQPQLQW AKGAVHDPKY KGQWYPFLAL LQISNKTKDT ILWQKYPVTQ ELEISNSLEI YANGHGIKDR LKNSRPRSVG ...文字列: MATDQMDISG PPPKKQHVDT ESQIPKMYEM IRDQMRTLAS THKIPLNIDH NCEVIGSIIM AACTNNRDLR PVDKYWFLMG PAGAEVMTEV EIDIQPQLQW AKGAVHDPKY KGQWYPFLAL LQISNKTKDT ILWQKYPVTQ ELEISNSLEI YANGHGIKDR LKNSRPRSVG PLVHLLHLKR LQENPPKSPA VNGIRKSIVG HLKRQCIGET QKAMINQFEM GRWESLSTFA ASLLAIKPRI ENHFVLTYPL IANCEDFAGA TLSDEWVFKA MEKISNKKTL RVCGPDEKWI SFMNQIYIHS VFQTTGEDLG VLEWVFGGRF CQRKEFGRYC KKSQTKVIGL FTFQYEYWSK PLKSAPRSIE GSKRGQISCR PSFKGKRPSY NNFTSIDALQ SASGSQTVSF YDQVREECQK YMDLKVEGTT CFYRKGGHVE VEFPGSAHCN TYLFG |
組換発現 | 生物種: ![]() |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | サブトモグラム平均法 |
試料の集合状態 | filament |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7 |
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グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / 実像数: 1 / 平均露光時間: 1.2 sec. / 平均電子線量: 3.5 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 最大 デフォーカス(補正後): 5.0 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 3.0 µm / 倍率(補正後): 33000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 5.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 倍率(公称値): 33000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |