+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-1942 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Feline Calicivirus strain F9 | |||||||||
マップデータ | Three-dimensional reconstruction of Feline Calicivirus strain f9 at 9 Angstroms resolution | |||||||||
試料 |
| |||||||||
キーワード | feline / calicivirus / virus / virion | |||||||||
生物種 | Feline calicivirus (ウイルス) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.9 Å | |||||||||
データ登録者 | Bhella D / Goodfellow IG | |||||||||
引用 | ジャーナル: J Virol / 年: 2011 タイトル: The cryo-electron microscopy structure of feline calicivirus bound to junctional adhesion molecule A at 9-angstrom resolution reveals receptor-induced flexibility and two distinct ...タイトル: The cryo-electron microscopy structure of feline calicivirus bound to junctional adhesion molecule A at 9-angstrom resolution reveals receptor-induced flexibility and two distinct conformational changes in the capsid protein VP1. 著者: David Bhella / Ian G Goodfellow / 要旨: Caliciviridae are small icosahedral positive-sense RNA-containing viruses and include the human noroviruses, a leading cause of infectious acute gastroenteritis and feline calicivirus (FCV), which ...Caliciviridae are small icosahedral positive-sense RNA-containing viruses and include the human noroviruses, a leading cause of infectious acute gastroenteritis and feline calicivirus (FCV), which causes respiratory illness and stomatitis in cats. FCV attachment and entry is mediated by feline junctional adhesion molecule A (fJAM-A), which binds to the outer face of the capsomere, inducing a conformational change in the capsid that may be important for viral uncoating. Here we present the results of our structural investigation of the virus-receptor interaction and ensuing conformational changes. Cryo-electron microscopy and three-dimensional image reconstruction were used to solve the structure of the virus decorated with a soluble fragment of the receptor at subnanometer resolution. In initial reconstructions, the P domains of the capsid protein VP1 and fJAM-A were poorly resolved. Sorting experiments led to improved reconstructions of the FCV-fJAM-A complex both before and after the induced conformational change, as well as in three transition states. These data showed that the P domain becomes flexible following fJAM-A binding, leading to a loss of icosahedral symmetry. Furthermore, two distinct conformational changes were seen; an anticlockwise rotation of up to 15° of the P domain was observed in the AB dimers, while tilting of the P domain away from the icosahedral 2-fold axis was seen in the CC dimers. A list of putative contact residues was calculated by fitting high-resolution coordinates for fJAM-A and VP1 to the reconstructed density maps, highlighting regions in both virus and receptor important for virus attachment and entry. | |||||||||
履歴 |
|
-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
---|---|
構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_1942.map.gz | 29.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
---|---|---|---|---|
ヘッダ (付随情報) | emd-1942-v30.xml emd-1942.xml | 8.8 KB 8.8 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | EMD-1942.jpg | 184.9 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-1942 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-1942 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_1942_validation.pdf.gz | 282.1 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | emd_1942_full_validation.pdf.gz | 281.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_1942_validation.xml.gz | 6.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-1942 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-1942 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
---|
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_1942.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 61.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
注釈 | Three-dimensional reconstruction of Feline Calicivirus strain f9 at 9 Angstroms resolution | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 2.06 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
|
-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Feline Calicivirus
全体 | 名称: Feline Calicivirus (ウイルス) |
---|---|
要素 |
|
-超分子 #1000: Feline Calicivirus
超分子 | 名称: Feline Calicivirus / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: T3 icosahedral capsid / Number unique components: 1 |
---|---|
分子量 | 理論値: 10.7 MDa |
-超分子 #1: Feline calicivirus
超分子 | 名称: Feline calicivirus / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: Feline calicivirus / NCBI-ID: 11978 / 生物種: Feline calicivirus / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No / Syn species name: Feline calicivirus |
---|---|
宿主 | 生物種: Felis catus (イエネコ) / 別称: VERTEBRATES |
分子量 | 理論値: 10.7 MDa |
ウイルス殻 | Shell ID: 1 / 名称: VP1 / 直径: 415 Å / T番号(三角分割数): 3 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 / 詳細: PBS |
---|---|
グリッド | 詳細: 400 mesh R2/2 C-flat |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: Vitrobot / 手法: blot for five seconds before plunging |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | JEOL 2200FS |
---|---|
温度 | 平均: 97 K |
アライメント法 | Legacy - 非点収差: corrected at 100k times mag in digital micrograph |
特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: JEOL エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0.0 eV エネルギーフィルター - エネルギー上限: 20.0 eV |
撮影 | カテゴリ: CCD フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k) 平均電子線量: 10 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm / 倍率(公称値): 100000 |
試料ステージ | 試料ホルダー: Side entry / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN |
-画像解析
CTF補正 | 詳細: each particle corrected using bsoft |
---|---|
最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: em3dr2 / 使用した粒子像数: 6802 |