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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-19260 | |||||||||
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タイトル | Tail fibres of bacteriophage JBD30 | |||||||||
マップデータ | main_map | |||||||||
試料 |
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キーワード | bacteriophage / virion / tail fibre / VIRUS | |||||||||
機能・相同性 | Virion structural protein / Virion structural protein 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Pseudomonas phage JBD30 (ファージ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.54 Å | |||||||||
データ登録者 | Valentova L / Fuzik T / Plevka P | |||||||||
資金援助 | チェコ, European Union, 2件
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引用 | ジャーナル: EMBO J / 年: 2024 タイトル: Structure and replication of Pseudomonas aeruginosa phage JBD30. 著者: Lucie Valentová / Tibor Füzik / Jiří Nováček / Zuzana Hlavenková / Jakub Pospíšil / Pavel Plevka / 要旨: Bacteriophages are the most abundant biological entities on Earth, but our understanding of many aspects of their lifecycles is still incomplete. Here, we have structurally analysed the infection ...Bacteriophages are the most abundant biological entities on Earth, but our understanding of many aspects of their lifecycles is still incomplete. Here, we have structurally analysed the infection cycle of the siphophage Casadabanvirus JBD30. Using its baseplate, JBD30 attaches to Pseudomonas aeruginosa via the bacterial type IV pilus, whose subsequent retraction brings the phage to the bacterial cell surface. Cryo-electron microscopy structures of the baseplate-pilus complex show that the tripod of baseplate receptor-binding proteins attaches to the outer bacterial membrane. The tripod and baseplate then open to release three copies of the tape-measure protein, an event that is followed by DNA ejection. JBD30 major capsid proteins assemble into procapsids, which expand by 7% in diameter upon filling with phage dsDNA. The DNA-filled heads are finally joined with 180-nm-long tails, which bend easily because flexible loops mediate contacts between the successive discs of major tail proteins. It is likely that the structural features and replication mechanisms described here are conserved among siphophages that utilize the type IV pili for initial cell attachment. #1: ジャーナル: Embo J. / 年: 2024 タイトル: Structure and replication of Pseudomonas aeruginosa phage JBD30 著者: Valentova L / Plevka P / Fuzik T / Novacek J / Pospisil J | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_19260.map.gz | 4.9 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-19260-v30.xml emd-19260.xml | 21.5 KB 21.5 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_19260_fsc.xml | 9.2 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_19260.png | 134.6 KB | ||
マスクデータ | emd_19260_msk_1.map | 64 MB | マスクマップ | |
Filedesc metadata | emd-19260.cif.gz | 6.4 KB | ||
その他 | emd_19260_half_map_1.map.gz emd_19260_half_map_2.map.gz | 49.8 MB 49.8 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-19260 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-19260 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_19260_validation.pdf.gz | 930.5 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_19260_full_validation.pdf.gz | 930 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_19260_validation.xml.gz | 16 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_19260_validation.cif.gz | 21.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-19260 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-19260 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8rk5MC 8rk3C 8rk4C 8rk6C 8rk7C 8rk8C 8rk9C 8rkaC 8rkbC 8rkcC 8rknC 8rkoC 8rkxC 8rqeC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_19260.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | main_map | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.8336 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_19260_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: half map 2
ファイル | emd_19260_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | half_map_2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: half map 1
ファイル | emd_19260_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | half_map_1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Pseudomonas phage JBD30
全体 | 名称: Pseudomonas phage JBD30 (ファージ) |
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要素 |
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-超分子 #1: Pseudomonas phage JBD30
超分子 | 名称: Pseudomonas phage JBD30 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all 詳細: Phage JBD30 was propagated in P. aeruginosa strain BAA-28 and purified using CsCl gradient. NCBI-ID: 1223260 / 生物種: Pseudomonas phage JBD30 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No |
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宿主 | 生物種: Pseudomonas phage JBD30 (ファージ) / 株: BAA-28 |
分子量 | 理論値: 204 KDa |
ウイルス殻 | Shell ID: 1 / 名称: JBD30 capsid / 直径: 640.0 Å / T番号(三角分割数): 7 |
-分子 #1: Virion structural protein
分子 | 名称: Virion structural protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Pseudomonas phage JBD30 (ファージ) |
分子量 | 理論値: 35.014137 KDa |
配列 | 文字列: MATEFGTAVN HADLVERLVQ FLTASPDLVA AGQAYEKVFD NTIPASGTAI AVRQVTLRAP GLGGTDAIYM GIQSYGDTAL DYYNLRLMG GTAFNPGAIP PGGDYWTAFA NYSPRVQLLA WNQPMPYWFF ANGRRFWIVV KVSTIYESAG AGFILPPCPP S QYPYPLAV ...文字列: MATEFGTAVN HADLVERLVQ FLTASPDLVA AGQAYEKVFD NTIPASGTAI AVRQVTLRAP GLGGTDAIYM GIQSYGDTAL DYYNLRLMG GTAFNPGAIP PGGDYWTAFA NYSPRVQLLA WNQPMPYWFF ANGRRFWIVV KVSTIYESAG AGFILPPCPP S QYPYPLAV VGSYRGDVAT RWSDVSDRHR GISSPYERSC YLRDPAGRWL GFTVDGGAAN ESDYNNRTLL PLGCGRYAGS SD TVVKQLR DSFGKFPLKA LQFVTRETEG RRYLGDFDGA FYVPTLNSGA EDVIVEDGVD HVVFQTAWRS GNPWLYAIRK D UniProtKB: Virion structural protein |
-分子 #2: Virion structural protein
分子 | 名称: Virion structural protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Pseudomonas phage JBD30 (ファージ) |
分子量 | 理論値: 33.358809 KDa |
配列 | 文字列: MAYFTGTANN PADLLAKVRV HAESLGWVTD RASASEWLCH NADGYWSFNA GANQFQMAGN TGFDNSLAWN AQPGNSVQNN PYSSKGPTV AQLSGGPFTR YHLFATAAYL HLHVEIAAGQ FRPVMIGSLN KRGVGYTGGQ YVCGSFIYTP GQALTNNWSS H PFDGYHIQ ...文字列: MAYFTGTANN PADLLAKVRV HAESLGWVTD RASASEWLCH NADGYWSFNA GANQFQMAGN TGFDNSLAWN AQPGNSVQNN PYSSKGPTV AQLSGGPFTR YHLFATAAYL HLHVEIAAGQ FRPVMIGSLN KRGVGYTGGQ YVCGSFIYTP GQALTNNWSS H PFDGYHIQ YSNSSCMLRL DGLDGGPSPE WLPFDYTTNV PRRVVGPGRG NYSSQYHPDV GLIDASANEL NSSTTTVPCA IY AFGAQQR SRYVGEVPDF GICNMAFLAP GDPLVVGSDT WRVYPLLQRG TATDFDSTSA WVGYCFRVVE UniProtKB: Virion structural protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 構成要素:
詳細: 10 mM MgSO4, 10 mM NaCl, 50 mM Tris pH 8 | ||||||||||||
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グリッド | モデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 15 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER / 詳細: Gatan Solarus II | ||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV 詳細: blotting force 0, blotting time 2 s, waiting time 15 s. | ||||||||||||
詳細 | phage titer 10^11 PFU |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 10 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 12356 / 平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 34.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 1.6 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.6 µm / 倍率(公称値): 105000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: OTHER |
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得られたモデル | PDB-8rk5: |