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- EMDB-18220: Structure of the hexameric CUL9-RBX1 complex with deletion of CUL... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-18220
タイトルStructure of the hexameric CUL9-RBX1 complex with deletion of CUL9 CPH domain
マップデータpostprocess map
試料
  • 複合体: Structure of the hexameric CUL9-RBX1 complex with deletion of CUL9 CPH domain
    • タンパク質・ペプチド: Cullin-9
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
キーワードCullin-RING RBR E3 Ligase / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / cellular response to chemical stress / NEDD8 transferase activity / cullin-RING ubiquitin ligase complex / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / positive regulation of protein autoubiquitination / protein neddylation / NEDD8 ligase activity ...cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / cellular response to chemical stress / NEDD8 transferase activity / cullin-RING ubiquitin ligase complex / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / positive regulation of protein autoubiquitination / protein neddylation / NEDD8 ligase activity / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / negative regulation of response to oxidative stress / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / SCF ubiquitin ligase complex / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / negative regulation of type I interferon production / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / regulation of mitotic nuclear division / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / Prolactin receptor signaling / protein monoubiquitination / cullin family protein binding / protein K48-linked ubiquitination / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / positive regulation of TORC1 signaling / T cell activation / Regulation of BACH1 activity / post-translational protein modification / Degradation of DVL / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Degradation of GLI1 by the proteasome / Negative regulation of NOTCH4 signaling / cellular response to amino acid stimulus / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / Hedgehog 'on' state / DNA Damage Recognition in GG-NER / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / RING-type E3 ubiquitin transferase / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / Dual Incision in GG-NER / Evasion by RSV of host interferon responses / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / Formation of Incision Complex in GG-NER / microtubule cytoskeleton organization / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Regulation of RAS by GAPs / protein polyubiquitination / positive regulation of protein catabolic process / Regulation of RUNX2 expression and activity / cellular response to UV / KEAP1-NFE2L2 pathway / MAPK cascade / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / spermatogenesis / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / Potential therapeutics for SARS / molecular adaptor activity / protein ubiquitination / DNA repair / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / : / : / CPH domain / Mouse development and cellular proliferation protein Cullin-7 / IBR domain, a half RING-finger domain / APC10/DOC domain / Anaphase-promoting complex, subunit 10 (APC10) / DOC domain profile. / Anaphase-promoting complex, subunit 10 (APC10) ...: / : / : / CPH domain / Mouse development and cellular proliferation protein Cullin-7 / IBR domain, a half RING-finger domain / APC10/DOC domain / Anaphase-promoting complex, subunit 10 (APC10) / DOC domain profile. / Anaphase-promoting complex, subunit 10 (APC10) / IBR domain / In Between Ring fingers / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / Cullin, conserved site / Cullin family signature. / Cullin / Cullin protein, neddylation domain / Cullin protein neddylation domain / Cullin, N-terminal / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin family / Cullin family profile. / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Galactose-binding-like domain superfamily / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Ribosomal protein L2, domain 2 / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / Cullin-9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.5 Å
データ登録者Hopf LVM / Horn-Ghetko D / Schulman BA
資金援助European Union, ドイツ, 2件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)789016European Union
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Noncanonical assembly, neddylation and chimeric cullin-RING/RBR ubiquitylation by the 1.8 MDa CUL9 E3 ligase complex.
著者: Daniel Horn-Ghetko / Linus V M Hopf / Ishita Tripathi-Giesgen / Jiale Du / Sebastian Kostrhon / D Tung Vu / Viola Beier / Barbara Steigenberger / J Rajan Prabu / Luca Stier / Elias M Bruss / ...著者: Daniel Horn-Ghetko / Linus V M Hopf / Ishita Tripathi-Giesgen / Jiale Du / Sebastian Kostrhon / D Tung Vu / Viola Beier / Barbara Steigenberger / J Rajan Prabu / Luca Stier / Elias M Bruss / Matthias Mann / Yue Xiong / Brenda A Schulman /
要旨: Ubiquitin ligation is typically executed by hallmark E3 catalytic domains. Two such domains, 'cullin-RING' and 'RBR', are individually found in several hundred human E3 ligases, and collaborate with ...Ubiquitin ligation is typically executed by hallmark E3 catalytic domains. Two such domains, 'cullin-RING' and 'RBR', are individually found in several hundred human E3 ligases, and collaborate with E2 enzymes to catalyze ubiquitylation. However, the vertebrate-specific CUL9 complex with RBX1 (also called ROC1), of interest due to its tumor suppressive interaction with TP53, uniquely encompasses both cullin-RING and RBR domains. Here, cryo-EM, biochemistry and cellular assays elucidate a 1.8-MDa hexameric human CUL9-RBX1 assembly. Within one dimeric subcomplex, an E2-bound RBR domain is activated by neddylation of its own cullin domain and positioning from the adjacent CUL9-RBX1 in trans. Our data show CUL9 as unique among RBX1-bound cullins in dependence on the metazoan-specific UBE2F neddylation enzyme, while the RBR domain protects it from deneddylation. Substrates are recruited to various upstream domains, while ubiquitylation relies on both CUL9's neddylated cullin and RBR domains achieving self-assembled and chimeric cullin-RING/RBR E3 ligase activity.
履歴
登録2023年8月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年4月17日-
マップ公開2024年4月17日-
更新2024年4月24日-
現状2024年4月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_18220.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_18220.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 381.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈postprocess map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.885 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0195
最小 - 最大-0.010314939 - 0.052560594
平均 (標準偏差)0.000057565616 (±0.0017110633)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ464464464
Spacing464464464
セルA=B=C: 874.64 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: refinement map

ファイルemd_18220_additional_1.map
注釈refinement map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_18220_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_18220_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Structure of the hexameric CUL9-RBX1 complex with deletion of CUL...

全体名称: Structure of the hexameric CUL9-RBX1 complex with deletion of CUL9 CPH domain
要素
  • 複合体: Structure of the hexameric CUL9-RBX1 complex with deletion of CUL9 CPH domain
    • タンパク質・ペプチド: Cullin-9
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1

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超分子 #1: Structure of the hexameric CUL9-RBX1 complex with deletion of CUL...

超分子名称: Structure of the hexameric CUL9-RBX1 complex with deletion of CUL9 CPH domain
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Cullin-9

分子名称: Cullin-9 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MVGERHAGDL MVPLGPRLQA YPEELIRQRP GHDGHPEYLI RWSVLKCGEV GKVGVEEGKA EHILMWLSAP EVYANCPGLL GERALSKGLQ HEPAGVSGSF PRDPGGLDEV AMGEMEADVQ ALVRRAARQL AESGTPSLTA AVLHTIHVLS AYASIGPLTG VFRETGALDL ...文字列:
MVGERHAGDL MVPLGPRLQA YPEELIRQRP GHDGHPEYLI RWSVLKCGEV GKVGVEEGKA EHILMWLSAP EVYANCPGLL GERALSKGLQ HEPAGVSGSF PRDPGGLDEV AMGEMEADVQ ALVRRAARQL AESGTPSLTA AVLHTIHVLS AYASIGPLTG VFRETGALDL LMHMLCNPEP QIRRSAGKML QALAAHDAGS RAHVLLSLSQ QDGIEQHMDF DSRYTLLELF AETTSSEEHC MAFEGIHLPQ IPGKLLFSLV KRYLCVTSLL DQLNSSPELG AGDQSSPCAT REKSRGQREL EFSMAVGNLI SELVRSMGWA RNLSEQGMSP PRPTRSIFQP YISGPSLLLP TIVGSGSGSG SGTAFPSWDW NPMDGLYPLP YLQPEPQKNE RVGYLTQAEW WELLFFIKKL DLCEQQPIFQ NLWKNLDETL GEKALGEISV SVEMAESLLQ VLSSRFEGST LNDLLNSQIY TKYGLLSNEP SSSSTSRNHS CTPDPEEESK SEASFSEEET ESLKAKAEAP KTEAEPTKTR TETPMAQSDS QLFNQLLVTE GMTLPTEMKE AASEMARALR GPGPRSSLDQ HVAAVVATVQ ISSLDTNLQL SGLSALSQAV EEVTERDHPL VRPDRSLREK LVKMLVELLT NQVGEKMVVV QALRLLYLLM TKHEWRPLFA REGGIYAVLV CMQEYKTSVL VQQAGLAALK MLAVASSSEI PTFVTGRDSI HSLFDAQMTR EIFASIDSAT RPGSESLLLT VPAAVILMLN TEGCSSAARN GLLLLNLLLC NHHTLGDQII TQELRDTLFR HSGIAPRTEP MPTTRTILMM LLNRYSEPPG SPERAALETP IIQGQDGSPE LLIRSLVGGP SAELLLDLER VLCREGSPGG AVRPLLKRLQ QETQPFLLLL RTLDAPGPNK TLLLSVLRVI TRLLDFPEAM VLPWHEVLEP CLNCLSGPSS DSEIVQELTC FLHRLASMHK DYAVVLCCLG AKEILSKVLD KHSAQLLLGC ELRDLVTECE KYAQLYSNLT SSILAGSIQM VLGQIEDHRR THQPINIPFF DVFLRHLCQG SSVEVKEDKC WEKVEVSSNP HRASKLTDHN PKTYWESNGS TGSHYITLHM HRGVLVRQLT LLVASEDSSY MPARVVVFGG DSTSCIGTEL NTVNVMPSAS RVILLENLNR FWPIIQIRIK RCQQGGIDTR VRGVEVLGPK PTFWPLFREQ LCRRTCLFYT IRAQAWSRDI AEDHRRLLQL CPRLNRVLRH EQNFADRFLP DDEAAQALGK TCWEALVSPL VQNITSPDAE GVSALGWLLD QYLEQRETSR NPLSRAASFA SRVRRLCHLL VHVEPPPGPS PEPSTRPFSK NSKGRDRSPA PSPVLPSSSL RNITQCWLSV VQEQVSRFLA AAWRAPDFVP RYCKLYEHLQ RAGSELFGPR AAFMLALRSG FSGALLQQSF LTAAHMSEQF ARYIDQQIQG GLIGGAPGVE MLGQLQRHLE PIMVLSGLEL ATTFEHFYQH YMADRLLSFG SSWLEGAVLE QIGLCFPNRL PQLMLQSLST SEELQRQFHL FQLQRLDKLF LEQEDEEEKR LEEEEEEEEE EEAEKELFIE DPSPAISILV LSPRCWPVSP LCYLYHPRKC LPTEFCDALD RFSSFYSQSQ NHPVLDMGPH RRLQWTWLGR AELQFGKQIL HVSTVQMWLL LKFNQTEEVS VETLLKDSDL SPELLLQALV PLTSGNGPLT LHEGQDFPHG GVLRLHEPGP QRSGEALWLI PPQAYLNVEK DEGRTLEQKR NLLSCLLVRI LKAHGEKGLH IDQLVCLVLE AWQKGPNPPG TLGHTVAGGV ACTSTDVLSC ILHLLGQGYV KRRDDRPQIL MYAAPEPMGP CRGQADVPFC GSQSETSKPS PEAVATLASL QLPAGRTMSP QEVEGLMKQT VRQVQETLNL EPDVAQHLLA HSHWGAEQLL QSYSEDPEPL LLAAGLCVHQ AQAVPVRPDH CPVCVSPLGC DDDLPSLCCM HYCCKSCWNE YLTTRIEQNL VLNCTCPIAD CPAQPTGAFI RAIVSSPEVI SKYEKALLRG YVESCSNLTW CTNPQGCDRI LCRQGLGCGT TCSKCGWASC FNCSFPEAHY PASCGHMSQW VDDGGYYDGM SVEAQSKHLA KLISKRCPSC QAPIEKNEGC LHMTCAKCNH GFCWRCLKSW KPNHKDYYNC SAMVSKAARQ EKRFQDYNER CTFHHQAREF AVNLRNRVSA IHEVPPPRSF TFLNDACQGL EQARKVLAYA CVYSFYSQDA EYMDVVEQQT ENLELHTNAL QILLEETLLR CRDLASSLRL LRADCLSTGM ELLRRIQERL LAILQHSAQD FRVGLQSPSV EAWEAKGPNM PGSQPQASSG PEAEEEEEDD EDDVPEWQQD EFDEELDNDS FSYDESENLD QETFFFGDEE EDEDEAYD

UniProtKB: Cullin-9

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分子 #2: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1

分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MDVDTPSGTN SGAGKKRFEV KKWNAVALWA WDIVVDNCAI CRNHIMDLCI ECQANQ ASA TSEECTVAWG VCNHAFHFHC ISRWLKTRQV CPLDNREWEF QKYGH

UniProtKB: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス（公称値）: 3.3000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 30949
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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