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万見
- EMDB-17870: Structure of the transcription termination factor Rho bound to RN... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-17870
タイトルStructure of the transcription termination factor Rho bound to RNA at the PBS and SBS
マップデータ
試料
  • 複合体: Rho-RNA complex
    • タンパク質・ペプチド: Transcription termination factor Rho
    • RNA: rut RNA
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION
キーワードTranscription termination factor Rho Inhibition of termination Sm-like protein Rof Rho regulation / TRANSCRIPTION RNA binding PBS SBS / TRANSCRIPTION (転写 (生物学))
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent activity, acting on RNA / helicase activity / DNA-templated transcription termination / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / ATP hydrolysis activity / RNA binding / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Transcription termination factor Rho / Rho termination factor, N-terminal / Rho termination factor, RNA-binding domain / Transcription termination factor Rho, ATP binding domain / Rho termination factor, RNA-binding domain / Rho termination factor, N-terminal domain / Rho RNA-binding domain profile. / Rho termination factor, N-terminal domain / Rho termination factor, N-terminal domain superfamily / Cold shock domain ...Transcription termination factor Rho / Rho termination factor, N-terminal / Rho termination factor, RNA-binding domain / Transcription termination factor Rho, ATP binding domain / Rho termination factor, RNA-binding domain / Rho termination factor, N-terminal domain / Rho RNA-binding domain profile. / Rho termination factor, N-terminal domain / Rho termination factor, N-terminal domain superfamily / Cold shock domain / Cold shock protein domain / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Nucleic acid-binding, OB-fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcription termination factor Rho
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Said N / Hilal T / Wahl MC
資金援助 ドイツ, 2件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)392923329 ドイツ
German Research Foundation (DFG)433623608 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Sm-like protein Rof inhibits transcription termination factor ρ by binding site obstruction and conformational insulation.
著者: Nelly Said / Mark Finazzo / Tarek Hilal / Bing Wang / Tim Luca Selinger / Daniela Gjorgjevikj / Irina Artsimovitch / Markus C Wahl /
要旨: Transcription termination factor ρ is a hexameric, RNA-dependent NTPase that can adopt active closed-ring and inactive open-ring conformations. The Sm-like protein Rof, a homolog of the RNA ...Transcription termination factor ρ is a hexameric, RNA-dependent NTPase that can adopt active closed-ring and inactive open-ring conformations. The Sm-like protein Rof, a homolog of the RNA chaperone Hfq, inhibits ρ-dependent termination in vivo but recapitulation of this activity in vitro has proven difficult and the precise mode of Rof action is presently unknown. Here, our cryo-EM structures of ρ-Rof and ρ-RNA complexes show that Rof undergoes pronounced conformational changes to bind ρ at the protomer interfaces, undercutting ρ conformational dynamics associated with ring closure and occluding extended primary RNA-binding sites that are also part of interfaces between ρ and RNA polymerase. Consistently, Rof impedes ρ ring closure, ρ-RNA interactions and ρ association with transcription elongation complexes. Structure-guided mutagenesis coupled with functional assays confirms that the observed ρ-Rof interface is required for Rof-mediated inhibition of cell growth and ρ-termination in vitro. Bioinformatic analyses reveal that Rof is restricted to Pseudomonadota and that the ρ-Rof interface is conserved. Genomic contexts of rof differ between Enterobacteriaceae and Vibrionaceae, suggesting distinct modes of Rof regulation. We hypothesize that Rof and other cellular anti-terminators silence ρ under diverse, but yet to be identified, stress conditions when unrestrained transcription termination by ρ may be detrimental.
履歴
登録2023年7月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年4月17日-
マップ公開2024年4月17日-
更新2024年4月24日-
現状2024年4月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_17870.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_17870.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 343 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.657 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.098
最小 - 最大-0.0 - 2.271907
平均 (標準偏差)0.006073481 (±0.043458518)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ448448448
Spacing448448448
セルA=B=C: 294.336 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: EM Half map B

ファイルemd_17870_half_map_1.map
注釈EM Half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: EM half map A

ファイルemd_17870_half_map_2.map
注釈EM half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Rho-RNA complex

全体名称: Rho-RNA complex
要素
  • 複合体: Rho-RNA complex
    • タンパク質・ペプチド: Transcription termination factor Rho
    • RNA: rut RNA
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION

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超分子 #1: Rho-RNA complex

超分子名称: Rho-RNA complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
詳細: Rho hexamer in a closed conformation bound to RNA at the PBS and SBS
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: Transcription termination factor Rho

分子名称: Transcription termination factor Rho / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 47.070168 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MNLTELKNTP VSELITLGEN MGLENLARMR KQDIIFAILK QHAKSGEDIF GDGVLEILQD GFGFLRSADS SYLAGPDDIY VSPSQIRRF NLRTGDTISG KIRPPKEGER YFALLKVNEV NFDKPENARN KILFENLTPL HANSRLRMER GNGSTEDLTA R VLDLASPI ...文字列:
MNLTELKNTP VSELITLGEN MGLENLARMR KQDIIFAILK QHAKSGEDIF GDGVLEILQD GFGFLRSADS SYLAGPDDIY VSPSQIRRF NLRTGDTISG KIRPPKEGER YFALLKVNEV NFDKPENARN KILFENLTPL HANSRLRMER GNGSTEDLTA R VLDLASPI GRGQRGLIVA PPKAGKTMLL QNIAQSIAYN HPDCVLMVLL IDERPEEVTE MQRLVKGEVV ASTFDEPASR HV QVAEMVI EKAKRLVEHK KDVIILLDSI TRLARAYNTV VPASGKVLTG GVDANALHRP KRFFGAARNV EEGGSLTIIA TAL IDTGSK MDEVIYEEFK GTGNMELHLS RKIAEKRVFP AIDYNRSGTR KEELLTTQEE LQKMWILRKI IHPMGEIDAM EFLI NKLAM TKTNDDFFEM MKRS

UniProtKB: Transcription termination factor Rho

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分子 #2: rut RNA

分子名称: rut RNA / タイプ: rna / ID: 2 / 詳細: build nucleotides in the structure / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 31.693904 KDa
配列文字列:
GGGAUAACCC CGCUCUUACA CAUUCCAGCC CUGAAAAAGG GCAUCAAAUU AAACCACACC UAUGGUGUAU GUCAAAUUAA ACCACACCU GGCGUGUGGC

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分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 6 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 6 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #5: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION

分子名称: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 6 / 式: BEF
分子量理論値: 66.007 Da
Chemical component information

ChemComp-BEF:
BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: NITROGEN / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm / 倍率（公称値）: 120000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3312 / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1145072
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.1)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 214758
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Chain ID: A / Chain - Residue range: 1-419 / 詳細: own experimental data
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 温度因子: 94
得られたモデル

PDB-8ptg:
Structure of the transcription termination factor Rho bound to RNA at the PBS and SBS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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