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- EMDB-17714: Cryo EM structure of the type 3D polymorph of alpha-synuclein E46... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-17714
タイトルCryo EM structure of the type 3D polymorph of alpha-synuclein E46K mutant at low pH.
マップデータ
試料
  • 複合体: alpha-synuclein amyloid fibril
    • タンパク質・ペプチド: Alpha-synuclein
  • リガンド: CHLORIDE ION
  • リガンド: water
キーワードamyloid / polymorphism / PROTEIN FIBRIL
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / neutral lipid metabolic process / regulation of phospholipase activity / negative regulation of monooxygenase activity / regulation of acyl-CoA biosynthetic process / negative regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission / negative regulation of norepinephrine uptake / positive regulation of glutathione peroxidase activity / positive regulation of SNARE complex assembly / positive regulation of hydrogen peroxide catabolic process ...negative regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / neutral lipid metabolic process / regulation of phospholipase activity / negative regulation of monooxygenase activity / regulation of acyl-CoA biosynthetic process / negative regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission / negative regulation of norepinephrine uptake / positive regulation of glutathione peroxidase activity / positive regulation of SNARE complex assembly / positive regulation of hydrogen peroxide catabolic process / supramolecular fiber / negative regulation of transporter activity / mitochondrial membrane organization / negative regulation of chaperone-mediated autophagy / regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of protein localization to cell periphery / regulation of synaptic vesicle recycling / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of exocytosis / regulation of glutamate secretion / regulation of norepinephrine uptake / response to iron(II) ion / dopamine biosynthetic process / SNARE complex assembly / positive regulation of neurotransmitter secretion / regulation of locomotion / positive regulation of inositol phosphate biosynthetic process / synaptic vesicle priming / regulation of macrophage activation / dopamine uptake involved in synaptic transmission / negative regulation of microtubule polymerization / synaptic vesicle transport / dynein complex binding / positive regulation of receptor recycling / regulation of dopamine secretion / protein kinase inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / response to type II interferon / cuprous ion binding / positive regulation of exocytosis / synaptic vesicle exocytosis / kinesin binding / positive regulation of endocytosis / mitochondrial ATP synthesis coupled electron transport / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / response to magnesium ion / regulation of presynapse assembly / synaptic vesicle endocytosis / negative regulation of serotonin uptake / alpha-tubulin binding / localization / phospholipid metabolic process / supramolecular fiber organization / axon terminus / inclusion body / cellular response to copper ion / Hsp70 protein binding / cellular response to epinephrine stimulus / excitatory postsynaptic potential / response to interleukin-1 / adult locomotory behavior / SNARE binding / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / fatty acid metabolic process / long-term synaptic potentiation / regulation of transmembrane transporter activity / phosphoprotein binding / protein tetramerization / synapse organization / microglial cell activation / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / negative regulation of protein kinase activity / protein destabilization / ferrous iron binding / PKR-mediated signaling / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / tau protein binding / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / receptor internalization / phospholipid binding / synaptic vesicle membrane / positive regulation of inflammatory response / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / actin cytoskeleton / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / actin binding / cell cortex / cellular response to oxidative stress / histone binding / growth cone / postsynapse / chemical synaptic transmission / neuron apoptotic process / negative regulation of neuron apoptotic process / amyloid fibril formation / response to lipopolysaccharide / molecular adaptor activity / oxidoreductase activity / lysosome / transcription cis-regulatory region binding
類似検索 - 分子機能
Synuclein / Alpha-synuclein / Synuclein
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.31 Å
データ登録者Frey L / Qureshi BM / Kwiatkowski W / Rhyner D / Greenwald J / Riek R
資金援助 スイス, 2件
OrganizationGrant number国
Swiss National Science Foundation スイス
Other government
引用ジャーナル: Elife / 年: 2023
タイトル: On the pH-dependence of alpha-synuclein amyloid polymorphism and the role of secondary nucleation in seed-based amyloid propagation
著者: Frey L / Ghosh D / Qureshi BM / Rhyner D / Pokharna A / Guerrero-Ferreira R / Kwiatkowski W / Serdiuk T / Picotti P / Riek R / Greenwald J
履歴
登録2023年6月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年5月29日-
マップ公開2024年5月29日-
更新2024年5月29日-
現状2024年5月29日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_17714.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_17714.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.65 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.00464
最小 - 最大-0.011457209 - 0.030697549
平均 (標準偏差)0.000027208896 (±0.0005506362)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 332.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_17714_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_17714_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : alpha-synuclein amyloid fibril

全体名称: alpha-synuclein amyloid fibril
要素
  • 複合体: alpha-synuclein amyloid fibril
    • タンパク質・ペプチド: Alpha-synuclein
  • リガンド: CHLORIDE ION
  • リガンド: water

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超分子 #1: alpha-synuclein amyloid fibril

超分子名称: alpha-synuclein amyloid fibril / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Alpha-synuclein

分子名称: Alpha-synuclein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.476175 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MDVFMKGLSK AKEGVVAAAE KTKQGVAEAA GKTKEGVLYV GSKTKKGVVH GVATVAEKTK EQVTNVGGAV VTGVTAVAQK TVEGAGSIA AATGFVKKDQ LGKNEEGAPQ EGILEDMPVD PDNEAYEMPS EEGYQDYEPE A

UniProtKB: Alpha-synuclein

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分子 #2: CHLORIDE ION

分子名称: CHLORIDE ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 10 / 式: CL
分子量理論値: 35.453 Da

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分子 #3: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 100 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 5.8
構成要素:
濃度式名称
10.0 mMPO4phosphate
137.0 mMNaClsodium chloride
2.7 mMKClpotassium chloride
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
実像数: 4666 / 平均露光時間: 1.0 sec. / 平均電子線量: 65.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 2.407 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 179.502 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.31 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0.0) / 使用した粒子像数: 40181
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-8pjo:
Cryo EM structure of the type 3D polymorph of alpha-synuclein E46K mutant at low pH.

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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