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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-1699 | |||||||||
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タイトル | Structure of Lactococcal Phage p2 Baseplate and its Mechanism of Activation | |||||||||
マップデータ | This is the ccp4 file of the EM 3D reconstruction of the baseplate of the wild-type p2 bacteriophage. The map is associated to the following PDB entries: PDB: 2WZP: BP closed form PDB: 2X53: BP Activated form C2 PDB: 2X54 + 2X5A: BP Activated form P2 | |||||||||
試料 |
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キーワード | p2 / baseplate / phage / EM | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 symbiont genome ejection through host cell envelope, long flexible tail mechanism / virus tail, baseplate / virus tail / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / cell adhesion / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Lactococcus phage p2 (ウイルス) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 22.0 Å | |||||||||
データ登録者 | Sciara G / Bebeacua C / Bron P / Tremblay D / Ortiz-Lombardia M / Lichiere J / van Heel M / Campanacci V / Moineau S / Cambillau C | |||||||||
引用 | ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2010 タイトル: Structure of lactococcal phage p2 baseplate and its mechanism of activation. 著者: Giuliano Sciara / Cecilia Bebeacua / Patrick Bron / Denise Tremblay / Miguel Ortiz-Lombardia / Julie Lichière / Marin van Heel / Valérie Campanacci / Sylvain Moineau / Christian Cambillau / 要旨: Siphoviridae is the most abundant viral family on earth which infects bacteria as well as archaea. All known siphophages infecting gram+ Lactococcus lactis possess a baseplate at the tip of their ...Siphoviridae is the most abundant viral family on earth which infects bacteria as well as archaea. All known siphophages infecting gram+ Lactococcus lactis possess a baseplate at the tip of their tail involved in host recognition and attachment. Here, we report analysis of the p2 phage baseplate structure by X-ray crystallography and electron microscopy and propose a mechanism for the baseplate activation during attachment to the host cell. This approximately 1 MDa, Escherichia coli-expressed baseplate is composed of three protein species, including six trimers of the receptor-binding protein (RBP). RBPs host-recognition domains point upwards, towards the capsid, in agreement with the electron-microscopy map of the free virion. In the presence of Ca(2+), a cation mandatory for infection, the RBPs rotated 200 degrees downwards, presenting their binding sites to the host, and a channel opens at the bottom of the baseplate for DNA passage. These conformational changes reveal a novel siphophage activation and host-recognition mechanism leading ultimately to DNA ejection. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_1699.map.gz | 828.7 KB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-1699-v30.xml emd-1699.xml | 9 KB 9 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | 3d_p2baseplate.png | 80.9 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-1699 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-1699 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_1699_validation.pdf.gz | 195.7 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_1699_full_validation.pdf.gz | 194.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_1699_validation.xml.gz | 5.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-1699 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-1699 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_1699.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | This is the ccp4 file of the EM 3D reconstruction of the baseplate of the wild-type p2 bacteriophage. The map is associated to the following PDB entries: PDB: 2WZP: BP closed form PDB: 2X53: BP Activated form C2 PDB: 2X54 + 2X5A: BP Activated form P2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 4.64 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : P2 baseplate wild-type
全体 | 名称: P2 baseplate wild-type |
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要素 |
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-超分子 #1000: P2 baseplate wild-type
超分子 | 名称: P2 baseplate wild-type / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: Homohexamer / Number unique components: 1 |
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分子量 | 実験値: 1 MDa / 理論値: 1 MDa |
-分子 #1: P2 baseplate
分子 | 名称: P2 baseplate / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: P2 baseplate / コピー数: 6 / 集合状態: Hexamer / 組換発現: No |
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由来(天然) | 生物種: Lactococcus phage p2 (ウイルス) |
-実験情報
-構造解析
手法 | ネガティブ染色法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
染色 | タイプ: NEGATIVE 詳細: Sample was incubated on glow-discharged grid for approximately one minute. 2% uranyl acetate was applied onto the sample and left for about 30 seconds. |
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凍結 | 凍結剤: NONE / 装置: OTHER |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI/PHILIPS CM200FEG/UT |
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アライメント法 | Legacy - 非点収差: corrected at 200,000 times magnification |
撮影 | デジタル化 - サンプリング間隔: 2.32 µm / 実像数: 1000 / 平均電子線量: 10 e/Å2 |
Tilt angle min | 0 |
Tilt angle max | 0 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.2 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 1.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm / 倍率(公称値): 38000 |
試料ステージ | 試料ホルダー: Room Temperature / 試料ホルダーモデル: OTHER |
-画像解析
CTF補正 | 詳細: CCD Images |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C6 (6回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 22.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: IMAGIC-5 詳細: Initial map calculated with class averages. Final map calculated after projection matching refinement. 使用した粒子像数: 9486 |
最終 角度割当 | 詳細: IMAGIC |