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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-16843 | |||||||||
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タイトル | Nucleosome bound human SIRT6 | |||||||||
マップデータ | Sharpened map | |||||||||
試料 |
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キーワード | Transferase / Deacetylase / Histone H3 deacetylation / GENE REGULATION | |||||||||
生物種 | Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.79 Å | |||||||||
データ登録者 | Smirnova E / Bignon E / Schultz P / Papai G / Ben-Shem A | |||||||||
資金援助 | フランス, 1件
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引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2024 タイトル: Binding to nucleosome poises human SIRT6 for histone H3 deacetylation. 著者: Ekaterina Smirnova / Emmanuelle Bignon / Patrick Schultz / Gabor Papai / Adam Ben Shem / 要旨: Sirtuin 6 (SIRT6) is an NAD-dependent histone H3 deacetylase that is prominently found associated with chromatin, attenuates transcriptionally active promoters and regulates DNA repair, metabolic ...Sirtuin 6 (SIRT6) is an NAD-dependent histone H3 deacetylase that is prominently found associated with chromatin, attenuates transcriptionally active promoters and regulates DNA repair, metabolic homeostasis and lifespan. Unlike other sirtuins, it has low affinity to free histone tails but demonstrates strong binding to nucleosomes. It is poorly understood how SIRT6 docking on nucleosomes stimulates its histone deacetylation activity. Here, we present the structure of human SIRT6 bound to a nucleosome determined by cryogenic electron microscopy. The zinc finger domain of SIRT6 associates tightly with the acidic patch of the nucleosome through multiple arginine anchors. The Rossmann fold domain binds to the terminus of the looser DNA half of the nucleosome, detaching two turns of the DNA from the histone octamer and placing the NAD binding pocket close to the DNA exit site. This domain shows flexibility with respect to the fixed zinc finger and moves with, but also relative to, the unwrapped DNA terminus. We apply molecular dynamics simulations of the histone tails in the nucleosome to show that in this mode of interaction, the active site of SIRT6 is perfectly poised to catalyze deacetylation of the H3 histone tail and that the partial unwrapping of the DNA allows even lysines close to the H3 core to reach the enzyme. #1: ジャーナル: Elife / 年: 2023 タイトル: Binding to nucleosome poises SIRT6 for histone H3 de-acetylation 著者: Smirnova E / Bignon E / Schultz P / Papai G / Ben-Shem A | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_16843.map.gz | 56.4 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-16843-v30.xml emd-16843.xml | 16.6 KB 16.6 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_16843_fsc.xml | 8.5 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_16843.png | 98.1 KB | ||
マスクデータ | emd_16843_msk_1.map | 64 MB | マスクマップ | |
Filedesc metadata | emd-16843.cif.gz | 4.4 KB | ||
その他 | emd_16843_half_map_1.map.gz emd_16843_half_map_2.map.gz | 59.5 MB 59.5 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-16843 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-16843 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_16843.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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注釈 | Sharpened map | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.862 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_16843_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map A
ファイル | emd_16843_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map A | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map B
ファイル | emd_16843_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map B | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Human Sirtuin 6 in complex with the nucleosome
全体 | 名称: Human Sirtuin 6 in complex with the nucleosome |
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要素 |
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-超分子 #1: Human Sirtuin 6 in complex with the nucleosome
超分子 | 名称: Human Sirtuin 6 in complex with the nucleosome / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#7 |
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由来(天然) | 生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル) |
-超分子 #2: SIRT6
超分子 | 名称: SIRT6 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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グリッド | モデル: Quantifoil R3.5/1 / 材質: COPPER/RHODIUM / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 2 / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 時間: 90 sec. |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS KRIOS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 55.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.01 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.6 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.2 µm / 倍率(公称値): 180000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |