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- EMDB-16549: structure of LEDGF/p75 PWWP domain bound to the H3K36 trimethylat... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-16549
タイトルstructure of LEDGF/p75 PWWP domain bound to the H3K36 trimethylated dinucleosome
マップデータLAFTER filtered
試料
  • 複合体: H3K36me3 dinucleosome-LEDGF/p75 PWWP domain complex
    • 複合体: Histone
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3
    • 複合体: DNA
      • DNA: WIDOM 601 DNA
      • DNA: WIDOM 601 DNA
    • 複合体: LEDGF/p75 PWWP domain complex
      • タンパク質・ペプチド: PC4 and SFRS1-interacting protein
キーワードnucleosome / transcription activator / methylation / complex / DNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


supercoiled DNA binding / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / 2-LTR circle formation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Integration of provirus / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / mRNA 5'-splice site recognition / heterochromatin ...supercoiled DNA binding / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / 2-LTR circle formation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Integration of provirus / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / mRNA 5'-splice site recognition / heterochromatin / nuclear periphery / euchromatin / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / response to heat / DNA-binding transcription factor binding / response to oxidative stress / transcription coactivator activity / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / chromatin binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Lens epithelium-derived growth factor, integrase-binding domain / HIV integrase-binding domain superfamily / Lens epithelium-derived growth factor (LEDGF) / TFIIS/LEDGF domain superfamily / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Histone H2B signature. / Histone H2B ...Lens epithelium-derived growth factor, integrase-binding domain / HIV integrase-binding domain superfamily / Lens epithelium-derived growth factor (LEDGF) / TFIIS/LEDGF domain superfamily / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / Histone H2A / Histone 2A / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3 / PC4 and SFRS1-interacting protein / Histone H2B 1.1 / Histone H4 / Histone H2A
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / synthetic construct (人工物) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å
データ登録者Koutna E / Kouba T / Novacek J / Veverka V
資金援助 チェコ, European Union, 3件
OrganizationGrant number国
Grant Agency of the Czech Republic22-03028S チェコ
European Regional Development FundCZ.02.1.01/0.0/0.0/16_019/0000729European Union
Ministry of Education (MoE, Czech Republic)LO1304 チェコ
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2023
タイトル: Multivalency of nucleosome recognition by LEDGF.
著者: Eliška Koutná / Vanda Lux / Tomáš Kouba / Jana Škerlová / Jiří Nováček / Pavel Srb / Rozálie Hexnerová / Hana Šváchová / Zdeněk Kukačka / Petr Novák / Milan Fábry / Simon ...著者: Eliška Koutná / Vanda Lux / Tomáš Kouba / Jana Škerlová / Jiří Nováček / Pavel Srb / Rozálie Hexnerová / Hana Šváchová / Zdeněk Kukačka / Petr Novák / Milan Fábry / Simon Poepsel / Václav Veverka /
要旨: Eukaryotic transcription is dependent on specific histone modifications. Their recognition by chromatin readers triggers complex processes relying on the coordinated association of transcription ...Eukaryotic transcription is dependent on specific histone modifications. Their recognition by chromatin readers triggers complex processes relying on the coordinated association of transcription regulatory factors. Although various modification states of a particular histone residue often lead to differential outcomes, it is not entirely clear how they are discriminated. Moreover, the contribution of intrinsically disordered regions outside of the specialized reader domains to nucleosome binding remains unexplored. Here, we report the structures of a PWWP domain from transcriptional coactivator LEDGF in complex with the H3K36 di- and trimethylated nucleosome, indicating that both methylation marks are recognized by PWWP in a highly conserved manner. We identify a unique secondary interaction site for the PWWP domain at the interface between the acidic patch and nucleosomal DNA that might contribute to an H3K36-methylation independent role of LEDGF. We reveal DNA interacting motifs in the intrinsically disordered region of LEDGF that discriminate between the intra- or extranucleosomal DNA but remain dynamic in the context of dinucleosomes. The interplay between the LEDGF H3K36-methylation reader and protein binding module mediated by multivalent interactions of the intrinsically disordered linker with chromatin might help direct the elongation machinery to the vicinity of RNA polymerase II, thereby facilitating productive elongation.
履歴
登録2023年1月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年9月6日-
マップ公開2023年9月6日-
更新2024年11月6日-
現状2024年11月6日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_16549.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_16549.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 40.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈LAFTER filtered
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.66 Å/pix.
x 220 pix.
= 364.32 Å		1.66 Å/pix.
x 220 pix.
= 364.32 Å		1.66 Å/pix.
x 220 pix.
= 364.32 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.656 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.06
最小 - 最大-0.87772137 - 1.130135
平均 (標準偏差)0.0005756446 (±0.020611254)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ220220220
Spacing220220220
セルA=B=C: 364.32 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_16549_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: RELION post-processed

ファイルemd_16549_additional_1.map
注釈RELION post-processed
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_16549_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_16549_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : H3K36me3 dinucleosome-LEDGF/p75 PWWP domain complex

全体名称: H3K36me3 dinucleosome-LEDGF/p75 PWWP domain complex
要素
  • 複合体: H3K36me3 dinucleosome-LEDGF/p75 PWWP domain complex
    • 複合体: Histone
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3
    • 複合体: DNA
      • DNA: WIDOM 601 DNA
      • DNA: WIDOM 601 DNA
    • 複合体: LEDGF/p75 PWWP domain complex
      • タンパク質・ペプチド: PC4 and SFRS1-interacting protein

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超分子 #1: H3K36me3 dinucleosome-LEDGF/p75 PWWP domain complex

超分子名称: H3K36me3 dinucleosome-LEDGF/p75 PWWP domain complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#7
詳細: H3K36me3 introduced by methyl-lysine analog method (methylated cystein as the pseudomethyl lysine)
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

+
超分子 #2: Histone

超分子名称: Histone / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#3, #7
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)

+
超分子 #3: DNA

超分子名称: DNA / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #4-#5
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #4: LEDGF/p75 PWWP domain complex

超分子名称: LEDGF/p75 PWWP domain complex / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #6

+
分子 #1: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 11.263231 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKGGKGL GKGGAKRHRK VLRDNIQGIT KPAIRRLARR GGVKRISGLI YEETRGVLKV FLENVIRDAV TYTEHAKRKT VTAMDVVYA LKRQGRTLYG FGG

UniProtKB: Histone H4

+
分子 #2: Histone H2A

分子名称: Histone H2A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.978241 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKQGGKT RAKAKTRSSR AGLQFPVGRV HRLLRKGNYA ERVGAGAPVY LAAVLEYLTA EILELAGNAA RDNKKTRIIP RHLQLAVRN DEELNKLLGR VTIAQGGVLP NIQSVLLPKK TESSKSAKSK

UniProtKB: Histone H2A

+
分子 #3: Histone H2B 1.1

分子名称: Histone H2B 1.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.524752 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
AKSAPAPKKG SKKAVTKTQK KDGKKRRKTR KESYAIYVYK VLKQVHPDTG ISSKAMSIMN SFVNDVFERI AGEASRLAHY NKRSTITSR EIQTAVRLLL PGELAKHAVS EGTKAVTKYT SAK

UniProtKB: Histone H2B 1.1

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分子 #6: PC4 and SFRS1-interacting protein

分子名称: PC4 and SFRS1-interacting protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6
詳細: DENSITY OF RESIDUE 30-34 AND RESIDUE 92-530 ARE INVISIBLE
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 60.224453 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MTRDFKPGDL IFAKMKGYPH WPARVDEVPD GAVKPPTNKL PIFFFGTHET AFLGPKDIFP YSENKEKYGK PNKRKGFNEG LWEIDNNPK VKFSSQQAAT KQSNASSDVE VEEKETSVSK EDTDHEEKAS NEDVTKAVDI TTPKAARRGR KRKAEKQVET E EAGVVTTA ...文字列:
MTRDFKPGDL IFAKMKGYPH WPARVDEVPD GAVKPPTNKL PIFFFGTHET AFLGPKDIFP YSENKEKYGK PNKRKGFNEG LWEIDNNPK VKFSSQQAAT KQSNASSDVE VEEKETSVSK EDTDHEEKAS NEDVTKAVDI TTPKAARRGR KRKAEKQVET E EAGVVTTA TASVNLKVSP KRGRPAATEV KIPKPRGRPK MVKQPCPSES DIITEEDKSK KKGQEEKQPK KQPKKDEEGQ KE EDKPRKE PDKKEGKKEV ESKRKNLAKT GVTSTSDSEE EGDDQEGEKK RKGGRNFQTA HRRNMLKGQH EKEAADRKRK QEE QMETEQ QNKDEGKKPE VKKVEKKRET SMDSRLQRIH AEIKNSLKID NLDVNRCIEA LDELASLQVT MQQAQKHTEM ITTL KKIRR FKVSQVIMEK STMLYNKFKN MFLVGEGDSV ITQVLNKSLA EQRQHEEANK TKDQGKKGPN KKLEKEQTGS KTLNG GSDA QDGNQPQHNG ESNEDSKDNH EASTKKKPSS EERETEISLK DSTLDN

UniProtKB: PC4 and SFRS1-interacting protein

+
分子 #7: Histone H3

分子名称: Histone H3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 15.331982 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
ARTKQTARKS TGGKAPRKQL ATKAARKSAP ATGGV(ML3)KPHR YRPGTVALRE IRRYQKSTEL LIRKLPFQRL VREIAQ DFK TDLRFQSSAV MALQEASEAY LVALFEDTNL AAIHAKRVTI MPKDIQLARR IRGERA

UniProtKB: Histone H3

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分子 #4: WIDOM 601 DNA

分子名称: WIDOM 601 DNA / タイプ: dna / ID: 4 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 50.699316 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG) (DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA) (DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG) (DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DT) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG) (DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA) (DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG) (DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT)(DA) (DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DT)(DA) (DA)(DA) (DC)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT) (DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DC) (DC)(DC)(DC) (DC)(DG)(DC)(DG)(DT)(DT) (DT)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC)(DA) (DA)(DG)(DG)(DG) (DG)(DA)(DT)(DT)(DA) (DC)(DT)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DG)(DT)(DC) (DT)(DC)(DC)(DA)(DG) (DG)(DC)(DA)(DC) (DG)(DT)(DG)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DC)(DA) (DT)(DC)(DC) (DT)(DG)(DT)(DG)(DC)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA) (DT)(DT)(DG)(DA)(DA)(DC)(DA) (DG)(DC) (DG)(DA)(DC)

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分子 #5: WIDOM 601 DNA

分子名称: WIDOM 601 DNA / タイプ: dna / ID: 5 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 51.170602 KDa
配列文字列: (DG)(DT)(DC)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DT)(DC) (DA)(DA)(DT)(DA)(DC)(DA)(DT)(DG)(DC)(DA) (DC)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC) (DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC) ...文字列:
(DG)(DT)(DC)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DT)(DC) (DA)(DA)(DT)(DA)(DC)(DA)(DT)(DG)(DC)(DA) (DC)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC) (DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG) (DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG) (DA)(DG) (DT)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC) (DC)(DT)(DT)(DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DT) (DA)(DA)(DA) (DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DG) (DG)(DG)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DG)(DC) (DG)(DT)(DA)(DC) (DG)(DT)(DG)(DC)(DG) (DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT) (DG)(DC)(DT)(DA)(DG) (DA)(DG)(DC)(DT) (DG)(DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DG)(DA)(DC)(DC) (DA)(DA)(DT)(DT)(DG)(DA) (DG)(DC)(DG) (DG)(DC)(DC)(DT)(DC)(DG)(DG)(DC)(DA)(DC) (DC)(DG)(DG)(DG)(DA)(DT)(DT) (DC)(DT) (DG)(DA)(DT)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 49681
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3mvd


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-8cbq:
structure of LEDGF/p75 PWWP domain bound to the H3K36 trimethylated dinucleosome

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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