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万見
- EMDB-16227: Hexameric human IgG3 Fc complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-16227
タイトルHexameric human IgG3 Fc complex
マップデータSubtomogram average of IgG3-Fc hexamer formed on lipid bilayers
試料
  • 複合体: Fc domain of human IgG3
    • タンパク質・ペプチド: FLJ00385 protein (Fragment)
    • タンパク質・ペプチド: FLJ00385 protein (Fragment)
キーワードIgG3 / antibody / Fc hexamer / IMMUNE SYSTEM
機能・相同性
機能・相同性情報


immunoglobulin complex, circulating / immunoglobulin receptor binding / complement activation, classical pathway / antigen binding / antibacterial humoral response / blood microparticle / extracellular exosome / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 14.0 Å
データ登録者Abendstein L / Sharp TH
資金援助European Union, オランダ, 3件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)759517European Union
Netherlands Organisation for Scientific Research (NWO)OCENW.KLEIN.291 オランダ
Netherlands Organisation for Scientific Research (NWO)VI.Vidi.193.014 オランダ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Complement is activated by elevated IgG3 hexameric platforms and deposits C4b onto distinct antibody domains.
著者: Leoni Abendstein / Douwe J Dijkstra / Rayman T N Tjokrodirijo / Peter A van Veelen / Leendert A Trouw / Paul J Hensbergen / Thomas H Sharp /
要旨: IgG3 is unique among the IgG subclasses due to its extended hinge, allotypic diversity and enhanced effector functions, including highly efficient pathogen neutralisation and complement activation. ...IgG3 is unique among the IgG subclasses due to its extended hinge, allotypic diversity and enhanced effector functions, including highly efficient pathogen neutralisation and complement activation. It is also underrepresented as an immunotherapeutic candidate, partly due to a lack of structural information. Here, we use cryoEM to solve structures of antigen-bound IgG3 alone and in complex with complement components. These structures reveal a propensity for IgG3-Fab clustering, which is possible due to the IgG3-specific flexible upper hinge region and may maximise pathogen neutralisation by forming high-density antibody arrays. IgG3 forms elevated hexameric Fc platforms that extend above the protein corona to maximise binding to receptors and the complement C1 complex, which here adopts a unique protease conformation that may precede C1 activation. Mass spectrometry reveals that C1 deposits C4b directly onto specific IgG3 residues proximal to the Fab domains. Structural analysis shows this to be caused by the height of the C1-IgG3 complex. Together, these data provide structural insights into the role of the unique IgG3 extended hinge, which will aid the development and design of upcoming immunotherapeutics based on IgG3.
履歴
登録2022年11月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年6月21日-
マップ公開2023年6月21日-
更新2023年7月19日-
現状2023年7月19日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_16227.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_16227.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 22.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Subtomogram average of IgG3-Fc hexamer formed on lipid bilayers
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
3.48 Å/pix.
x 180 pix.
= 626.4 Å		3.48 Å/pix.
x 180 pix.
= 626.4 Å		3.48 Å/pix.
x 180 pix.
= 626.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.48 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.25
最小 - 最大-1.2636707 - 3.343214
平均 (標準偏差)0.0044321297 (±0.09974515)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ180180180
Spacing180180180
セルA=B=C: 626.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_16227_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map of subtomogram average of IgG3-Fc hexamer...

ファイルemd_16227_half_map_1.map
注釈Half map of subtomogram average of IgG3-Fc hexamer formed on lipid bilayers
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map of subtomogram average of IgG3-Fc hexamer...

ファイルemd_16227_half_map_2.map
注釈Half map of subtomogram average of IgG3-Fc hexamer formed on lipid bilayers
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Fc domain of human IgG3

全体名称: Fc domain of human IgG3
要素
  • 複合体: Fc domain of human IgG3
    • タンパク質・ペプチド: FLJ00385 protein (Fragment)
    • タンパク質・ペプチド: FLJ00385 protein (Fragment)

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超分子 #1: Fc domain of human IgG3

超分子名称: Fc domain of human IgG3 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: FLJ00385 protein (Fragment)

分子名称: FLJ00385 protein (Fragment) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 23.768957 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: LGGPSVFLFP PKPKDTLMIS RTPEVTCVVV DVSHEDPEVQ FKWYVDGVEV HNAKTKPREE QFNSTFRVVS VLTVLHQDWL NGKEYKCKV SNKALPAPIE KTISKTKGQP REPQVYTLPP SREEMTKNQV SLTCLVKGFY PSDIAVEWES SGQPENNYNT T PPMLDSDG ...文字列:
LGGPSVFLFP PKPKDTLMIS RTPEVTCVVV DVSHEDPEVQ FKWYVDGVEV HNAKTKPREE QFNSTFRVVS VLTVLHQDWL NGKEYKCKV SNKALPAPIE KTISKTKGQP REPQVYTLPP SREEMTKNQV SLTCLVKGFY PSDIAVEWES SGQPENNYNT T PPMLDSDG SFFLYSKLTV DKSRWQQGNI FSCSVMHEAL HNRFTQKSLS L

UniProtKB: FLJ00385 protein

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分子 #2: FLJ00385 protein (Fragment)

分子名称: FLJ00385 protein (Fragment) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 23.782943 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GPSVFLFPPK PKDTLMISRT PEVTCVVVDV SHEDPEVQFK WYVDGVEVHN AKTKPREEQF NSTFRVVSVL TVLHQDWLNG KEYKCKVSN KALPAPIEKT ISKTKGQPRE PQVYTLPPSR EEMTKNQVSL TCLVKGFYPS DIAVEWESSG QPENNYNTTP P MLDSDGSF ...文字列:
GPSVFLFPPK PKDTLMISRT PEVTCVVVDV SHEDPEVQFK WYVDGVEVHN AKTKPREEQF NSTFRVVSVL TVLHQDWLNG KEYKCKVSN KALPAPIEKT ISKTKGQPRE PQVYTLPPSR EEMTKNQVSL TCLVKGFYPS DIAVEWESSG QPENNYNTTP P MLDSDGSF FLYSKLTVDK SRWQQGNIFS CSVMHEALHN RFTQKSLSLS P

UniProtKB: FLJ00385 protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4 / 詳細: PBS
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 1.5 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 6.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C6 (6回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 14.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Dynamo / 使用したサブトモグラム数: 571
抽出トモグラム数: 60 / 使用した粒子像数: 1193 / ソフトウェア - 名称: EMAN2
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: Dynamo
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: Dynamo
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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