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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | rotational state 2a of the Trypanosoma brucei mitochondrial ATP synthase dimer | |||||||||
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機能・相同性 | ![]() H+-transporting two-sector ATPase / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・物質の膜輸送を触媒する / kinetoplast / ATP biosynthetic process / nuclear lumen / ciliary plasm / : / : / : / : ...H+-transporting two-sector ATPase / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・物質の膜輸送を触媒する / kinetoplast / ATP biosynthetic process / nuclear lumen / ciliary plasm / : / : / : / : / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / : / proton motive force-driven ATP synthesis / chloroplast thylakoid membrane / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton transmembrane transport / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / mitochondrial membrane / ADP binding / mitochondrial inner membrane / hydrolase activity / lipid binding / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / nucleoplasm / ATP binding / membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å | |||||||||
![]() | Muehleip A / Gahura O / Zikova A / Amunts A | |||||||||
資金援助 | European Union, 1件
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![]() | ![]() タイトル: An ancestral interaction module promotes oligomerization in divergent mitochondrial ATP synthases. 著者: Ondřej Gahura / Alexander Mühleip / Carolina Hierro-Yap / Brian Panicucci / Minal Jain / David Hollaus / Martina Slapničková / Alena Zíková / Alexey Amunts / ![]() ![]() 要旨: Mitochondrial ATP synthase forms stable dimers arranged into oligomeric assemblies that generate the inner-membrane curvature essential for efficient energy conversion. Here, we report cryo-EM ...Mitochondrial ATP synthase forms stable dimers arranged into oligomeric assemblies that generate the inner-membrane curvature essential for efficient energy conversion. Here, we report cryo-EM structures of the intact ATP synthase dimer from Trypanosoma brucei in ten different rotational states. The model consists of 25 subunits, including nine lineage-specific, as well as 36 lipids. The rotary mechanism is influenced by the divergent peripheral stalk, conferring a greater conformational flexibility. Proton transfer in the lumenal half-channel occurs via a chain of five ordered water molecules. The dimerization interface is formed by subunit-g that is critical for interactions but not for the catalytic activity. Although overall dimer architecture varies among eukaryotes, we find that subunit-g together with subunit-e form an ancestral oligomerization motif, which is shared between the trypanosomal and mammalian lineages. Therefore, our data defines the subunit-g/e module as a structural component determining ATP synthase oligomeric assemblies. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 375.8 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 41.3 KB 41.3 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 19.9 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 54.4 KB | ||
マスクデータ | ![]() | 669.9 MB | ![]() | |
その他 | ![]() ![]() | 545.6 MB 544.6 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8apfMC ![]() 8ap6C ![]() 8ap7C ![]() 8ap8C ![]() 8ap9C ![]() 8apaC ![]() 8apbC ![]() 8apcC ![]() 8apdC ![]() 8apeC ![]() 8apgC ![]() 8aphC ![]() 8apjC ![]() 8apkC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.83 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_15568_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_15568_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
+全体 : mitochondrial ATP synthase dimer from Trypanosoma brucei
+超分子 #1: mitochondrial ATP synthase dimer from Trypanosoma brucei
+分子 #1: ATP synthase, epsilon chain, putative
+分子 #2: ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial
+分子 #3: ATP synthase subunit p18, mitochondrial
+分子 #4: subunit-e
+分子 #5: subunit-g
+分子 #6: OSCP
+分子 #7: ATPase subunit 9, putative
+分子 #8: ATP synthase subunit a
+分子 #9: subunit-8
+分子 #10: subunit-d
+分子 #11: ATPTB1
+分子 #12: subunit-f
+分子 #13: ATPTB3
+分子 #14: ATPTB4
+分子 #15: subunit-i/j
+分子 #16: ATPTB6
+分子 #17: subunit-k
+分子 #18: ATPTB11
+分子 #19: ATPTB12
+分子 #20: subunit-b
+分子 #21: ATPEG3
+分子 #22: ATPEG4
+分子 #23: ATP synthase gamma subunit
+分子 #24: ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
+分子 #25: ATP synthase subunit beta, mitochondrial
+分子 #26: CARDIOLIPIN
+分子 #27: 1,2-dioleoyl-sn-glycero-3-phosphoethanolamine
+分子 #28: DODECYL-BETA-D-MALTOSIDE
+分子 #29: 2-{[(4-O-alpha-D-glucopyranosyl-alpha-D-glucopyranosyl)oxy]methyl...
+分子 #30: 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE
+分子 #31: URIDINE 5'-TRIPHOSPHATE
+分子 #32: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
+分子 #33: MAGNESIUM ION
+分子 #34: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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温度 | 最低: 70.0 K / 最高: 70.0 K |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 33.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.2 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.6 µm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |