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基本情報
登録情報 | ![]() | ||||||||||||
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タイトル | Single Particle cryo-EM of the empty lipid binding protein P116 (MPN213) from Mycoplasma pneumoniae at 4 Angstrom resolution | ||||||||||||
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![]() | Empty lipid binding protein P116 (MPN213) from Mycoplasma pneumoniae / LIPID BINDING / LIPID BINDING PROTEIN | ||||||||||||
機能・相同性 | membrane / Uncharacterized protein MG075 homolog![]() | ||||||||||||
生物種 | ![]() | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å | ||||||||||||
![]() | Sprankel L / Vizarraga D | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Essential protein P116 extracts cholesterol and other indispensable lipids for Mycoplasmas. 著者: Lasse Sprankel / David Vizarraga / Jesús Martín / Sina Manger / Jakob Meier-Credo / Marina Marcos / Josep Julve / Noemi Rotllan / Margot P Scheffer / Joan Carles Escolà-Gil / Julian D ...著者: Lasse Sprankel / David Vizarraga / Jesús Martín / Sina Manger / Jakob Meier-Credo / Marina Marcos / Josep Julve / Noemi Rotllan / Margot P Scheffer / Joan Carles Escolà-Gil / Julian D Langer / Jaume Piñol / Ignacio Fita / Achilleas S Frangakis / ![]() ![]() 要旨: Mycoplasma pneumoniae, responsible for approximately 30% of community-acquired human pneumonia, needs to extract lipids from the host environment for survival and proliferation. Here, we report a ...Mycoplasma pneumoniae, responsible for approximately 30% of community-acquired human pneumonia, needs to extract lipids from the host environment for survival and proliferation. Here, we report a comprehensive structural and functional analysis of the previously uncharacterized protein P116 (MPN_213). Single-particle cryo-electron microscopy of P116 reveals a homodimer presenting a previously unseen fold, forming a huge hydrophobic cavity, which is fully accessible to solvent. Lipidomics analysis shows that P116 specifically extracts lipids such as phosphatidylcholine, sphingomyelin and cholesterol. Structures of different conformational states reveal the mechanism by which lipids are extracted. This finding immediately suggests a way to control Mycoplasma infection by interfering with lipid uptake. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 59.2 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 17.4 KB 17.4 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 33.5 KB | ||
マスクデータ | ![]() | 64 MB | ![]() | |
Filedesc metadata | ![]() | 6.2 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 59.4 MB 59.4 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 710.2 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 709.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 12 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 14.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.662 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | ![]() | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_15275_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_15275_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Empty P116 monomer
全体 | 名称: Empty P116 monomer |
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要素 |
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-超分子 #1: Empty P116 monomer
超分子 | 名称: Empty P116 monomer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
-分子 #1: Lipid binding protein P116 (MPN213)
分子 | 名称: Lipid binding protein P116 (MPN213) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 114.149852 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: NKTHQVEHES EQSDFQDIRF GLNSVKLPKA QPAAATRITV ENGTDKLVNY KSSPQQLFLA KNALKDKLQG EFDKFLSDAK AFPALTADL QEWVDQQLFN PNQSFFDLSA PRSNFTLSSD KKASLDFIFR FTNFTESVQL LKLPEGVSVV VDSKQSFDYY V NASAQKLL ...文字列: NKTHQVEHES EQSDFQDIRF GLNSVKLPKA QPAAATRITV ENGTDKLVNY KSSPQQLFLA KNALKDKLQG EFDKFLSDAK AFPALTADL QEWVDQQLFN PNQSFFDLSA PRSNFTLSSD KKASLDFIFR FTNFTESVQL LKLPEGVSVV VDSKQSFDYY V NASAQKLL VLPLSLPDYT LGLNYMFDHI TLNGKVVNKF SFNPFKTNLN LAFSNVYNGV DVFEAQKNLV GKGKYLNTHV KA EDVKKDV NANIKNQFDI AKIIAELMGK ALKEFGNQQE GQPLSFLKVM DKVKEDFEKL FNLVRPGLGK FVKDLIQSSS QAE NKITVY KLIFDNKKTI LNLLKELSIP ELNSSLGLVD VLFDGITDSD GLYERLQSFK DLIVPAVKTN EKTAALSPLI EELL TQKDT YVFDLIQKHK GILTNLLKNF LADFQKSTPF MADQVAIFTE LFDNEGAFDL FGEADFVDKI AELFLTKRTV KNGEK IETK DSLLVTSLKS LLGEKVAALG DLLDSYIFKN ELLNRSVEVA KAEAKDTKGA TDYKKEQAKA LKKLFKHIGE NTLSKT NLD KITLKEVKNT ENVELEETET TLKVKKLDVE YKVELGNFEI KNGLIKAMLE FLPDTKDLET TLDKLLFKGE SYKAMKD KY IKEGFPGYGW AKGVVPGAFE SIENTFKSAI DKTKSIRDLF GDMLFGNDLS SVKETDSFIT LGGSFDIKYG GENLNVLP A YYSLINSEIG YQIIGVDTTI DATKVKVELK NKEYKGKSPA INGQVKLSQS FFNVWTNMFD SITKQIFQKK YEFKDNIQV FARNEDNTSR LELDISDPEQ RVIPFAFVDG FGIQLKAVDK NITKEAGNTE PKSPVIQLYE ALNKEKDQKQ QSKQSPKQLD TKTQLGYLL KLGDNWSKDD YKSLIDDTII NNNYLEASFN SKITVDRLGI PIDLWLFKIW PKFNLEIPMQ GSLQLYSSSV I FPYGIYDT SVQDAAKIVK RLNFTDMGFK LNDPKPNFWF VGFKHHHHH UniProtKB: Uncharacterized protein MG075 homolog |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 0.3 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.4 / 構成要素 - 濃度: 20.0 mM / 構成要素 - 名称: Tris |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum SE / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 15299 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 最大 デフォーカス(補正後): 3.5 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 1.0 µm / 倍率(補正後): 130000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 倍率(公称値): 130000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL |
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得られたモデル | ![]() PDB-8a9b: |