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- EMDB-1442: The role of the kinesin-13 neck in microtubule depolymerization. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1442
タイトルThe role of the kinesin-13 neck in microtubule depolymerization.
マップデータA realspace map of kinesin-13-bound, 15 protofilament microtubules, calculated from averaged layer line data using Fourier-Bessel synthesis
試料
  • 試料: Malarial kinesin-13 motor core ADPAlF
  • タンパク質・ペプチド: kinesin-13 motor core
  • タンパク質・ペプチド: tubulin
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 20.0 Å
データ登録者Moores CA / Hekmat-Nejad M / Sakowicz R / Milligan RA
引用ジャーナル: Cell Cycle / 年: 2006
タイトル: The role of the kinesin-13 neck in microtubule depolymerization.
著者: Carolyn A Moores / Jeremy Cooper / Mike Wagenbach / Yulia Ovechkina / Linda Wordeman / Ronald A Milligan /
要旨: To ensure genetic integrity, replicated chromosomes must be accurately distributed to daughter cells-a process that is accomplished on the microtubule spindle. Kinesin-13 motors play an essential ...To ensure genetic integrity, replicated chromosomes must be accurately distributed to daughter cells-a process that is accomplished on the microtubule spindle. Kinesin-13 motors play an essential role in this process by performing regulated microtubule depolymerization. We set out to dissect the depolymerization mechanism of these kinesins, and in particular, the role of their conserved neck sequence. We used a monomeric kinesin-13 MCAK, consisting of the neck and motor core, which has strong depolymerizing activity. In the presence of a non-hydrolysable ATP analogue, this construct induced formation of rings around microtubules. The rings are built from tubulin protofilaments that are bent by the kinesin-13 motor engaged at the ATP-binding step of its ATPase cycle. Our data suggest that the ring-microtubule interaction is mediated by the neck and support the idea of a role for the kinesin-13 neck in depolymerization efficiency, acting by optimizing release of tubulin from microtubule ends.
履歴
登録2007年10月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2007年10月8日-
マップ公開2007年10月8日-
更新2013年2月20日-
現状2013年2月20日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 10
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 10
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1442.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1442.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 2.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈A realspace map of kinesin-13-bound, 15 protofilament microtubules, calculated from averaged layer line data using Fourier-Bessel synthesis
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4.97 Å/pix.
x 73 pix.
= 362.81 Å		4.97 Å/pix.
x 101 pix.
= 501.97 Å		4.97 Å/pix.
x 101 pix.
= 501.97 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.97 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 27.0 / ムービー #1: 10
最小 - 最大-38.0 - 54.0
平均 (標準偏差)1.30652 (±10.3636)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ10110173
Spacing10110173
セルA: 501.97 Å / B: 501.97 Å / C: 362.81 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.974.974.97
M x/y/z10110173
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z501.970501.970362.810
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-60-60-59
NX/NY/NZ120120120
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS10110173
D min/max/mean-38.00054.0001.307

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Malarial kinesin-13 motor core ADPAlF

全体名称: Malarial kinesin-13 motor core ADPAlF
要素
  • 試料: Malarial kinesin-13 motor core ADPAlF
  • タンパク質・ペプチド: kinesin-13 motor core
  • タンパク質・ペプチド: tubulin

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超分子 #1000: Malarial kinesin-13 motor core ADPAlF

超分子名称: Malarial kinesin-13 motor core ADPAlF / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: Molecular weight of kinesin motor core is 40kD / 集合状態: monomeric kinesin binds to each tubulin dimer / Number unique components: 2

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分子 #1: kinesin-13 motor core

分子名称: kinesin-13 motor core / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: pKinI / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Plasmodium falciparum (マラリア病原虫) / 別称: Malaria
分子量実験値: 40 KDa / 理論値: 40 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #2: tubulin

分子名称: tubulin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 集合状態: helical polymer / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Plasmodium falciparum (マラリア病原虫) / 別称: Malaria / 組織: brain / 細胞: neurone / 細胞中の位置: cytoplasmic
分子量実験値: 100 KDa / 理論値: 100 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度3 mg/mL
緩衝液pH: 6.8
詳細: 2mM ADP, 8mM NaF, 2mM AlCl3, 20mM Pipes, 2mM MgCl2, 1mM EGTA, 1mM DTT
グリッド詳細: 400 mesh quantifoil grid 2/2
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 98 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER
詳細: Vitrification instrument: plunger. vitrification performed in humidified cold room
手法: blot for 3-4s before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM200FEG
温度平均: 95 K
アライメント法Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected at
日付2002年8月1日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: PERKIN ELMER / デジタル化 - サンプリング間隔: 20 µm / 実像数: 50 / 平均電子線量: 10 e/Å2
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.95 µm / 倍率（公称値）: 38000
試料ステージ試料ホルダー: side entry, nitrogen cooled / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 20.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Phoelix / 詳細: Final map calculated from 53 moire repeats
CTF補正詳細: each microtubule

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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